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万見
- PDB-2oh4: Crystal structure of Vegfr2 with a benzimidazole-urea inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oh4
タイトルCrystal structure of Vegfr2 with a benzimidazole-urea inhibitor
要素Vascular endothelial growth factor receptor 2
キーワードTRANSFERASE / Vascular endothelial growth factor receptor 2 / Tyrosine-protein kinase / Angiogenesis / ATP-binding / Phosphorylation / Kinase insert domain receptor / Protein-tyrosine kinase receptor Flk-1
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to hydrogen sulfide / blood vessel endothelial cell differentiation / regulation of bone development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / vascular endothelial growth factor binding / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / endothelium development ...cellular response to hydrogen sulfide / blood vessel endothelial cell differentiation / regulation of bone development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / vascular endothelial growth factor binding / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / endothelium development / endocardium development / vascular wound healing / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / vascular endothelial growth factor receptor activity / positive regulation of vasculogenesis / endothelial cell differentiation / lymph vessel development / mesenchymal cell proliferation / positive regulation of BMP signaling pathway / surfactant homeostasis / cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / epithelial cell maturation / anchoring junction / positive regulation of positive chemotaxis / embryonic hemopoiesis / vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / lung alveolus development / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive regulation of mitochondrial fission / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of stem cell proliferation / regulation of MAPK cascade / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / growth factor binding / sorting endosome / positive regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of macroautophagy / semaphorin-plexin signaling pathway / cell fate commitment / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / Integrin cell surface interactions / vasculogenesis / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / coreceptor activity / calcium ion homeostasis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / ovarian follicle development / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of endothelial cell migration / epithelial cell proliferation / VEGFR2 mediated cell proliferation / stem cell proliferation / Hsp90 protein binding / receptor protein-tyrosine kinase / VEGFA-VEGFR2 Pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of angiogenesis / integrin binding / cell migration / cell junction / regulation of cell shape / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / protein autophosphorylation / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / early endosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / endosome / positive regulation of cell migration / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / membrane raft / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin ...Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GIG / Vascular endothelial growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Nolte, R.T. / Wang, L.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2007
タイトル: Discovery of Novel Benzimidazoles as Potent Inhibitors of TIE-2 and VEGFR-2 Tyrosine Kinase Receptors.
著者: Hasegawa, M. / Nishigaki, N. / Washio, Y. / Kano, K. / Harris, P.A. / Sato, H. / Mori, I. / West, R.I. / Shibahara, M. / Toyoda, H. / Wang, L. / Nolte, R.T. / Veal, J.M. / Cheung, M.
履歴
登録2007年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年6月14日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_name_com / entity_src_gen ...entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_keywords / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_name_com.name / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id ..._entity_name_com.name / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _struct_keywords.text / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_beg
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vascular endothelial growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1044
ポリマ－36,4091
非ポリマー6963
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.370, 94.250, 95.754
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Vascular endothelial growth factor receptor 2 / VEGFR-2 / Fetal liver kinase 1 / FLK-1 / Kinase insert domain receptor / KDR / Protein-tyrosine ...VEGFR-2 / Fetal liver kinase 1 / FLK-1 / Kinase insert domain receptor / KDR / Protein-tyrosine kinase receptor flk-1


分子量: 36408.680 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain / 変異: E990V, Deletion of residues 940-989 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDR, FLK1, VEGFR2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35968, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GIG / METHYL (5-{4-[({[2-FLUORO-5-(TRIFLUOROMETHYL)PHENYL]AMINO}CARBONYL)AMINO]PHENOXY}-1H-BENZIMIDAZOL-2-YL)CARBAMATE


分子量: 503.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H17F4N5O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.1 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→47.67 Å / Num. obs: 22437 / % possible obs: 99.49 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 1.645 / Net I/σ(I): 24.6
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / Rmerge(I) obs: 0.179 / Mean I/σ(I) obs: 2.029 / Num. unique all: 2089 / Χ2: 0.957 / % possible all: 93.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345データ収集
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YWN

1ywn


解像度: 2.05→47.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 7.332 / SU ML: 0.108 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.191 / ESU R Free: 0.168 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 726 3.2 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.189 22437 99.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å20 Å2
2--1.58 Å20 Å2
3----1.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→47.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2378 0 46 208 2632
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222515
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021716
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1631.993416
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87834161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7055305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.39223.182110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.01915422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7761518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2362
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022770
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02522
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.2502
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.190.21813
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.21237
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.21216
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2156
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0920.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1890.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1220.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.721.51577
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1441.5610
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.14122435
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.50931113
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.334.5981
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 48 -
Rwork0.186 1525 -
obs-1573 95.62 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.03180.38440.18844.04010.21994.35640.06480.08810.0374-0.0414-0.03570.26270.1103-0.1636-0.0291-0.1823-0.01620.0008-0.2247-0.0125-0.22662.11834.2236.18
22.13940.33710.57652.60081.12655.2449-0.0314-0.2041-0.02260.0828-0.1230.1690.1537-0.61610.1544-0.2583-0.02410.003-0.1306-0.0344-0.26057.68441.43132.389
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11817 - 92015 - 118
22921 - 1166119 - 313

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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