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- PDB-2o96: Crystal Structure of the Metal-Free Dimeric Human Mov34 MPN domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o96
タイトルCrystal Structure of the Metal-Free Dimeric Human Mov34 MPN domain (residues 1-177)
要素26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7
キーワードUNKNOWN FUNCTION / PSMD7 / 26S Proteasome subunit / Mov34 / Jab1/MPN / metal-free dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D ...proteasome regulatory particle / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / proteasome complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / ABC-family proteins mediated transport / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / ER-Phagosome pathway / secretory granule lumen / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / Ub-specific processing proteases / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. ...Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Sanches, M. / Alves, B.S.C. / Zanchin, N.I.T. / Guimaraes, B.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: The Crystal Structure of the Human Mov34 MPN Domain Reveals a Metal-free Dimer
著者: Sanches, M. / Alves, B.S.C. / Zanchin, N.I.T. / Guimaraes, B.G.
#1: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2006
タイトル: Characterization of the human ortholog of Mov34 reveals eight N-terminal residues important for MPN domain stability
著者: Alves, B.S.C. / Oyama Jr., S. / Gozzo, F.C. / Sanches, M. / Guimaraes, B.G. / Zanchin, N.I.T.
履歴
登録2006年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7
B: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2982
ポリマ－40,2982
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2200 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area16810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.701, 96.010, 60.982
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 122.140, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 2 - 167 / Label seq-ID: 3 - 168

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細The biological assembly is a dimer in the asymetric unit.

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要素

#1: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 7 / 26S proteasome regulatory subunit rpn8 / 26S proteasome regulatory subunit S12 / Proteasome subunit ...26S proteasome regulatory subunit rpn8 / 26S proteasome regulatory subunit S12 / Proteasome subunit p40 / Mov34 protein homolog


分子量: 20148.967 Da / 分子数: 2 / 断片: MPN domain, N-terminus domain, residues 1-177 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMD7, MOV34L / プラスミド: pET28a-TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3)slyD- / 参照: UniProt: P51665

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.12 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M citrate, 0,2M NH4OAc, 30% PEG 4000, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.427 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月6日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.427 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→68.278 Å / Num. all: 13093 / Num. obs: 10578 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1.3 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 76.858 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
3-3.162.90.5621.3456215470.56296.3
3.16-3.3530.3062.4441814840.30695.4
3.35-3.5930.1754.2418313980.17595.1
3.59-3.8730.1215.9386012740.12194.5
3.87-4.243.10.0858.3360011800.08593.8
4.24-4.743.10.05912.1322310550.05993.1
4.74-5.483.10.05313.428709280.05392.8
5.48-6.713.10.0591224918000.05991.8
6.71-9.493.20.03318.818545880.03389.7
9.49-51.653.20.02719.810253240.02786.9

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å51.65 Å
Translation3 Å51.65 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2O95

2o95


解像度: 3→51.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 29.805 / SU ML: 0.256 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.408 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 509 4.8 %RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.206 10577 --
obs0.206 10068 93.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.481 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.45 Å20 Å20.27 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→51.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2557 0 0 0 2557
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222613
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.591.953536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1725313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.65725.041121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.47115463
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.8091510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2398
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021934
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2670.21307
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3280.21776
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.2110
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2580.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0190.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4321.51621
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.54322584
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.91431115
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1754.5952
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1268 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
TIGHT POSITIONAL0.040.05
TIGHT THERMAL0.060.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.437 40 -
Rwork0.285 737 -
obs-777 96.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.39553.10620.29862.3629-0.80516.17320.2155-0.6812-0.16140.8301-0.0005-0.33060.62990.5017-0.2150.1235-0.1104-0.01670.2892-0.01910.281424.846611.418-2.9856
25.39312.6255-0.3536138.5937-21.80783.43222.7220.27890.4403-6.6948-2.20072.6023-0.55461.1292-0.52131.04560.4120.16290.6848-0.10930.57129.53660.6249-20.3625
32.65871.0908-0.24860.7506-0.79199.99520.2251-0.0371-0.09010.03580.06-0.0237-0.0496-0.1245-0.28510.2689-0.00820.03650.269-0.01830.300919.681613.1668-11.92
44.03621.6035-0.45283.8112-0.75590.9085-0.04120.06990.09020.1820.082-0.0044-0.15170.064-0.04080.32920.0011-0.00130.3168-0.01420.259216.241112.8589-10.3717
5187.04914.588972.36361.36449.182283.25122.0783-2.6723-4.1861-0.9256-1.74724.5244-2.33382.8992-0.33110.3130.07770.06890.3532-0.10391.385538.60487.8647-10.2204
69.0325-6.55764.442211.7061-6.502211.10120.1954-0.40930.3197-0.1710.0144-0.0188-0.21260.4028-0.20980.1906-0.1304-0.05120.3072-0.11310.259225.18320.8039-4.4109
76.5280.8442-0.4714.1236-3.84223.59570.1113-0.03820.5824-0.4242-0.111-0.5573-0.24060.7171-0.00030.17210.0412-0.09480.31460.05910.134124.643-13.2193-2.4646
8000000-0.138-0.40324.28561.8870.25392.61931.95960.6085-0.11590.9613-0.28020.59330.6752-0.10921.969510.7016-1.44849.6623
96.1505-0.1761-0.81581.3061-1.50082.5911-0.04910.0710.39590.0360.0986-0.05150.0444-0.1292-0.04940.31420.0155-0.0140.2681-0.03090.220914.0447-13.9922-2.9474
101.74640.07811.68813.4002-1.153.5248-0.0836-0.0103-0.1321-0.16830.1458-0.12630.0815-0.0789-0.06220.27870.03420.02620.3047-0.01580.327613.7959-13.7333-7.0132
114.0964-2.23430.670912.95393.156.97920.2373-0.6467-0.33771.11320.2805-0.21720.91580.453-0.51780.31150.0735-0.030.34120.08130.271420.2708-22.1592.7526
121.54864.35590.258713.55674.00198.2626-0.31360.1597-0.4425-0.35020.7498-3.1248-1.65310.0783-0.43620.39440.0343-0.06140.7405-0.03760.579234.1675-8.3819-2.9313
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA2 - 243 - 25
22AA25 - 3326 - 34
33AA34 - 6935 - 70
44AA70 - 12571 - 126
55AA126 - 130127 - 131
66AA133 - 167134 - 168
77BB1 - 242 - 25
88BB25 - 3326 - 34
99BB34 - 6935 - 70
1010BB70 - 12471 - 125
1111BB125 - 158126 - 159
1212BB159 - 168160 - 169

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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