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- PDB-2nvu: Structure of APPBP1-UBA3~NEDD8-NEDD8-MgATP-Ubc12(C111A), a trappe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nvu
タイトルStructure of APPBP1-UBA3~NEDD8-NEDD8-MgATP-Ubc12(C111A), a trapped ubiquitin-like protein activation complex
要素
  • Maltose binding protein/NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit chimera
  • NEDD8
  • NEDD8-activating enzyme E1 regulatory subunit
  • NEDD8-conjugating enzyme Ubc12
キーワードPROTEIN TURNOVER / LIGASE / Multifunction macromolecular complex / Ubiquitin / NEDD8 / E1 / E2 / ATP / Conformational change / thioester / switch / adenylation
機能・相同性
機能・相同性情報


E2 NEDD8-conjugating enzyme / NEDD8 conjugating enzyme activity / E1 NEDD8-activating enzyme / NEDD8 activating enzyme activity / endomitotic cell cycle / NEDD8 transferase activity / mitotic DNA replication checkpoint signaling / protein neddylation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / regulation of postsynapse assembly ...E2 NEDD8-conjugating enzyme / NEDD8 conjugating enzyme activity / E1 NEDD8-activating enzyme / NEDD8 activating enzyme activity / endomitotic cell cycle / NEDD8 transferase activity / mitotic DNA replication checkpoint signaling / protein neddylation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / regulation of postsynapse assembly / regulation of proteolysis / anatomical structure morphogenesis / regulation of neuron apoptotic process / post-translational protein modification / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Iron uptake and transport / protein modification process / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / ubiquitin-protein transferase activity / UCH proteinases / positive regulation of neuron apoptotic process / intracellular protein localization / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / presynapse / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / neuron apoptotic process / regulation of apoptotic process / postsynapse / regulation of cell cycle / protein heterodimerization activity / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / glutamatergic synapse / signal transduction / protein-containing complex / proteolysis / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NEDD8-activating enzyme E1 regulatory subunit APP-BP1 / Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / E2 binding / NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit / E2 binding domain / E2_bind / Ubiquitin activating enzymes (Uba3). Chain: B, domain 2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Nedd8-like ubiquitin / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site ...NEDD8-activating enzyme E1 regulatory subunit APP-BP1 / Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / E2 binding / NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit / E2 binding domain / E2_bind / Ubiquitin activating enzymes (Uba3). Chain: B, domain 2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Nedd8-like ubiquitin / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / NEDD8-conjugating enzyme Ubc12 / NEDD8-activating enzyme E1 regulatory subunit / Ubiquitin-like protein NEDD8 / NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Huang, D.T. / Hunt, H.W. / Zhuang, M. / Ohi, M.D. / Holton, J.M. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Basis for a ubiquitin-like protein thioester switch toggling E1-E2 affinity.
著者: Huang, D.T. / Hunt, H.W. / Zhuang, M. / Ohi, M.D. / Holton, J.M. / Schulman, B.A.
履歴
登録2006年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE ENTITY 2 (CHAIN B) CONTAINS TWO DIFFERENT PROTEINS: MALTOSE BINDING PROTEIN (MBP, RESIDUES ...SEQUENCE ENTITY 2 (CHAIN B) CONTAINS TWO DIFFERENT PROTEINS: MALTOSE BINDING PROTEIN (MBP, RESIDUES 1001-1368) AND NEDD8-ACTIVATING ENZYME E1 CATALYTIC SUBUNIT (UBA3, RESIDUES 2012-2442) CONNECTED BY THE ALA-ALA-ALA LINKER (RESIDUES 1369-1371). THERE IS NO DATABASE SEQUENCE AVAILABLE AT UNIPROT FOR MBP AT THE TIME OF DEPOSITION. AUTHORS STATE THAT THE MBP SEQUENCE IS AVAILABLE ONLY IN NCBI DATABASE WITH ACCESSION NUMBERS AAB86559 OR 1R6Z_P. PROTEIN UBA3 HAS A DATABASE SEQUENCE REFERENCE IN UNIPROT WHICH IS STATED IN DBREF. ENTITY 2 ALSO CONTAINS N-TERMINAL CLONING ARTIFACT (RESIDUES MET-LYS-LEU, RESIDUES 998-1000) AND THREE MUTATIONS (E1360A,K1363A,D1364A). THE C-TERMINAL CARBON ATOM OF CHAIN "J" (RESIDUE 76) FORMS A THIOESTER LINK WITH CHAIN "B" BY THE SIDE CHAIN ATOM SG OF RESIDUE 2216 OF THE UBA3 MOIETY

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEDD8-activating enzyme E1 regulatory subunit
B: Maltose binding protein/NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit chimera
C: NEDD8-conjugating enzyme Ubc12
I: NEDD8
J: NEDD8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,8938
ポリマ－188,2965
非ポリマー5973
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)156.494, 156.494, 190.485
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 , 4種, 5分子 ABCIJ

#1: タンパク質 NEDD8-activating enzyme E1 regulatory subunit / Amyloid protein-binding protein 1 / Amyloid beta precursor protein-binding protein 1 / 59 kDa / APP- ...Amyloid protein-binding protein 1 / Amyloid beta precursor protein-binding protein 1 / 59 kDa / APP-BP1 / Protooncogene protein 1 / HPP1


分子量: 60459.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APPBP1 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD / 参照: UniProt: Q13564
#2: タンパク質 Maltose binding protein/NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit chimera / MBP / Ubiquitin-activating enzyme 3 / NEDD8-activating enzyme E1C / Ubiquitin-activating enzyme E1C


分子量: 89332.766 Da / 分子数: 1 / Fragment: Residues 33-463 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion protein. Maltose binding protein (residues 1001-1371), and the NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit (residues 2012-2442) is from a human source
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE1C, UBA3 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD
参照: UniProt: Q8TBC4, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: タンパク質 NEDD8-conjugating enzyme Ubc12 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 M / NEDD8 protein ligase / NEDD8 carrier protein


分子量: 20665.666 Da / 分子数: 1 / Mutation: del(S16-T20), C111A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2M, UBC12 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD
参照: UniProt: P61081, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#4: タンパク質 NEDD8 / Ubiquitin-like protein Nedd8 / Neddylin


分子量: 8919.289 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEDD8 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD / 参照: UniProt: Q15843

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非ポリマー , 4種, 48分子

#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.59 %
解説: AUTHORS SCREENED >900 CRYSTALS AND USED ALL THREE BEAMLINES TO OBTAIN NECESSARY INFORMATION FOR FINAL STRUCTURE DETERMINATION FROM SINGLE CRYSTAL AT APS BEAMLINE 22-ID
結晶化温度: 291 K / pH: 7
詳細: 17% v/v PEG 3350, 0.1 M HEPES pH 7.0, 0.2 M Disodium tartrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K, pH 7.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9793
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 65807 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.6 % / Rsym value: 0.134 / Net I/σ(I): 25.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1R4M, 1Y8X

1r4m

1y8x


解像度: 2.8→50 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 3298 4.9 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.241 65807 98.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.29 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 83.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.199 Å2-11.808 Å20 Å2
2---14.199 Å20 Å2
3---28.397 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13012 0 33 45 13090
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.44
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4ATP.PAR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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