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万見
- PDB-2o0i: crystal structure of the R185A mutant of the N-terminal domain of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o0i
タイトルcrystal structure of the R185A mutant of the N-terminal domain of the Group B Streptococcus Alpha C protein
要素C protein alpha-antigen
キーワードSURFACE ACTIVE PROTEIN / BETA SANDWICH / FIBRONECTIN FOLD / ANTIPARALLEL THREE-HELIX BUNDLE
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular region
類似検索 - 分子機能
Surface Active Protein / Surface Active Protein fold / Surface Active Protein domain / Alpha C protein, N-terminal / AlphaC, C-terminal / ACP, C-terminal domain superfamily / ACP, N-terminal domain superfamily / Alpha C protein N terminal / AlphaC N-terminal domain 2 / Rib/alpha/Esp surface antigen ...Surface Active Protein / Surface Active Protein fold / Surface Active Protein domain / Alpha C protein, N-terminal / AlphaC, C-terminal / ACP, C-terminal domain superfamily / ACP, N-terminal domain superfamily / Alpha C protein N terminal / AlphaC N-terminal domain 2 / Rib/alpha/Esp surface antigen / Rib domain / M protein-type anchor domain / YSIRK type signal peptide / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
C protein alpha-antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus agalactiae serogroup Ia (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Hogle, J.M. / Filman, D.J. / Baron, M.J. / Madoff, L.C. / Iglesias, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Identification of a glycosaminoglycan binding region of the alpha C protein that mediates entry of group B streptococci into host cells.
著者: Baron, M.J. / Filman, D.J. / Prophete, G.A. / Hogle, J.M. / Madoff, L.C.
履歴
登録2006年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: C protein alpha-antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9241
ポリマ－19,9241
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.700, 55.700, 277.940
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 C protein alpha-antigen


分子量: 19924.242 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, residues 57-227 / 変異: R185A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus agalactiae serogroup Ia (バクテリア)
生物種: Streptococcus agalactiae / 株: strain A909 / 遺伝子: bca / プラスミド: pet24a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q02192

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.61 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1M sodium acetate, 10% PEG4000, DTT, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-13 / 波長: 1.5418 Å
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→20 Å / Num. obs: 5264 / % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / Χ2: 1.023 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.1-3.210.3474880.951100
3.21-3.340.2654960.9571100
3.34-3.490.2355191.0271100
3.49-3.670.1844911.0031100
3.67-3.90.1555101.0731100
3.9-4.20.1215241.0421100
4.2-4.620.1135271.1111100
4.62-5.270.115281.0541100
5.27-6.610.1295500.9621100
6.61-200.0586311.0461100

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.355 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.744
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å19.81 Å
Translation4 Å19.81 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345345DTBデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1YWM

1ywm


解像度: 3.1→19.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.887 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.849 / SU B: 43.898 / SU ML: 0.325 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.471 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 510 9.8 %RANDOM
Rwork0.245 ---
obs0.247 5200 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.299 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.25 Å20.13 Å20 Å2
2--0.25 Å20 Å2
3----0.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→19.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1403 0 0 0 1403
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221425
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6391.9661939
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg0.3055179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg10.03526.2564
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg3.01615253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg1.058154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0130.2235
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.021053
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2330.2598
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.21014
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1240.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2210.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2690.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6032920
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7941457
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9154567
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.8696482
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.263 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 76 -
Rwork0.357 629 -
obs-705 100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.7291 Å / Origin y: 23.0077 Å / Origin z: 145.4155 Å
111213212223313233
T-0.1572 Å2-0.0141 Å20.0394 Å2--0.1645 Å2-0.0525 Å2---0.1497 Å2
L2.1439 °23.1398 °22.3396 °2-7.9838 °25.4427 °2--4.4749 °2
S0.1227 Å °0.0048 Å °0.05 Å °0.2209 Å °0.0875 Å °-0.2039 Å °0.1859 Å °0.2018 Å °-0.2102 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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