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万見
- PDB-2nqo: Crystal Structure of Helicobacter pylori gamma-Glutamyltranspeptidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nqo
タイトルCrystal Structure of Helicobacter pylori gamma-Glutamyltranspeptidase
要素(Gamma-glutamyltranspeptidase) x 2
キーワードTRANSFERASE / Ntn-hydrolase / glutamyltranspeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-glutamyltransferase / glutathione gamma-glutamate hydrolase / glutathione hydrolase activity / leukotriene C4 gamma-glutamyl transferase activity / glutathione catabolic process / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / glutathione biosynthetic process / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-8 production
類似検索 - 分子機能
: / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione hydrolase proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Boanca, G. / Sand, A. / Okada, T. / Suzuki, H. / Kumagai, H. / Fukuyama, K. / Barycki, J.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Autoprocessing of Helicobacter pylori gamma-glutamyltranspeptidase leads to the formation of a threonine-threonine catalytic dyad.
著者: Boanca, G. / Sand, A. / Okada, T. / Suzuki, H. / Kumagai, H. / Fukuyama, K. / Barycki, J.J.
履歴
登録2006年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 400 COMPOUND THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A HETEROTETRAMER WHICH IS FORMED FROM TWO COMPLETE ... COMPOUND THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A HETEROTETRAMER WHICH IS FORMED FROM TWO COMPLETE POLYPEPTIDE CHAINS THAT UNDERGO AUTOPROCESSING (CHAIN BREAKING BETWEEN RESIDUES 379 AND 380). THIS CHAIN BREAKING LEADS TO ACTIVATION OF THE ENZYME. AUTHOR STATES, THAT EXCEPT BEING A TRANSFERASE, THIS ENZYME IS ALSO A HYDROLASE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-glutamyltranspeptidase
B: Gamma-glutamyltranspeptidase
C: Gamma-glutamyltranspeptidase
D: Gamma-glutamyltranspeptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,8334
ポリマ－121,8334
非ポリマー00
水10,629590
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Gamma-glutamyltranspeptidase
D: Gamma-glutamyltranspeptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9162
ポリマ－60,9162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10970 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area20030 Å2
手法PISA, PQS
3
A: Gamma-glutamyltranspeptidase
B: Gamma-glutamyltranspeptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9162
ポリマ－60,9162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11210 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area19680 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)54.354, 105.206, 91.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase / Ggt


分子量: 40506.305 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 27-379 / 変異: Engineered N-terminal histidine tag / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 遺伝子: HP_1118 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: O25743, gamma-glutamyltransferase
#2: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase / Ggt


分子量: 20410.186 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 380-567 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 遺伝子: HP_1118 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: O25743, gamma-glutamyltransferase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 590 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 200 mM HEPES, 25% PEG MME2000, 5 mg/mL protein, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月4日
放射モノクロメーター: Bent Ge(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→100 Å / Num. all: 72974 / Num. obs: 72974 / % possible obs: 91.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 16.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Χ2: 1.035 / Net I/σ(I): 32.3
反射 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.466 / Num. unique all: 7605 / Χ2: 1.211 / % possible all: 77.6

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位相決定

Phasing MRMethod rotation: fast direct / Method translation: &STRIP%trans_method

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQUANTUMデータ収集
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2DBU

2dbu


解像度: 1.9→28.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 163846.344 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 7385 10.1 %RANDOM
Rwork0.197 ---
all-72974 --
obs-72974 91.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.788 Å2 / ksol: 0.367 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.41 Å20 Å21.81 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3---0.97 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8089 0 0 590 8679
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.672.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 1024 9.9 %
Rwork0.247 9371 -
obs-10395 77.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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