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万見
- PDB-2o1w: Structure of N-terminal plus middle domains (N+M) of GRP94 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o1w
タイトルStructure of N-terminal plus middle domains (N+M) of GRP94
要素Endoplasmin
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / GRP94 / HSP82 / HSP90 (Hsp90) / HTPG (Hsp90) / GP96 / endoplasmin
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / : / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / メラノソーム ...Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / : / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / メラノソーム / フォールディング / perinuclear region of cytoplasm / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein ...Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Hsp90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Dollins, D.E. / Warren, J.J. / Immormino, R.M. / Gewirth, D.T.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: Structures of GRP94-Nucleotide Complexes Reveal Mechanistic Differences between the hsp90 Chaperones.
著者: Dollins, D.E. / Warren, J.J. / Immormino, R.M. / Gewirth, D.T.
履歴
登録2006年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE SEQUENCE DATABASE RESIDUES 287-327 WERE DELETED AND REPLACED BY 4 GLYCINES.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Endoplasmin
B: Endoplasmin
C: Endoplasmin
D: Endoplasmin
E: Endoplasmin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)290,8805
ポリマ－290,8805
非ポリマー00
水0
1
A: Endoplasmin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1761
ポリマ－58,1761
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Endoplasmin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1761
ポリマ－58,1761
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Endoplasmin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1761
ポリマ－58,1761
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Endoplasmin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1761
ポリマ－58,1761
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Endoplasmin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1761
ポリマ－58,1761
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)210.330, 137.500, 133.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 124.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
12A
22B
32C
42D
52E

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSLEULEUAA95 - 16344 - 112
21LYSLYSLEULEUBB95 - 16344 - 112
31LYSLYSLEULEUCC95 - 16344 - 112
41LYSLYSLEULEUDD95 - 16344 - 112
51LYSLYSLEULEUEE95 - 16344 - 112
12TYRTYRGLUGLUAA200 - 594149 - 506
22TYRTYRGLUGLUBB200 - 594149 - 506
32TYRTYRGLUGLUCC200 - 594149 - 506
42TYRTYRGLUGLUDD200 - 594149 - 506
52TYRTYRGLUGLUEE200 - 594149 - 506

NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細Biological assembly presumably unrelated to arrangements of protomers in the asymetric unit

-
要素

#1: タンパク質
Endoplasmin / Heat shock protein 90 kDa beta member 1 / 94 kDa glucose-regulated protein / GRP94


分子量: 58175.949 Da / 分子数: 5 / 断片: residues 73-594
変異: Sequence residues 287-327 were deleted and replaced by four glycines
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 生物種: Canis lupus / 株: familiaris / 遺伝子: HSP90B1, TRA1 / プラスミド: pET15b-grp94(73-594d41) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41148

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.11 %
結晶化温度: 291 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6
詳細: 0.1M morpholinoethanesulfonic acid (MES), pH 6.0, 40% v/v PEG400, 100mM MgCl2, Microbatch, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.0052 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月29日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0052 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→47.3 Å / Num. all: 43462 / Num. obs: 42419 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 3.4→3.6 Å / 冗長度: 3.55 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 6805 / Rsym value: 0.777 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345データ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YT1 and homology model based upon 1HK7

1yt1

1hk7


解像度: 3.4→47.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.901 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 125.529 / SU ML: 0.875 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.747 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.33194 2122 5 %RANDOM
Rwork0.31384 ---
obs0.31475 40292 100 %-
all-40292 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 192.872 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.99 Å20 Å23.66 Å2
2---3.98 Å20 Å2
3---3.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→47.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17042 0 0 0 17042
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02217383
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1561.95623513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.59652114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.06824.682803
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.745153106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0911581
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.22666
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212930
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.27965
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.212092
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2535
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4330.2205
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.580.211
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: tight positional / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A5170.04
12B5170.06
13C5170.03
14D5170.02
15E5170.02
21A27830.04
22B27830.05
23C27830.04
24D27830.04
25E27830.03
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.428 157 -
Rwork0.421 2968 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.4287-1.6116-5.62363.9251-0.04446.1108-0.2190.11771.0209-0.14680.2381-0.0908-0.7654-0.2851-0.0192-0.6159-0.3955-0.5588-0.4673-0.2666-0.721228.00525.516-2.461
28.6839-3.79-6.59733.23174.32648.3871-0.30630.25480.4660.26340.1721-1.0140.68660.63060.1341-0.88990.06920.0116-0.48070.536-1.191395.36746.28123.045
37.2178-4.94062.25297.3904-2.90923.1941-0.23150.88710.2439-0.66690.37860.4126-0.3802-0.115-0.1472-0.0835-0.5865-0.2233-0.3231-0.0034-0.820542.26845.49711.899
42.19482.70740.392310.88321.12432.35520.0353-0.6404-1.2627-0.1371-0.05250.43811.244-0.41860.0173-0.1885-0.2386-0.0447-0.29590.148-0.238142.9677.16443.478
51.4493-0.44910.2022.99961.350411.90950.0427-1.0161-0.31310.66250.3399-0.2837-0.5415-0.3381-0.38250.3775-0.41170.35660.64450.0260.118915.59715.19343.598
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA95 - 59444 - 506
22BB73 - 59422 - 506
33CC95 - 59444 - 506
44DD95 - 59444 - 506
55EE95 - 59444 - 506

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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