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万見
- PDB-2ob4: Human Ubiquitin-Conjugating Enzyme CDC34 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ob4
タイトルHuman Ubiquitin-Conjugating Enzyme CDC34
要素Ubiquitin-conjugating enzyme E2-32 kDa complementing
キーワードLIGASE / UBL CONJUGATION PATHWAY / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of inclusion body assembly / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / response to growth factor / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / DNA replication initiation / protein K48-linked ubiquitination / cellular response to interferon-beta / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / protein modification process ...positive regulation of inclusion body assembly / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / response to growth factor / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / DNA replication initiation / protein K48-linked ubiquitination / cellular response to interferon-beta / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / protein modification process / CLEC7A (Dectin-1) signaling / G1/S transition of mitotic cell cycle / FCERI mediated NF-kB activation / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear speck / protein ubiquitination / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like ...: / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 R1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Neculai, D. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Walker, J.R. / Mackenzie, F. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. ...Neculai, D. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Walker, J.R. / Mackenzie, F. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Sicheri, F. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Mol Cell Proteomics / 年: 2012
タイトル: A human ubiquitin conjugating enzyme (E2)-HECT E3 ligase structure-function screen.
著者: Sheng, Y. / Hong, J.H. / Doherty, R. / Srikumar, T. / Shloush, J. / Avvakumov, G.V. / Walker, J.R. / Xue, S. / Neculai, D. / Wan, J.W. / Kim, S.K. / Arrowsmith, C.H. / Raught, B. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2006年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年11月28日Group: Database references
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2-32 kDa complementing


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5001
ポリマ－20,5001
非ポリマー00
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.280, 66.310, 124.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-185-

HOH

21A-232-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2-32 kDa complementing / Ubiquitin-protein ligase / Ubiquitin carrier protein / E2-CDC34


分子量: 20500.164 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic Domain: Residues 7-184 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC34, UBE2R1 / プラスミド: pET28-LIC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49427, ubiquitin-protein ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.21 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: The protein was dissolved at 42 mg/ml in 20 mM Tris-HCl, pH 8.0, 0.15 M NaCl, 5% glycerol and 2 mM DTT. Crystals were grown in hanging drops by mixing 2 microL protein solution with 2 microL ...詳細: The protein was dissolved at 42 mg/ml in 20 mM Tris-HCl, pH 8.0, 0.15 M NaCl, 5% glycerol and 2 mM DTT. Crystals were grown in hanging drops by mixing 2 microL protein solution with 2 microL well solution (28% PEG 4000, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 0.2 M MgCl2, 1 mM DTT and 7.5 mM glycyl-glycyl-glycine) at 21 deg C. For cryoprotection, the crystals were soaked in the well solution supplemented with 25% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 0.97917 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月18日
詳細: cylindrically bent ULE glass mirror with Pt and Pd coatings
放射モノクロメーター: cryo-cooled Si(111) double-crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97917 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 7162 / Num. obs: 7162 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.82 % / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 2.64
反射 シェル解像度: 2.4→2.45 Å / 冗長度: 1.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 417 / Rsym value: 0.32 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→40.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 12.131 / SU ML: 0.274 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.551 / ESU R Free: 0.311 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28448 359 5 %RANDOM
Rwork0.22323 ---
all0.22637 6802 --
obs0.22637 6802 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.773 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.26 Å20 Å20 Å2
2--2.58 Å20 Å2
3----2.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→40.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1274 0 0 70 1344
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221333
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.411.9761814
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6485159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.33823.87162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.47115226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.466158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2194
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021027
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2589
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.2890
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2870.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2590.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5531.5815
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.01221303
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2673594
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.154.5511
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 26 -
Rwork0.286 482 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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