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万見
- PDB-2nt2: Crystal Structure of Slingshot phosphatase 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nt2
タイトルCrystal Structure of Slingshot phosphatase 2
要素Protein phosphatase Slingshot homolog 2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / alpha/beta hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of actin filament polymerization / protein-serine/threonine phosphatase / phosphoprotein phosphatase activity / protein dephosphorylation / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / actin binding / actin cytoskeleton organization / 細胞骨格 ...protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of actin filament polymerization / protein-serine/threonine phosphatase / phosphoprotein phosphatase activity / protein dephosphorylation / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / actin binding / actin cytoskeleton organization / 細胞骨格 / extracellular space / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase Slingshot-like / Slingshot, N-terminal / DEK, C-terminal / DEK C terminal domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Protein tyrosine phosphatase superfamily ...Protein phosphatase Slingshot-like / Slingshot, N-terminal / DEK, C-terminal / DEK C terminal domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein phosphatase Slingshot homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Jung, S.K. / Jeong, D.G. / Yoon, T.S. / Kim, J.H. / Ryu, S.E. / Kim, S.J.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of human slingshot phosphatase 2.
著者: Jung, S.K. / Jeong, D.G. / Yoon, T.S. / Kim, J.H. / Ryu, S.E. / Kim, S.J.
履歴
登録2006年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein phosphatase Slingshot homolog 2
B: Protein phosphatase Slingshot homolog 2
C: Protein phosphatase Slingshot homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4936
ポリマ－51,2053
非ポリマー2883
水1,63991
1
A: Protein phosphatase Slingshot homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1642
ポリマ－17,0681
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein phosphatase Slingshot homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1642
ポリマ－17,0681
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Protein phosphatase Slingshot homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1642
ポリマ－17,0681
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.58, 94.58, 38.77
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number145
Space group name H-MP32
詳細The biological assembly is monomer

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要素

#1: タンパク質 Protein phosphatase Slingshot homolog 2 / Slingshot phosphatase 2 / SSH-2L / hSSH-2L


分子量: 17068.248 Da / 分子数: 3 / 断片: Catalytic domain, residues 305-449 / 変異: C392S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SSH2, KIAA1725, SSH2L / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q76I76, プロテインチロシンホスファターゼ, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.08 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, 25% PEG3350, 8% Ethanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 22566 / Num. obs: 22566 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.235 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 3301 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
SHELXL-97精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1VHR

1vhr


解像度: 2.1→50 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.174 1128 -RANDOM
Rwork0.142 ---
all0.144 22563 --
obs0.144 22563 99.1 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3528 0 15 91 3634
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d1.37
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.348
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.048

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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