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- PDB-2nyl: Crystal structure of Protein Phosphatase 2A (PP2A) holoenzyme wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nyl
タイトルCrystal structure of Protein Phosphatase 2A (PP2A) holoenzyme with the catalytic subunit carboxyl terminus truncated
要素
  • Protein phosphatase 2, regulatory subunit A (PR 65), alpha isoform
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
  • microcystin LR
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HEAT repeat / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / mitotic sister chromatid separation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / protein phosphatase type 2A complex / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase complex / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation ...meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / mitotic sister chromatid separation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / protein phosphatase type 2A complex / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase complex / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / peptidyl-threonine dephosphorylation / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / INTAC complex / FAR/SIN/STRIPAK complex / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / female meiotic nuclear division / meiotic sister chromatid cohesion / protein phosphatase regulator activity / GABA receptor binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / protein antigen binding / ERKs are inactivated / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / Co-stimulation by CD28 / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Co-inhibition by CTLA4 / Platelet sensitization by LDL / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / ERK/MAPK targets / protein serine/threonine phosphatase activity / mesoderm development / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / T cell homeostasis / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / regulation of cell differentiation / regulation of microtubule polymerization / phosphoprotein phosphatase activity / protein phosphatase activator activity / lateral plasma membrane / chromosome, centromeric region / DARPP-32 events / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / negative regulation of hippo signaling / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / protein dephosphorylation / spindle assembly / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein tyrosine phosphatase activity / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Spry regulation of FGF signaling / meiotic cell cycle / chromosome segregation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / RAF activation / RHO GTPases Activate Formins / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / PKR-mediated signaling / tau protein binding / response to lead ion / Negative regulation of MAPK pathway / Cyclin D associated events in G1 / Separation of Sister Chromatids / Regulation of TP53 Degradation / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein-containing complex assembly / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / neuron projection / intracellular signal transduction
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / : / : / HEAT repeat / HEAT repeat / : / PPP2R1A-like HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. ...Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / : / : / HEAT repeat / HEAT repeat / : / PPP2R1A-like HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Leucine-rich Repeat Variant / Metallo-dependent phosphatase-like / Leucine-rich Repeat Variant / 4-Layer Sandwich / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microcystin LR / : / : / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Cyanobacteria (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Xing, Y. / Xu, Y. / Chen, Y. / Chao, Y. / Lin, Z. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Structure of the Protein Phosphatase 2A Holoenzyme.
著者: Xu, Y. / Xing, Y. / Chen, Y. / Chao, Y. / Lin, Z. / Fan, E. / Yu, J.W. / Strack, S. / Jeffrey, P.D. / Shi, Y.
履歴
登録2006年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Database references / Derived calculations / Non-polymer description
改定 1.42013年2月27日Group: Other
改定 1.52017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_validate_polymer_linkage / software
改定 1.62023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein phosphatase 2, regulatory subunit A (PR 65), alpha isoform
B: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
D: Protein phosphatase 2, regulatory subunit A (PR 65), alpha isoform
E: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
F: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
G: microcystin LR
H: microcystin LR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)293,24512
ポリマ－293,0258
非ポリマー2204
水00
1
A: Protein phosphatase 2, regulatory subunit A (PR 65), alpha isoform
B: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
G: microcystin LR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,6236
ポリマ－146,5134
非ポリマー1102
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Protein phosphatase 2, regulatory subunit A (PR 65), alpha isoform
E: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
F: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
H: microcystin LR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,6236
ポリマ－146,5134
非ポリマー1102
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.480, 159.850, 270.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Each holoenzyme contains one copy of catalytic subunit, one copy of scaffolding subunit and one copy of the regulatory subunit.

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要素

#1: タンパク質 Protein phosphatase 2, regulatory subunit A (PR 65), alpha isoform


分子量: 65356.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2R1A / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96DH3, UniProt: P30153*PLUS
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform / PP2A / B subunit / B' gamma isoform / PP2A / B subunit / B56 gamma isoform / PP2A / B subunit / ...PP2A / B subunit / B' gamma isoform / PP2A / B subunit / B56 gamma isoform / PP2A / B subunit / PR61 gamma isoform / PP2A / B subunit / R5 gamma isoform / NY-REN-29 antigen


分子量: 46467.258 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2R5C, KIAA0044 / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13362
#3: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / PP2A-alpha / Replication protein C / RP-C


分子量: 33674.910 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2CA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Hi-5
参照: UniProt: P67775, protein-serine/threonine phosphatase
#4: タンパク質・ペプチド microcystin LR


タイプ: Oligopeptide / クラス: 毒素 / 分子量: 1014.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Cyanobacteria (バクテリア) / 参照: NOR: NOR00109, Microcystin LR
#5: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.57 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10-15% PEG8000, 0.1 M Tris-Cl, 0.2 M magnesium sulfate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月9日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→100 Å / Num. all: 47152 / Num. obs: 45951 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Χ2: 1.362 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 3.8→3.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.432 / Num. unique all: 4521 / Χ2: 0.781 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CBASSデータ収集
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2NPP

2npp


解像度: 3.8→100 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 2361 5 %
Rwork0.282 --
all0.32 --
obs0.3 46983 99.6 %
溶媒の処理Bsol: 116.738 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 80.556 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.632 Å20 Å20 Å2
2---33.815 Å20 Å2
3---46.448 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20208 0 4 0 20212
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.558
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.4381.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.3972
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.3282
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.6362.5
LS精密化 シェル解像度: 3.8→3.94 Å
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2param_mn.inpdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5mclr_composite2.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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