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- PDB-2oqd: Crystal Structure of BthTX-II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oqd
タイトルCrystal Structure of BthTX-II
要素Phospholipase A2
キーワードHYDROLASE / Asp49-Phospholipase A2 / BthTX-II / Bothropstoxin II / Bothrops jararacussu
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent phospholipase A2 activity / arachidonate secretion / lipid catabolic process / phospholipid metabolic process / negative regulation of T cell proliferation / phospholipid binding / toxin activity / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Basic phospholipase A2 homolog bothropstoxin-II
類似検索 - 構成要素
生物種Bothrops jararacussu (ヘビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Correa, L.C. / Marchi-Salvador, D.P. / Cintra, A.C.O. / Soares, A.M. / Fontes, M.R.M.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of a myotoxic Asp49-phospholipase A(2) with low catalytic activity: Insights into Ca(2+)-independent catalytic mechanism.
著者: Correa, L.C. / Marchi-Salvador, D.P. / Cintra, A.C. / Sampaio, S.V. / Soares, A.M. / Fontes, M.R.
履歴
登録2007年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipase A2
B: Phospholipase A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0302
ポリマ－28,0302
非ポリマー00
水4,161231
1
A: Phospholipase A2

A: Phospholipase A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0302
ポリマ－28,0302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area1260 Å2
手法PISA
2
B: Phospholipase A2

B: Phospholipase A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0302
ポリマ－28,0302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area1340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.912, 98.458, 46.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 125.89, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a dimer generated from the dimer in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Phospholipase A2 / Phosphatidylcholine 2- acylhydrolase / BJUPLA2


分子量: 14015.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Gland venom / 由来: (天然) Bothrops jararacussu (ヘビ) / 参照: UniProt: P45881, phospholipase A2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.15 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 20% 2-propanol, 13% PEG 4000, 0.1M sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.427 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.427 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→40 Å / Num. all: 10657 / Num. obs: 10657 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 24.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rsym value: 0.109 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.19→2.27 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.264 / Mean I/σ(I) obs: 4.05 / Rsym value: 0.492 / % possible all: 92.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GMZ

1gmz


解像度: 2.19→30.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1526649 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 555 5.2 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 10657 95.9 %-
all-10657 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.4515 Å2 / ksol: 0.310762 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.57 Å20 Å210.61 Å2
2---13.32 Å20 Å2
3---9.75 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→30.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1891 0 0 231 2122
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.19→2.33 Å / Rfactor Rfree error: 0.041 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.404 98 5.7 %
Rwork0.359 1619 -
obs--92.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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