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万見
- PDB-2nun: The structure of the type III effector AvrB complexed with ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nun
タイトルThe structure of the type III effector AvrB complexed with ADP
要素Avirulence B protein
キーワードTOXIN/PROTEIN BINDING / type III effector / AvrB / nuclotide / pocket / ADP / TOXIN-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular region
類似検索 - 分子機能
Fic-like fold - #20 / Avirulence B/C / Avirulence B/C superfamily / Avirulence protein / Fic-like fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Avirulence protein B
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas syringae pv. glycinea (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Singer, A.U. / Desveaux, D. / Wu, A.J. / McNulty, B. / Dangl, J.L. / Sondek, J.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2007
タイトル: Type III Effector Activation via Nucleotide Binding, Phosphorylation, and Host Target Interaction.
著者: Desveaux, D. / Singer, A.U. / Wu, A.J. / McNulty, B.C. / Musselwhite, L. / Nimchuk, Z. / Sondek, J. / Dangl, J.L.
履歴
登録2006年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Avirulence B protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7313
ポリマ－36,1811
非ポリマー5492
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)122.717, 122.717, 64.091
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
詳細only one molecule in the asymmetric unit and the biological assembly

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要素

#1: タンパク質 Avirulence B protein


分子量: 36181.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas syringae pv. glycinea (バクテリア)
生物種: Pseudomonas savastanoi / 株: pv glycinea / 遺伝子: avrB / プラスミド: pProEX-HTa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Rosetta / 参照: UniProt: P13835
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.04 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: Protein (8-10 mg/ml) was mixed with well solution (100 mM Glycine, pH 9.0, 20-30% PEG 550 MME)at a 1:1 ratio. Microseeding was employed to obtain better crystals. Nucleotides were ...詳細: Protein (8-10 mg/ml) was mixed with well solution (100 mM Glycine, pH 9.0, 20-30% PEG 550 MME)at a 1:1 ratio. Microseeding was employed to obtain better crystals. Nucleotides were incorporated by exchanging drop and resevoir solutions with 20 l 27% PEG 500 MME and 100 mM Tris 7.5 plus 5 mM MgCl2, followed by a final exchange of this solution plus 5 mM nucleotide. Nucleotides were soaked for ~ 1 day. , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月30日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→20 Å / Num. all: 29955 / Num. obs: 24091 / % possible obs: 80.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 45.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 28
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.318 / Mean I/σ(I) obs: 2.63 / Num. unique all: 943 / % possible all: 32

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1NH1

1nh1


解像度: 2.4→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1928271.38 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 999 4.8 %RANDOM
Rwork0.232 ---
all0.233 21650 --
obs0.232 20678 95.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.5504 Å2 / ksol: 0.30493 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.69 Å26.67 Å20 Å2
2--7.69 Å20 Å2
3----15.38 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.34 Å
Luzzati d res low-4 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2389 0 35 86 2510
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.041.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.272
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.052.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 130 4.7 %
Rwork0.301 2664 -
obs--78 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4adp_xplor_par.txtadp_xplor_top.txt
X-RAY DIFFRACTION5tmn_xplor_par.txttmn_xplor_top.txt

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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