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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2o1t | ||||||
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タイトル | Structure of Middle plus C-terminal domains (M+C) of GRP94 | ||||||
要素 | Endoplasmin | ||||||
キーワード | CHAPERONE / GRP94 / HSP82 / HSP90 / HTPG / GP96 / endoplasmin | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / ERAD pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome ...Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / ERAD pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / response to heat / DNA damage response / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Canis lupus familiaris (イヌ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å | ||||||
データ登録者 | Dollins, D.E. / Warren, J.J. / Immormino, R.M. / Gewirth, D.T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007 タイトル: Structures of GRP94-Nucleotide Complexes Reveal Mechanistic Differences between the hsp90 Chaperones. 著者: Dollins, D.E. / Warren, J.J. / Immormino, R.M. / Gewirth, D.T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2o1t.cif.gz | 767 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2o1t.ent.gz | 632.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2o1t.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o1/2o1t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o1/2o1t | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 340 - 765 / Label seq-ID: 25 - 450
NCSアンサンブル:
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詳細 | Dimer in asymmetric unit represents the biological dimer with N-terminal domain truncation |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 52482.523 Da / 分子数: 10 / 断片: residues 337-765 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 生物種: Canis lupus / 株: familiaris / 遺伝子: HSP90B1, TRA1 / プラスミド: pET15b-grp94(337-765) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41148 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.28 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: 13-18% v/v 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), 2-5% w/v PEG 6000, and 0.1M bis-tris, pH 6.0 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 |
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放射 |
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放射波長 |
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反射 | 解像度: 3.2→45.6 Å / Num. all: 100725 / Num. obs: 100423 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 14 | ||||||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 3.2→3.28 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 6893 / Rsym value: 0.483 / % possible all: 99.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 104.375 / SU ML: 0.731 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.564 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: The MAD data set was used for phasing, the native data set was used for refinement.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 150.132 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.2→20 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | 数: 3308 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: tight positional / Weight position: 0.05
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.2→3.281 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth seq-ID: 340 - 765 / Label seq-ID: 25 - 450
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