[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3d82: Crystal structure of a cupin-2 domain containing protein (sfri_35... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3d82 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of a cupin-2 domain containing protein (sfri_3543) from shewanella frigidimarina ncimb 400 at 2.05 A resolution | ||||||
Components | Cupin 2, conserved barrel domain protein | ||||||
Keywords | METAL BINDING PROTEIN / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
Function / homology | Function and homology information Cupin 2, conserved barrel / Cupin domain / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta Similarity search - Domain/homology | ||||||
Biological species | Shewanella frigidimarina NCIMB 400 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.05 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal structure of Domain of Unknown Function with a Cupin Fold (YP_752209.1) from SHEWANELLA FRIGIDIMARINA NCIMB 400 at 2.05 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3d82.cif.gz | 123 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3d82.ent.gz | 100.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3d82.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3d82_validation.pdf.gz | 468.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3d82_full_validation.pdf.gz | 471.5 KB | Display | |
Data in XML | 3d82_validation.xml.gz | 22.2 KB | Display | |
Data in CIF | 3d82_validation.cif.gz | 32 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d8/3d82 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d8/3d82 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | |
---|---|
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Ens-ID: 1
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Details | AUTHORS STATE THAT SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE. |
-Components
#1: Protein | Mass: 12282.178 Da / Num. of mol.: 5 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Shewanella frigidimarina NCIMB 400 (bacteria) Gene: YP_752209.1, Sfri_3543 / Plasmid: SpeedET / Production host: Escherichia Coli (E. coli) / Strain (production host): HK100 / References: UniProt: Q07X94 #2: Chemical | ChemComp-NI / #3: Chemical | ChemComp-UNL / Num. of mol.: 5 / Source method: obtained synthetically #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THE CONSTRUCT INCLUDES AMINO ACIDS 1 TO 101 OF THE FULL-LENGTH PROTEIN OF 121 AMINO ACIDS AND WAS ...THE CONSTRUCT INCLUDES AMINO ACIDS 1 TO 101 OF THE FULL-LENGTH PROTEIN OF 121 AMINO ACIDS AND WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.62 Å3/Da / Density % sol: 52.99 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.9 Details: 0.2000M K2NO3, 20.0000% PEG-3350, No Buffer pH 6., NANODROP, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL9-2 / Wavelength: 0.91837,0.97929,0.97918 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 16, 2008 / Details: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Double crystal monochromator / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.05→27.853 Å / Num. obs: 40296 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 36.405 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 11.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: MAD |
---|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.05→27.853 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 9.207 / SU ML: 0.124 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.185 / ESU R Free: 0.153 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. X-RAY FLUORESCENCE EXCITATION AND WAVELENGTH SCANS AND ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIERS SUPPORT THE MODELING OF NI ION. 5. AN UNKNOWN LIGAND (UNL) IS MODELED NEXT TO THE NI ION IN EACH CHAIN.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 44.746 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.05→27.853 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.052→2.105 Å / Total num. of bins used: 20
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|