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- PDB-2o9v: The second SH3 domain from Ponsin in complex with the paxillin pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o9v
タイトルThe second SH3 domain from Ponsin in complex with the paxillin proline rich region
要素
  • Paxillin
  • Ponsin
キーワードSIGNALING PROTEIN/CELL ADHESION / SH3 DOMAIN / PONSIN / Paxillin / proline-rich-region / SIGNALING PROTEIN-CELL ADHESION COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / cell-substrate junction / zonula adherens / vinculin binding / neuropilin binding / flotillin complex / focal adhesion assembly / signal complex assembly / microtubule associated complex ...Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / cell-substrate junction / zonula adherens / vinculin binding / neuropilin binding / flotillin complex / focal adhesion assembly / signal complex assembly / microtubule associated complex / growth hormone receptor signaling pathway / stress fiber assembly / cell-substrate adhesion / positive regulation of glycogen biosynthetic process / endothelial cell migration / Smooth Muscle Contraction / GAB1 signalosome / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of lipid biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / stress fiber / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeletal protein binding / cell-matrix adhesion / substrate adhesion-dependent cell spreading / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein localization to plasma membrane / adherens junction / insulin receptor binding / beta-catenin binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cellular response to insulin stimulus / nuclear matrix / cellular response to reactive oxygen species / cell-cell junction / cell migration / signaling receptor complex adaptor activity / insulin receptor signaling pathway / lamellipodium / actin binding / cell cortex / protein phosphatase binding / cell adhesion / membrane raft / focal adhesion / centrosome / signal transduction / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
c-Cbl associated protein, SH3 domain / c-Cbl associated protein, SH3 domain 1 / c-Cbl associated protein, SH3 domain 2 / SoHo domain / Sorbin homologous domain / SoHo domain profile. / Sorbin homologous domain / Paxillin / : / : ...c-Cbl associated protein, SH3 domain / c-Cbl associated protein, SH3 domain 1 / c-Cbl associated protein, SH3 domain 2 / SoHo domain / Sorbin homologous domain / SoHo domain profile. / Sorbin homologous domain / Paxillin / : / : / Paxillin family / : / : / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Variant SH3 domain / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sorbin and SH3 domain-containing protein 1 / Paxillin / Sorbin and SH3 domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Pinotsis, N. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Paxillin and ponsin interact in nascent costameres of muscle cells
著者: Gehmlich, K. / Pinotsis, N. / Hayess, K. / van der Ven, P.F. / Milting, H. / El Banayosy, A. / Wilmanns, M. / Ehler, E.
履歴
登録2006年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ponsin
B: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6822
ポリマ－8,6822
非ポリマー00
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)24.490, 41.852, 58.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ponsin


分子量: 7698.707 Da / 分子数: 1 / 断片: SRC HOMOLOGY 3 (SH3) DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SORBS1 / プラスミド: PET151 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0AED4, UniProt: Q9BX66*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Paxillin


分子量: 983.158 Da / 分子数: 1 / 断片: Proline rich region / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human)
参照: UniProt: P49023
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.11 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Sodium Acetate, 0.1M Sodium Cacodylate, 30% (w/v) PEG 8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.8156 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月1日
放射モノクロメーター: Ge Single Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8156 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→25 Å / Num. all: 8022 / Num. obs: 7747 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 17.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 1.63→1.66 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.221 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique all: 380 / % possible all: 80.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O2W

2o2w


解像度: 1.63→18.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 3.481 / SU ML: 0.058 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.181 / ESU R Free: 0.092 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17686 218 2.8 %RANDOM
Rwork0.14255 ---
obs0.1436 7500 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→18.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数651 0 0 97 748
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.022673
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6081.982922
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.878583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.44922.532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.19615107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg29.795158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.296
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02545
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2286
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3220.2470
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.276
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.310.273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2910.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1931.5420
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.422685
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.623279
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.7464.5237
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.63→1.672 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 17 -
Rwork0.214 450 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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