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- PDB-2o61: Crystal Structure of NFkB, IRF7, IRF3 bound to the interferon-b e... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o61
タイトルCrystal Structure of NFkB, IRF7, IRF3 bound to the interferon-b enhancer
要素
  • 34-MER
  • 36-MER
  • Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
  • Transcription factor p65/Interferon regulatory factor 7/Interferon regulatory factor 3 fusion protein
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / PROTEIN-DNA COMPLEX / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of viral latency / regulation of MyD88-independent toll-like receptor signaling pathway / regulation of monocyte differentiation / regulation of MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / I-kappaB/NF-kappaB complex / negative regulation of vitamin D biosynthetic process / IRF3 mediated activation of type 1 IFN / regulation of adaptive immune response / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / negative regulation of macrophage apoptotic process ...establishment of viral latency / regulation of MyD88-independent toll-like receptor signaling pathway / regulation of monocyte differentiation / regulation of MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / I-kappaB/NF-kappaB complex / negative regulation of vitamin D biosynthetic process / IRF3 mediated activation of type 1 IFN / regulation of adaptive immune response / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / negative regulation of macrophage apoptotic process / MDA-5 signaling pathway / macrophage apoptotic process / mammary gland involution / antibacterial innate immune response / prolactin signaling pathway / cellular response to interleukin-17 / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / NF-kappaB p50/p65 complex / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / IkBA variant leads to EDA-ID / positive regulation of Schwann cell differentiation / programmed necrotic cell death / response to cobalamin / regulation of type I interferon production / cellular response to peptidoglycan / positive regulation of lipid storage / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-12 production / ankyrin repeat binding / Regulated proteolysis of p75NTR / CLEC7A/inflammasome pathway / SUMOylation of immune response proteins / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / postsynapse to nucleus signaling pathway / negative regulation of protein sumoylation / Interleukin-1 processing / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / defense response to tumor cell / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / cellular response to interleukin-6 / IRF3-mediated induction of type I IFN / cellular response to dsRNA / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / actinin binding / cGAS/STING signaling pathway / response to UV-B / non-canonical NF-kappaB signal transduction / mRNA transcription / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of miRNA metabolic process / Regulation of NFE2L2 gene expression / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / interleukin-1-mediated signaling pathway / NF-kappaB complex / signal transduction involved in regulation of gene expression / vascular endothelial growth factor signaling pathway / TRAF6 mediated IRF7 activation / toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of amyloid-beta formation / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / type I interferon-mediated signaling pathway / DNA-binding transcription activator activity / cellular response to exogenous dsRNA / phosphate ion binding / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / cellular response to lipoteichoic acid / response to muramyl dipeptide / TRAF6 mediated NF-kB activation / immunoglobulin mediated immune response / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / cellular response to angiotensin / Transcriptional Regulation by VENTX / The NLRP3 inflammasome / general transcription initiation factor binding / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of cholesterol efflux / hair follicle development / response to cAMP / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of type I interferon production / neuropeptide signaling pathway / NF-kappaB binding / regulation of immune response / response to amino acid / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular defense response / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / immune system process / JNK cascade
類似検索 - 分子機能
Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor, conserved site / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain signature. / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor ...Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor, conserved site / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain signature. / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. / SMAD-like domain superfamily / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / SMAD/FHA domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit / Transcription factor p65 / Interferon regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Panne, D.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: An Atomic Model of the Interferon-beta Enhanceosome.
著者: Panne, D. / Maniatis, T. / Harrison, S.C.
履歴
登録2006年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年12月7日Group: Advisory
改定 1.42017年8月2日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.52017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.62021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.72023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 400COMPOUND CHAIN A REPRESENTS A PROTEIN MADE OF THREE DIFFERENT PROTEINS FUSED TOGETHER. THE LINKERS ...COMPOUND CHAIN A REPRESENTS A PROTEIN MADE OF THREE DIFFERENT PROTEINS FUSED TOGETHER. THE LINKERS ARE DISORDERED IN THE STRUCTURE AND ARE LISTED IN SEQADV RECORDS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: 36-MER
F: 34-MER
A: Transcription factor p65/Interferon regulatory factor 7/Interferon regulatory factor 3 fusion protein
B: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,7374
ポリマ－117,7374
非ポリマー00
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.222, 116.370, 134.237
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: DNA鎖 36-MER


分子量: 11269.275 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 34-MER


分子量: 10255.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 抗体 Transcription factor p65/Interferon regulatory factor 7/Interferon regulatory factor 3 fusion protein


分子量: 61032.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04206, UniProt: Q92985, UniProt: Q14653
#4: タンパク質 Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit / DNA-binding factor KBF1 / EBP-1


分子量: 35179.219 Da / 分子数: 1 / Fragment: RHR region / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFKB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19838
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.78 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM HEPES, pH 7.0, 15% (w/v) PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1HEPES11
2PEG 400011
3H2O11
4HEPES12
5PEG 400012
6H2O12

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月11日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 38201 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Χ2: 1.083 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.913.50.637680.7691100
2.9-3.0213.90.4337660.8131100
3.02-3.1514.10.27137540.8521100
3.15-3.3214.30.12837921.0851100
3.32-3.5314.30.10537641.2331100
3.53-3.814.40.08537951.2691100
3.8-4.1814.50.06938171.3971100
4.18-4.7914.30.05738251.2291100
4.79-6.0314.20.04838791.0781100
6.03-5013.60.04140411.058199.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→40.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1165152.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 2254 6 %RANDOM
Rwork0.245 ---
obs-37592 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 29.848 Å2 / ksol: 0.292 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 64.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.98 Å20 Å20 Å2
2---1.42 Å20 Å2
3----8.56 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.45 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.62 Å0.49 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→40.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6459 1428 0 25 7912
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.42
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.504 373 6 %
Rwork0.456 5801 -
obs-6174 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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