[日本語] English
万見
- PDB-2o25: Ubiquitin-Conjugating Enzyme E2-25 kDa Complexed With SUMO-1-Conj... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o25
タイトルUbiquitin-Conjugating Enzyme E2-25 kDa Complexed With SUMO-1-Conjugating Enzyme UBC9
要素
  • SUMO-1-conjugating enzyme UBC9
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2-25 kDa
キーワードLIGASE / Ubl conjugation pathway / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


: / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / free ubiquitin chain polymerization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) ...: / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / free ubiquitin chain polymerization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / filopodium tip / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly / synaptonemal complex / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / ubiquitin conjugating enzyme activity / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein K48-linked ubiquitination / cellular response to interferon-beta / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Meiotic synapsis / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / transcription coregulator binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / chromosome segregation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / SUMOylation of intracellular receptors / protein modification process / PKR-mediated signaling / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / nuclear envelope / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of cell migration / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vertebrate ubiquitin-conjugating enzyme E2 K, UBA domain / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily ...Vertebrate ubiquitin-conjugating enzyme E2 K, UBA domain / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 K / SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Newman, E.M. / Mackenzie, F. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. ...Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Newman, E.M. / Mackenzie, F. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: A Novel and Unexpected Complex Between the SUMO-1-Conjugating Enzyme UBC9 and the Ubiquitin-Conjugating Enzyme E2-25 kDa
著者: Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Newman, E.M. / Mackenzie, F. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2006年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 300 BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 ... BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS PROTEIN IS UNKNOWN.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2-25 kDa
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2-25 kDa
C: SUMO-1-conjugating enzyme UBC9
D: SUMO-1-conjugating enzyme UBC9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,4994
ポリマ－81,4994
非ポリマー00
水70339
1
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2-25 kDa
D: SUMO-1-conjugating enzyme UBC9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7502
ポリマ－40,7502
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2-25 kDa
C: SUMO-1-conjugating enzyme UBC9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7502
ポリマ－40,7502
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.874, 68.498, 91.277
Angle α, β, γ (deg.)85.05, 80.85, 75.83
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2-25 kDa / Ubiquitin-protein ligase / Ubiquitin carrier protein / E225K / Huntingtin-interacting protein 2 / HIP-2


分子量: 22574.721 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIP2, LIG / プラスミド: pET28-LIC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61086, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 SUMO-1-conjugating enzyme UBC9 / SUMO-1-protein ligase / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / Ubiquitin ...SUMO-1-protein ligase / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / Ubiquitin carrier protein I / Ubiquitin carrier protein 9 / p18


分子量: 18174.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2I, UBC9, UBCE9 / プラスミド: pET28-LIC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63279, ubiquitin-protein ligase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.92 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: The protein complex (1:1) was dissolved at 26 mg/ml in 20 mM Tris-HCl, pH 8.0, 5% glycerol, 2 mM DTT. Hanging drops (2 microL + 2 microL), room temperature, well solution: 16% PEG MME 5000, 0. ...詳細: The protein complex (1:1) was dissolved at 26 mg/ml in 20 mM Tris-HCl, pH 8.0, 5% glycerol, 2 mM DTT. Hanging drops (2 microL + 2 microL), room temperature, well solution: 16% PEG MME 5000, 0.1 M bis-Tris, pH 6.0, 1 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月7日
放射モノクロメーター: Horizontal focusing 5.05 asymmetric cut Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. all: 27651 / Num. obs: 27651 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.9 % / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 1.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.17 / Num. unique all: 1028 / Rsym value: 0.293 / % possible all: 70.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1YLA and 1A3S

