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- PDB-2oqs: Structure of the hDLG/SAP97 PDZ2 in complex with HPV-18 papilloma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oqs
タイトルStructure of the hDLG/SAP97 PDZ2 in complex with HPV-18 papillomavirus E6 peptide
要素
  • C-terminal HPV-18 E6 peptide
  • Disks large homolog 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / HPV E6 / hDLG PDZ domain / protein-peptide complex / PEPTIDE-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / L27 domain binding / regulation of potassium ion export across plasma membrane / MPP7-DLG1-LIN7 complex / membrane raft organization / hard palate development / establishment of centrosome localization / negative regulation of p38MAPK cascade ...regulation of voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / L27 domain binding / regulation of potassium ion export across plasma membrane / MPP7-DLG1-LIN7 complex / membrane raft organization / hard palate development / establishment of centrosome localization / negative regulation of p38MAPK cascade / guanylate kinase activity / cortical microtubule organization / regulation of sodium ion transmembrane transport / NrCAM interactions / embryonic skeletal system morphogenesis / astral microtubule organization / structural constituent of postsynaptic density / lateral loop / reproductive structure development / myelin sheath abaxonal region / immunological synapse formation / 蠕動 / cell projection membrane / Synaptic adhesion-like molecules / smooth muscle tissue development / bicellular tight junction assembly / positive regulation of potassium ion transport / ランヴィエの絞輪 / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / protein-containing complex localization / Trafficking of AMPA receptors / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / amyloid precursor protein metabolic process / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / lens development in camera-type eye / endothelial cell proliferation / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of myelination / cortical actin cytoskeleton organization / branching involved in ureteric bud morphogenesis / establishment or maintenance of cell polarity / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of actin filament polymerization / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / receptor clustering / phosphoprotein phosphatase activity / 長期増強 / 免疫シナプス / 介在板 / 基底膜 / lateral plasma membrane / potassium channel regulator activity / bicellular tight junction / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / phosphatase binding / T cell proliferation / negative regulation of T cell proliferation / cytoskeletal protein binding / actin filament polymerization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / synaptic membrane / regulation of membrane potential / protein localization to plasma membrane / actin filament organization / positive regulation of protein localization to plasma membrane / postsynaptic density membrane / 接着結合 / neuromuscular junction / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / 筋鞘 / cytoplasmic side of plasma membrane / kinase binding / 細胞接着 / negative regulation of epithelial cell proliferation / cell-cell junction / 細胞結合 / regulation of cell shape / RAF/MAP kinase cascade / chemical synaptic transmission / basolateral plasma membrane / 微小管 / transmembrane transporter binding / molecular adaptor activity / neuron projection / cadherin binding / 脂質ラフト / apical plasma membrane / glutamatergic synapse / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 小胞体 / extracellular exosome / 細胞核 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
L27-1 / L27_1 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors ...L27-1 / L27_1 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZドメイン / Pdz3 Domain / PDZドメイン / SH3ドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Liu, Y. / Baleja, J.D. / Henry, G.D. / Hegde, R.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Solution structure of the hDlg/SAP97 PDZ2 domain and its mechanism of interaction with HPV-18 papillomavirus E6 protein.
著者: Liu, Y. / Henry, G.D. / Hegde, R.S. / Baleja, J.D.
履歴
登録2007年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_keywords.text / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 1
B: C-terminal HPV-18 E6 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1912
ポリマ－11,1912
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 30all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 1 / Synapse-associated protein 97 / SAP-97 / hDlg


分子量: 10400.886 Da / 分子数: 1 / 断片: second PDZ domain, residues 318-406 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLG1 / プラスミド: pET30a(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12959
#2: タンパク質・ペプチド C-terminal HPV-18 E6 peptide


分子量: 789.880 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in Homo sapiens (human)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
3233D 15N-separated NOESY
333(H)CCH-TOCSY
343HN(CA)CB
353CBCA(CO)NH
363HBHA(CO)NH
474CT-13C/1H-HSQC
585HSQC-DSSE (IPAP) for HN RDC
696HSQC-DSSE (IPAP) for HN RDC
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12mM hDLG/SAP97 PDZ2 domain, 3mM HPV-18 E6 peptide, 4 mM TCEP, 20 uM DSS, 20mM phosphate buffer, pH 6.5, 99.5% D2O99.5% D2O
22mM hDLG/SAP97 PDZ2 domain U-15N, 3mM HPV-18 E6 peptide, 4 mM TCEP, 20 uM DSS, 20mM phosphate buffer, pH 6.5, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
32 mM hDLG/SAP97 PDZ2 domain U-15N, 13C, 3 mM HPV-18 E6 peptide, 4 mM TCEP, 20 uM DSS, 20 mM phosphate buffer, pH 6.5, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
42 mM hDLG/SAP97 PDZ2 domain, U-15N, U-10%13C, 3 mM HPV-18 E6 peptide, 4 mM TCEP, 20 uM DSS, 20mM phosphate buffer, pH 6.590% H2O/10% D2O
52 mM hDLG/SAP97 PDZ2 domain, U-15N, 3 mM HPV-18 E6 peptide, 5% C8E5, C8E5/n-octanol 0.87, 4 mM TCEP, 20 uM DSS, 20mM phosphate buffer, pH 6.5, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
62 mM hDLG/SAP97 PDZ2 domain, U-15N, 3 mM HPV-18 E6 peptide, 10 mg/ml pf1 phage, 4 mM TCEP, 20 uM DSS, 20mM phosphate buffer, pH 6.5,90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
128.2 mM 6.5 ambient 293 K
228.2 mM 6.5 ambient 293 K
328.2 mM 6.5 ambient 293 K
428.2 mM 6.5 ambient 293 K
528.2 mM 6.5 ambient 293 K
628.2 mM 6.5 ambient 293 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE DRX / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5Bruker Biospincollection
XwinNMR3.5Bruker Biospin解析
Sparky3.112T. D. Goddard and D. G. Knellerデータ解析
CNS1.1Brunger精密化
CNS1.1Brunger構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 1426 restraints, 1126 are NOE-derived distance constraints, 163 dihedral angle restraints, 50 distance restraints from hydrogen bonds and 87 NH residual dipolar couplings.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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