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- PDB-2od5: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE NUCLEIC ACID BINDING PROTEIN (JCV... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2od5
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE NUCLEIC ACID BINDING PROTEIN (JCVI_PEP_1096688149193) FROM UNCULTURED MARINE ORGANISM AT 1.79 A RESOLUTION
要素hypothetical protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / METAGENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / IMIDAZOLE
機能・相同性情報
生物種uncultured marine organism (環境試料)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (JCVI_PEP_1096688149193) from an environmental metagenome (unidentified marine microbe), Sorcerer II Global Ocean Sampling experiment at 1.79 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAINS. ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAINS. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). ASSINMENT OF A TETRAMER AS BIOMOLECULE IS SUPPORTED BY EBI/PISA ANALYSIS. HOWEVER, SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.
Remark 999SEQUENCE (1) THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...SEQUENCE (1) THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. (2) THE SEQUENCE OF THE PROTEIN WAS NOT AVAILABLE IN THE UNP DATABASE AT THE TIME OF PROCESSING. (3) PRODUCT OF THE EXPRESSED SYNTHETIC GENE WAS BASED ON THE PREDICTED SEQUENCE OF ACCESSION ID JCVI_PEP_1096688149193 FROM THE J. CRAIG VENTER INSTITUTE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9538
ポリマ－13,1851
非ポリマー7677
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: hypothetical protein
ヘテロ分子

A: hypothetical protein
ヘテロ分子

A: hypothetical protein
ヘテロ分子

A: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,81132
ポリマ－52,7424
非ポリマー3,06928
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z1
Buried area10650 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area20080 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)64.406, 64.406, 133.246
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
詳細ASSINMENT OF A TETRAMER AS BIOMOLECULE IS SUPPORTED BY EBI/PISA ANALYSIS. HOWEVER, SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 hypothetical protein


分子量: 13185.475 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) uncultured marine organism (環境試料)
解説: SYNTHETIC GENE: The gene product was based on JCVI_PEP_1096688149193 from the Sorcerer II Global Ocean Sampling experiment
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 5種, 84分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.33 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 7
詳細: 1.0M LiCl, 20.0% PEG-6000, 0.1M HEPES pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837, 0.97971
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月19日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979711
反射解像度: 1.6→28.989 Å / Num. obs: 16175 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.137 / Rsym value: 0.137 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.017 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.79-1.84140.41614011541.674100
1.84-1.8913.90.61569111251.244100
1.89-1.9413.90.71544711081.042100
1.94-213.91.11505410820.669100
2-2.07141.41441410330.498100
2.07-2.141421424510210.379100
2.14-2.2213.92.2134729700.337100
2.22-2.3113.82.5130649450.302100
2.31-2.4113.93.3124939020.228100
2.41-2.5313.73.8120248760.194100
2.53-2.6713.74.5114838360.163100
2.67-2.8313.75106917810.139100
2.83-3.0313.55.6101957550.121100
3.03-3.2713.46.694937110.099100
3.27-3.5813.36.986646520.088100
3.58-413.17.179276040.077100
4-4.6212.8869115380.073100
4.62-5.6612.68.358224630.069100
5.66-8.0111.97.845643840.071100
8.01-28.999.89.923142350.05797.5

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SOLVE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.79→28.989 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 3.899 / SU ML: 0.062 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.093
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. EDO MOLECULES FROM THE CRYO SOLUTION ARE MODELED. 5. PEG6000 FRAGMENTS (1PE) FROM CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED. 6. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 809 5 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.19 16127 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.725 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→28.989 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数720 0 45 77 842
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.021812
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02599
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4181.9671088
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95431450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6645103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.39422.94134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.59515145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg4.303157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02868
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02166
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.2196
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1980.2597
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.2385
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.2454
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2530.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3090.2111
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2350.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3783508
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5293193
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4375770
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.2538378
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.74311311
LS精密化 シェル解像度: 1.79→1.836 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 60 -
Rwork0.258 1089 -
obs-1149 99.91 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.543 Å / Origin y: 5.431 Å / Origin z: 10.004 Å
111213212223313233
T-0.1171 Å2-0.0077 Å20.0178 Å2--0.0171 Å2-0.0486 Å2---0.1759 Å2
L1.1175 °2-0.4615 °20.5187 °2-0.8977 °2-0.2738 °2--2.2854 °2
S-0.0145 Å °-0.0371 Å °0.026 Å °0.0734 Å °0.0376 Å °0.067 Å °-0.1185 Å °0.1575 Å °-0.0231 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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