1yla

1a3s


解像度: 2.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 28.352 / SU ML: 0.292 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.783 / ESU R Free: 0.367 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29091 1398 5.1 %RANDOM
Rwork0.22775 ---
obs0.23105 26281 92.92 %-
all-27651 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.036 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.31 Å20.79 Å21.94 Å2
2---2.91 Å2-1.17 Å2
3---4.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5628 0 0 39 5667
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225792
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6241.9717876
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4375709
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.07424.708257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.218151002
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6151532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2861
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024410
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.22570
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.23917
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.2185
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2270.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0910.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.41.53691
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.63625815
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.06832438
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6934.52061
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 62 -
Rwork0.304 1352 -
obs--65.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.00760.34891.30236.2029-0.16774.3253-0.0091-0.47860.56770.13280.01561.2579-0.4948-1.2335-0.00640.17850.05080.01460.3625-0.04570.473-18.91390.356312.2941
27.6106-3.73651.919914.56010.72176.2498-0.1831-0.09550.58450.2689-0.20170.3029-0.6657-0.08780.38480.0618-0.01-0.02850.1799-0.03410.1921-10.38520.45896.4906
39.3865-2.6427-0.1383.82060.12853.1464-0.10110.0456-0.2515-0.32010.02770.62710.1224-0.25830.07340.1493-0.0221-0.10120.1176-0.01590.2105-11.2066-8.3845-2.9601
43.26290.0299-2.56691.13890.8543.9932-0.14890.5311-0.9744-0.3597-0.02330.40750.5098-0.30860.17220.2490.0152-0.08250.2237-0.00590.4518-8.2594-16.1943-4.2951
59.7375-0.7461-1.349911.1613-2.14446.1648-0.76380.1199-0.3634-0.30850.6307-1.0262-0.04210.67860.13310.57640.00620.05390.4283-0.110.33619.5444-12.5188-15.9706
67.4483-5.4215-7.543526.3061-9.006725.1974-1.14012.6621-1.0077-2.45571.2741.03132.6105-1.1302-0.13381.053-0.2647-0.00830.7562-0.13080.42476.0767-14.1931-26.4423
76.411-0.5415-4.95811.76843.20844.4981-0.1576-1.7714-0.2392.10970.23370.1560.0949-3.2382-0.0761.7659-0.59150.57771.4326-0.15590.8903-31.9067-32.030651.2295
86.07511.30992.275414.8221-16.81821.45741.1729-1.053-0.25680.8499-0.45280.6181.1934-0.0342-0.72011.2804-0.17110.42030.6504-0.04390.4423-25.7198-32.512542.995
94.35011.3614-1.05818.61371.05349.0602-0.0153-1.3051-0.60152.3614-0.22780.1181.03990.40470.24311.1995-0.05110.13030.45190.0460.2268-17.7879-28.211443.1084
103.5691-1.025-2.26392.28341.898412.11950.2345-1.1570.37072.0978-0.43240.1349-0.00280.2420.19791.187-0.17330.00270.5346-0.17680.3716-16.1103-19.29343.1297
117.95863.09660.91715.79191.91496.1324-0.25410.42670.781-0.11270.27080.6139-0.6025-0.2733-0.01660.1217-0.01390.0370.0785-0.04120.191-19.5182-20.537824.3753
129.1091-6.1026-1.936613.08630.24796.0216-0.09280.0801-0.18720.16360.0109-0.55940.0870.21610.0818-0.0382-0.0030.04570.08360.04960.2069-7.4312-24.772518.3986
1316.063-0.70394.79125.01280.732513.3567-0.12680.15161.2919-0.2055-0.05130.0473-0.1287-0.19640.17820.06690.04960.13030.03570.06760.33854.5427-27.940110.1841
146.31020.8834-1.19854.00451.070210.6489-0.09621.30060.772-0.69770.17590.0527-1.7650.5161-0.07960.1559-0.03280.05470.13130.09510.284614.0044-30.61585.7743
156.8645-1.9832-0.12136.987-2.41380.93710.0148-0.22430.50870.05140.0533-0.4534-0.41940.0283-0.0681-0.0214-0.00920.03660.0497-0.03760.161817.6024-39.721213.2537
166.8439-4.6888-0.47485.98120.52851.18830.15280.2273-0.5164-0.26430.08810.3294-0.0536-0.086-0.2408-0.0459-0.0057-0.00970.05160.00720.12479.4993-46.59449.566
1711.1516-3.2340.68256.7333-2.48241.24480.0686-0.3779-0.52770.46320.00850.43090.2795-0.1024-0.07710.0213-0.0230.04970.11030.01810.03096.499-43.642918.0312
1810.50192.5198-0.67659.3203-0.19945.64330.2533-0.5682-0.73670.6622-0.22-0.8690.19260.1117-0.03330.02190.0565-0.13160.2112-0.01530.187323.3954-54.662217.6672
198.5253-4.6355-0.23623.5988-3.346111.2021-0.8210.6989-0.1451-0.781-0.3707-0.10231.08670.34651.19170.9902-0.1530.31540.6807-0.09840.42614.8628-9.8162-33.079
2017.34597.9775-5.40338.63442.500611.69770.1482-0.4664-1.3644-0.7267-0.3528-0.64361.34530.06220.20451.1288-0.0220.05350.629-0.14440.487115.9998-8.3-42.5902
210.9682-2.29371.78518.6238-3.06584.702-0.83741.4950.23-1.020.4710.86440.4263-1.050.36641.4112-0.2296-0.05291.16430.02550.59014.1571.7429-47.5915
228.1168-5.7887-4.12867.0313-3.20815.13890.24070.06160.4261-0.4221-0.4569-0.27980.32070.58380.21620.7562-0.12180.13250.4837-0.00730.395616.8042.9317-37.3355
234.3794-0.0713-2.249311.2472-1.8034.38460.1440.51190.4148-0.3108-0.18120.8529-0.4149-0.70930.03720.89420.017-0.01410.69620.00060.43998.18468.622-37.7472
248.85032.9524.16861.04820.98094.6038-0.11610.9912-0.15010.6363-0.57391.0667-0.589-0.16620.691.6440.1373-0.11071.48910.20190.60112.825216.7122-50.8278
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 213 - 23
2X-RAY DIFFRACTION2AA22 - 4424 - 46
3X-RAY DIFFRACTION3AA45 - 9447 - 96
4X-RAY DIFFRACTION4AA95 - 15697 - 158
5X-RAY DIFFRACTION5AA157 - 188159 - 190
6X-RAY DIFFRACTION6AA189 - 199191 - 201
7X-RAY DIFFRACTION7BB3 - 265 - 28
8X-RAY DIFFRACTION8BB27 - 5029 - 52
9X-RAY DIFFRACTION9BB51 - 8553 - 87
10X-RAY DIFFRACTION10BB86 - 13888 - 140
11X-RAY DIFFRACTION11BB139 - 161141 - 163
12X-RAY DIFFRACTION12BB162 - 199164 - 201
13X-RAY DIFFRACTION13CC2 - 194 - 21
14X-RAY DIFFRACTION14CC20 - 3722 - 39
15X-RAY DIFFRACTION15CC38 - 6340 - 65
16X-RAY DIFFRACTION16CC64 - 9666 - 98
17X-RAY DIFFRACTION17CC97 - 12499 - 126
18X-RAY DIFFRACTION18CC125 - 158127 - 160
19X-RAY DIFFRACTION19DD2 - 184 - 20
20X-RAY DIFFRACTION20DD19 - 3921 - 41
21X-RAY DIFFRACTION21DD40 - 5742 - 59
22X-RAY DIFFRACTION22DD58 - 7760 - 79
23X-RAY DIFFRACTION23DD78 - 12580 - 127
24X-RAY DIFFRACTION24DD126 - 157128 - 159

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る