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- PDB-2ogw: Structure of ABC type zinc transporter from E. coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ogw
タイトルStructure of ABC type zinc transporter from E. coli
要素High-affinity zinc uptake system protein znuA precursor
キーワードTRANSPORT PROTEIN / abc / zinc / transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


zinc ion import across plasma membrane / zinc ion transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / periplasmic space / cell adhesion / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
High-affinity zinc uptake system protein ZnuA / Adhesion lipoprotein / : / Periplasmic solute binding protein, ZnuA-like / Zinc-uptake complex component A periplasmic / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
High-affinity zinc uptake system protein ZnuA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Sharma, A. / Yogavel, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural Analysis of ABC-family Periplasmic Zinc Binding Protein Provides New Insights Into Mechanism of Ligand Uptake and Release
著者: Chandra, B.R. / Yogavel, M. / Sharma, A.
履歴
登録2007年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: High-affinity zinc uptake system protein znuA precursor
B: High-affinity zinc uptake system protein znuA precursor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4264
ポリマ－68,2952
非ポリマー1312
水9,494527
1
A: High-affinity zinc uptake system protein znuA precursor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2132
ポリマ－34,1481
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: High-affinity zinc uptake system protein znuA precursor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2132
ポリマ－34,1481
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.900, 86.378, 87.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 High-affinity zinc uptake system protein znuA precursor / ABC type Zinc Transporter


分子量: 34147.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: B834 / 参照: UniProt: P39172
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 527 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.33 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% PEG 3350, 200mM ammonium sulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 0.974 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.974 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→61.66 Å / Num. all: 49689 / Num. obs: 47173 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.6 % / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 16.68
反射 シェル解像度: 1.83→1.878 Å / 冗長度: 8.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.99 / Num. unique all: 3441 / Rsym value: 0.25 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.83→61.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 3.27 / SU ML: 0.104 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.169 / ESU R Free: 0.158 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2686 2516 5.1 %RANDOM
Rwork0.22305 ---
obs0.2254 47173 100 %-
all-49689 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.809 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.83 Å20 Å20 Å2
2---0.27 Å20 Å2
3----0.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→61.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4169 0 2 527 4698
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0224290
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4891.9755861
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8435571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.54724.892186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.65415760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9031520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2666
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023260
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.22317
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.22932
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.210.2477
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1060.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2420.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2370.243
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1041.52756
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.49924361
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.54931708
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8944.51471
LS精密化 シェル解像度: 1.83→1.878 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.491 186 -
Rwork0.381 3441 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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