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- PDB-2nyd: Crystal structure of Staphylococcus aureus hypothetical protein SA1388 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nyd
タイトルCrystal structure of Staphylococcus aureus hypothetical protein SA1388
要素UPF0135 protein SA1388
キーワードUNKNOWN FUNCTION / HYPOTHETICAL PROTEIN SA1388 / SELENOMETHIONINE SAD
機能・相同性
機能・相同性情報


metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rubrerythrin, domain 2 - #300 / DUF34/NIF3, bacteria / DUF34/NIF3 / Duf34/NIF3 (NGG1p interacting factor 3) / DUF34/NIF3 superfamily / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Rubrerythrin, domain 2 / Single Sheet / Alpha-Beta Plaits ...Rubrerythrin, domain 2 - #300 / DUF34/NIF3, bacteria / DUF34/NIF3 / Duf34/NIF3 (NGG1p interacting factor 3) / DUF34/NIF3 superfamily / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Rubrerythrin, domain 2 / Single Sheet / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GTP cyclohydrolase 1 type 2 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Singh, K.S. / Zhang, X. / Zhang, H.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structure of a conserved hypothetical protein SA1388 from S. aureus reveals a capped hexameric toroid with two PII domain lids and a dinuclear metal center.
著者: Singh Saikatendu, K. / Zhang, X. / Kinch, L. / Leybourne, M. / Grishin, N.V. / Zhang, H.
履歴
登録2006年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999 SEQUENCE AUTHORS STATE THAT G32E MUTATION IS INCIDENTAL DUE TO PCR, AND THAT A115V MUTATION MIGHT ... SEQUENCE AUTHORS STATE THAT G32E MUTATION IS INCIDENTAL DUE TO PCR, AND THAT A115V MUTATION MIGHT BE INCIDENTAL, EITHER DUE TO PCR OR ARISEN SPONTANEOUSLY. AUTHORS CLEARLY SEE THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUE 115 AND THEREFORE MODELED THIS RESIDUE AS VALINE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UPF0135 protein SA1388
B: UPF0135 protein SA1388
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,5246
ポリマ－83,2622
非ポリマー2624
水15,295849
1
A: UPF0135 protein SA1388
B: UPF0135 protein SA1388
ヘテロ分子

A: UPF0135 protein SA1388
B: UPF0135 protein SA1388
ヘテロ分子

A: UPF0135 protein SA1388
B: UPF0135 protein SA1388
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)250,57218
ポリマ－249,7876
非ポリマー78512
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-y+1,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_465-x+y-1,-x+1,z1
Buried area22410 Å2
ΔGint-535 kcal/mol
Surface area81210 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)132.547, 132.547, 125.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-698-

HOH

詳細HEXAMER. THE FUNCTIONAL OLIGOMER IS MOST LIKELY A HEXAMER FORMED BY A DIMER OF TRIMERS

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要素

#1: タンパク質 UPF0135 protein SA1388


分子量: 41631.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
生物種: Staphylococcus aureus / 株: N315 / 遺伝子: SA1388 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P67273
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 849 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.9 %
解説: The structure factor file that authors deposited is the native data set used in the refinement
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris propane, pH 8.5, 0.2 M MgCl2, 30% PEG 400, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月25日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→84.51 Å / Num. all: 50416 / Num. obs: 50416 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.5 % / Biso Wilson estimate: 24.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 18.01
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.216 / Mean I/σ(I) obs: 1.96 / Rsym value: 0.249 / % possible all: 73.76

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→84.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 3.466 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.17 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE SAD DATA SET HAS BEEN USED FOR PHASING, AND THE NATIVE DATA SET HAS BEEN USED FOR REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2311 2661 5 %RANDOM
Rwork0.17314 ---
obs0.17605 50201 94.98 %-
all-50201 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.267 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20.09 Å20 Å2
2--0.17 Å20 Å2
3----0.26 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.059 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.292 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→84.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5070 0 4 849 5923
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0225171
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.511.9527008
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2835645
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.34726.245237
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.7615914
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.405157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2808
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023855
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.22600
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.23569
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.2686
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2680.291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2290.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.051.53353
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.64225203
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.56932094
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8194.51805
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 147 -
Rwork0.198 2974 -
obs--75.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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