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- PDB-2oac: Mouse C14A Glutathione-S-Transferase Mutant in Complex with S-(p-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oac
タイトルMouse C14A Glutathione-S-Transferase Mutant in Complex with S-(p-nitrobenzyl) Glutathione
要素Glutathione S-transferase P 1
キーワードTRANSFERASE / mutant protein and ligand complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of neutrophil aggregation / negative regulation of peroxidase activity / Paracetamol ADME / negative regulation of smooth muscle cell chemotaxis / Glutathione conjugation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cellular response to cell-matrix adhesion / kinase regulator activity / negative regulation of leukocyte proliferation / response to L-ascorbic acid ...negative regulation of neutrophil aggregation / negative regulation of peroxidase activity / Paracetamol ADME / negative regulation of smooth muscle cell chemotaxis / Glutathione conjugation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cellular response to cell-matrix adhesion / kinase regulator activity / negative regulation of leukocyte proliferation / response to L-ascorbic acid / common myeloid progenitor cell proliferation / organic cyclic compound binding / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / negative regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / oligodendrocyte development / negative regulation of JUN kinase activity / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / JUN kinase binding / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / cellular response to glucocorticoid stimulus / negative regulation of interleukin-1 beta production / prostaglandin metabolic process / regulation of stress-activated MAPK cascade / negative regulation of acute inflammatory response / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / glutathione transferase / negative regulation of tumor necrosis factor production / glutathione transferase activity / response to amino acid / toxic substance binding / animal organ regeneration / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of fibroblast proliferation / negative regulation of MAP kinase activity / cellular response to epidermal growth factor stimulus / glutathione metabolic process / xenobiotic metabolic process / Neutrophil degranulation / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to nutrient levels / positive regulation of superoxide anion generation / response to reactive oxygen species / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to toxic substance / cellular response to insulin stimulus / response to estradiol / cellular response to lipopolysaccharide / response to ethanol / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Pi class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, Pi class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-(P-NITROBENZYL)GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase P 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kyrieleis, O.J. / McManus, G. / Mantle, T.J. / Khan, A.R.
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Structural and Kinetic Analyses of Glutathione S-Transferase Mutants
著者: Kyrieleis, O.J. / McManus, G. / Mantle, T.J. / Khan, A.R.
履歴
登録2006年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase P 1
B: Glutathione S-transferase P 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8294
ポリマ－46,9442
非ポリマー8852
水3,261181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4370 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area17390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.360, 77.140, 101.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase P 1 / GST YF-YF / GST-piB / GST class-pi / Gst P1 / Preadipocyte growth factor


分子量: 23471.898 Da / 分子数: 2 / 変異: C14A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gstp1, Gstpib / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19157, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GTB / S-(P-NITROBENZYL)GLUTATHIONE


分子量: 442.444 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H22N4O8S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.58 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年4月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.1 % / Av σ(I) over netI: 21.8 / 数: 60637 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 1.53 / D res high: 2.2 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 19607 / % possible obs: 84.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.74507610.0340.9433
3.764.7481.910.0381.0543.2
3.293.7682.610.0491.1793.2
2.993.2984.410.0651.3783.1
2.772.9984.910.0791.5733.1
2.612.7786.510.0971.553.1
2.482.6187.410.1111.7883
2.372.4886.510.1411.7283.1
2.282.3788.710.1752.1053.1
2.22.2887.510.2051.933.1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 23245 / Num. obs: 19354 / % possible obs: 84.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 1.526 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.205 / Num. unique all: 1999 / Χ2: 1.93 / % possible all: 87.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ収集
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1BAY

1bay


解像度: 2.2→50 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 946 4.1 %random
Rwork0.22 ---
all0.239 23245 --
obs0.228 19354 84.6 %-
溶媒の処理Bsol: 39.402 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 26.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.411 Å20 Å20 Å2
2--1.091 Å20 Å2
3---5.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3306 0 60 181 3547
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.207
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1661.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.8442
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.7642
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5352.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.paramCNS_TOPPAR:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.paramCNS_TOPPAR:dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.paramCNS_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.paramCNS_TOPPAR:ion.top
X-RAY DIFFRACTION5gtb.paramgtb.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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