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万見
- PDB-2osg: Solution Structure and Binding Property of the Domain-swapped Dim... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2osg
タイトルSolution Structure and Binding Property of the Domain-swapped Dimer of ZO2PDZ2
要素Tight junction protein ZO-2
キーワードCELL ADHESION / TIGHT JUNCTION / ZO-2 / PDZ DOMAIN / HOMODIMER / DOMAIN SWAPPING
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of blood-brain barrier permeability / homotypic cell-cell adhesion / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / guanylate kinase activity / regulation of membrane permeability / cell-cell contact zone / cell-cell junction organization / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Signaling by Hippo ...positive regulation of blood-brain barrier permeability / homotypic cell-cell adhesion / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / guanylate kinase activity / regulation of membrane permeability / cell-cell contact zone / cell-cell junction organization / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Signaling by Hippo / intestinal absorption / RHOB GTPase cycle / maintenance of blood-brain barrier / RHOC GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / bicellular tight junction / cell adhesion molecule binding / protein tyrosine kinase binding / adherens junction / cell-cell adhesion / protein-macromolecule adaptor activity / transmembrane transporter binding / cadherin binding / protein domain specific binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tight junction protein ZO-2 / ZO-2, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain ...Tight junction protein ZO-2 / ZO-2, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tight junction protein ZO-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Wu, J.W. / Yang, Y.S. / Zhang, J.H. / Ji, P. / Wu, J.H. / Shi, Y.Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Domain-swapped Dimerization of the Second PDZ Domain of ZO2 May Provide a Structural Basis for the Polymerization of Claudins
著者: Wu, J.W. / Yang, Y.S. / Zhang, J.H. / Ji, P. / Du, W.J. / Jiang, P. / Xie, D.H. / Huang, H.D. / Wu, M. / Zhang, G.Z. / Wu, J.H. / Shi, Y.Y.
履歴
登録2007年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tight junction protein ZO-2
B: Tight junction protein ZO-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5462
ポリマ－18,5462
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Tight junction protein ZO-2 / Tight junction associated protein / Zonula occludens 2 protein / Zona occludens 2 protein / Tight ...Tight junction associated protein / Zonula occludens 2 protein / Zona occludens 2 protein / Tight junction protein 2


分子量: 9272.841 Da / 分子数: 2 / 断片: ZO2PDZ2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: brain / プラスミド: pET22b (+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UDY2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
1323D 15N-separated NOESY
1433D 13C-separated NOESY
1533D 13C F1-filtered,F3-edited NOESY
NMR実験の詳細Text: Intermolecular interactions were identified in a 13C/15N-filtered (F1), 13C-edited(F3) 3D NOESY spectrum

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8mM ZO2PDZ2 domain, 20mM phosphate buffer (pH 6.5), 50mM NaCl, 1mM EDTA, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8mM 15N, 13C-labeled ZO2PDZ2 domain, 20mM phosphate buffer(pH 6.5), 50mM NaCl, 1mM EDTA, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
30.8mM 15N, 13C-labeled ZO2PDZ2 domain, 20mM phosphate buffer (pH 6.5), 50mM NaCl, 1mM EDTA, 100% D2O100% D2O
試料状態イオン強度: 20mM phosphate buffer, 50mM NaCl / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1A.T. Brunger構造決定
NMRPipe2.2F. Delaglio and A. Bax解析
MOLMOL2k.2Koradiデータ解析
TALOSCornilescuデータ解析
Sparky3T.D.Goddard and D.G.Knellerデータ解析
CNS1.1A.T. Brunger精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing, molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 3076 restraints, 2916 are NOE-derived distance constraints, 160 dihedral angle restraints,76 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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