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- PDB-2nud: The structure of the type III effector AvrB complexed with a high... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nud
タイトルThe structure of the type III effector AvrB complexed with a high-affinity RIN4 peptide
要素
  • Avirulence B protein
  • RPM1-interacting protein 4
キーワードTOXIN/PROTEIN BINDING / AvrB RIN4 high-affinity crystal structure / TOXIN-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of plant-type hypersensitive response / plant-type hypersensitive response / extrinsic component of plasma membrane / endomembrane system / response to molecule of bacterial origin / defense response to bacterium / protein phosphorylation / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
RIN4, pathogenic type III effector avirulence factor Avr cleavage site / RPM1-interacting protein 4/NOI4 / Cleavage site for pathogenic type III effector avirulence factor Avr / Fic-like fold - #20 / Avirulence B/C / Avirulence B/C superfamily / : / Avirulence protein / Fic-like fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIFLUOROETHANOL / Avirulence protein B / RPM1-interacting protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas syringae pv. glycinea (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Singer, A.U. / Desveaux, D. / Wu, A.J. / McNulty, B. / Sondek, J. / Dangl, J.L.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2007
タイトル: Type III Effector Activation via Nucleotide Binding, Phosphorylation, and Host Target Interaction.
著者: Desveaux, D. / Singer, A.U. / Wu, A.J. / McNulty, B.C. / Musselwhite, L. / Nimchuk, Z. / Sondek, J. / Dangl, J.L.
履歴
登録2006年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 400COMPOUND THE AUTHORS STATE THAT FOR THE PEPTIDE (CHAINS C AND D), THE N- AND C-TERMINI ARE BLOCKED ...COMPOUND THE AUTHORS STATE THAT FOR THE PEPTIDE (CHAINS C AND D), THE N- AND C-TERMINI ARE BLOCKED (ACETYLATED AT THE N-TERMINUS AND AMIDATED AT THE C-TERMINUS).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Avirulence B protein
B: Avirulence B protein
C: RPM1-interacting protein 4
D: RPM1-interacting protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,18810
ポリマ－80,4994
非ポリマー6896
水5,783321
1
A: Avirulence B protein
C: RPM1-interacting protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5945
ポリマ－40,2502
非ポリマー3443
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3470 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area14660 Å2
手法PISA
2
B: Avirulence B protein
D: RPM1-interacting protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5945
ポリマ－40,2502
非ポリマー3443
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3650 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area14560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.884, 58.166, 119.767
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.92, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細chain B and D (AvrB and peptide complex no 2) are generated from chains A and C (complex no 1) by applying the transformation to complex 1 of: [-1 0.0004 0.0008 + [-0.0584 -0.0004 -1 0.0023 -10.7947 0.0008 0.0023 1 ] -59.8951] (in the form of [x11 x12 x13 + [y1 x21 x22 x23 y2 x31 x32 x33] y3] )

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要素

#1: タンパク質 Avirulence B protein


分子量: 36181.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas syringae pv. glycinea (バクテリア)
生物種: Pseudomonas savastanoi / 株: pv glycinea / 遺伝子: avrB / プラスミド: pProEX-HTa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Rosetta / 参照: UniProt: P13835
#2: タンパク質・ペプチド RPM1-interacting protein 4 / RIN4


分子量: 4068.417 Da / 分子数: 2 / Fragment: RIN4 peptide, residues 142-176 / 由来タイプ: 合成
詳細: RIN4 peptide synthesized naturally from the Arabidopsis RIN4 sequence. N- and C-termini blocked by methylation and amidation, respectively
参照: UniProt: Q8GYN5
#3: 化合物
ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-ETF / TRIFLUOROETHANOL / 2,2,2-トリフルオロエタノ-ル


分子量: 100.040 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3F3O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1:2-3 ratio of protein to peptide with AvrB at ~12 mg/ml mixed with an equal volume of well solution (100 mM Tris, pH 7.5, 20-30% PEG 550 MME), VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年8月10日 / 詳細: Osmic Confocal "Blue"
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→99 Å / Num. all: 29016 / Num. obs: 29016 / % possible obs: 88.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 36.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.437 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 72.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
CrystalClearデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1NH1

1nh1


解像度: 2.3→19.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1203820.95 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1273 4.8 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 26385 93.2 %-
all-28265 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.7896 Å2 / ksol: 0.350678 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.31 Å20 Å2-0.42 Å2
2--0.24 Å20 Å2
3----2.54 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5012 0 44 321 5377
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.961.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.052
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.292.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 185 4.6 %
Rwork0.241 3867 -
obs--87.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4tmn_xplor_par.txttmn_xplor_top.txt
X-RAY DIFFRACTION5etf_xplor_par.txtetf_xplor_top.txt

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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