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- PDB-2opk: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE MANNOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE (RE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2opk
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE MANNOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE (REUT_A1446) FROM RALSTONIA EUTROPHA JMP134 AT 2.10 A RESOLUTION
要素Hypothetical protein
キーワードISOMERASE / PUTATIVE MANNOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


Cupin 2, conserved barrel / Cupin domain / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Unknown ligand / Cupin type-2 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Ralstonia eutropha (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (YP_295660.1) from Ralstonia eutropha JMP134 at 2.10 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 ... BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
C: Hypothetical protein
D: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,13414
ポリマ－49,6384
非ポリマー49610
水8,323462
1
A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0957
ポリマ－24,8192
非ポリマー2765
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4010 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area10150 Å2
手法PISA
2
C: Hypothetical protein
D: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0397
ポリマ－24,8192
非ポリマー2205
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3840 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area10070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.580, 75.580, 198.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Refine code: 4

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1MSEMSEAA1 - 1102 - 111
2MSEMSEBB1 - 1102 - 111
3PROPROCC3 - 1104 - 111
4MSEMSEDD1 - 1102 - 111
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質
Hypothetical protein


分子量: 12409.479 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ralstonia eutropha (バクテリア) / 生物種: Cupriavidus necator / 株: JMP134 / 遺伝子: YP_295660.1, Reut_A1446 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q471W7
#2: 化合物
ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 462 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.97 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: NANODROP, 1.5M (NH4)2SO4, 12.0% Glycerol, 0.1M TRIS-HCL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837, 0.97876, 0.97904
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月7日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.978761
30.979041
反射解像度: 2.1→28.41 Å / Num. obs: 34611 / % possible obs: 99.8 % / Biso Wilson estimate: 23.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Net I/σ(I): 8.69
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique all% possible all
2.1-2.170.5342.5420733536898.3
2.17-2.260.423.423739612492
2.26-2.360.3833.722642582092.3
2.36-2.490.3474.124356626493.1
2.49-2.640.2884.922764584194.1
2.64-2.850.226.324664633395.7
2.85-3.130.1548.924030616597.3
3.13-3.590.09713.725059644198.2
3.590.05819.824744633199.2

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SOLVE位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→28.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 3.967 / SU ML: 0.105 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.17 / ESU R Free: 0.153
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. ONE CHLORIDE ION AND FIVE GLYCEROL MOLECULES FROM CRYSTALLIZATION WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 5. ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED NEAR THE PUTATIVE ACTIVE SITE RESIDUE 103 ON EACH SUBUNIT. THESE DENSITIES WERE MODELED AS AN UNKNOWN LIGAND (UNL). 6. UNINTERPRETABLE ELECTRON DENSITY IS OBSERVED BETWEEN THE SIDECHAINS OF GLU 54 AND TYR 48 OF THE C-SUBUNIT. THIS DENSITY WAS NOT MODELED. 7. RESIDUE 111 IN SUBUNIT A, RESIDUES 1 TO 2 AND 111 IN SUBUNIT C ARE DISORDERED AND NOT BUILT IN THIS MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 1740 5 %RANDOM
Rwork0.166 ---
all0.168 ---
obs0.168 34529 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.641 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20 Å20 Å2
2--0.2 Å20 Å2
3----0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→28.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3372 0 51 462 3885
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0213572
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023133
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6561.944886
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.00137276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9985448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.49223.497163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.81215487
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9981525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2498
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024054
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02735
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1850.3499
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1820.33088
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.51607
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.52085
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1930.5526
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1670.51
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0710.33
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1670.329
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2710.523
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.02232301
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7013895
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.89253576
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.32881523
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.916111305
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1514 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1AMEDIUM POSITIONAL0.40.5
2BMEDIUM POSITIONAL0.470.5
3CMEDIUM POSITIONAL0.460.5
4DMEDIUM POSITIONAL0.410.5
1AMEDIUM THERMAL12
2BMEDIUM THERMAL1.042
3CMEDIUM THERMAL1.262
4DMEDIUM THERMAL1.072
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 118 -
Rwork0.195 2351 -
obs-2469 99.16 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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