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- PDB-2oy0: Crystal structure of the West Nile virus methyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oy0
タイトルCrystal structure of the West Nile virus methyltransferase
要素Methyltransferase
キーワードVIRAL PROTEIN / WNV / methyltransferase / N-7 / 2'-O / flavivirus
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / viral capsid / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / viral capsid / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / protein dimerization activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / induction by virus of host autophagy / symbiont entry into host cell / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / : / mRNA cap 0/1 methyltransferase / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B ...Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / : / mRNA cap 0/1 methyltransferase / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / : / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / Vaccinia Virus protein VP39 / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種West Nile virus (西ナイルウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Li, H.M. / Zhao, Y.W. / Guo, Y. / Shi, P.Y.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2007
タイトル: Structure and Function of Flavivirus NS5 Methyltransferase.
著者: Zhou, Y. / Ray, D. / Zhao, Y. / Dong, H. / Ren, S. / Li, Z. / Guo, Y. / Bernard, K.A. / Shi, P.Y. / Li, H.
履歴
登録2007年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyltransferase
B: Methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8864
ポリマ－60,1172
非ポリマー7692
水4,612256
1
A: Methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4432
ポリマ－30,0581
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4432
ポリマ－30,0581
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.229, 66.009, 78.761
Angle α, β, γ (deg.)112.46, 102.90, 89.80
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Methyltransferase


分子量: 30058.424 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) West Nile virus (西ナイルウイルス)
属: Flavivirus / 株: West Nile virus New-York city / 遺伝子: virus / プラスミド: pET28(a) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rossetta(DE3)plysS / 参照: UniProt: Q9Q6P4
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.57 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 13 to 15% PEG4000, 5% isopropanol, 0.1M sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.00925 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月13日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00925 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→39.12 Å / Num. all: 17439 / Num. obs: 15957 / % possible obs: 0.915 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: -0.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.96 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.214 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 2437 / Rsym value: 0.214 / % possible all: 0.917

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1L9K

1l9k


解像度: 2.8→39.12 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 1324760.45 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used weighted full matrix least squares procedure.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.334 824 5.2 %RANDOM
Rwork0.259 ---
all0.259 17439 --
obs0.259 15957 91.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 76.7143 Å2 / ksol: 0.385862 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.64 Å24.31 Å29.4 Å2
2---9.28 Å215.62 Å2
3---17.92 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.59 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.71 Å0.49 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→39.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4252 0 52 256 4560
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.97
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.722.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 130 4.9 %
Rwork0.325 2512 -
obs-2512 91.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3sah_xplor_par.txtsah_xplor_top.txt

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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