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万見
- PDB-2nnx: Crystal Structure of the H46R, H48Q double mutant of human [Cu-Zn... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nnx
タイトルCrystal Structure of the H46R, H48Q double mutant of human [Cu-Zn] Superoxide Dismutase
要素SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
キーワードOXIDOREDUCTASE / human / Cu-Zn superoxide dismutase / superoxide acceptor / familial amyotrophic lateral sclerosis mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / regulation of organ growth / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein phosphatase 2B binding / retrograde axonal transport / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / anterograde axonal transport / peripheral nervous system myelin maintenance ...action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / regulation of organ growth / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein phosphatase 2B binding / retrograde axonal transport / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / anterograde axonal transport / peripheral nervous system myelin maintenance / regulation of T cell differentiation in thymus / retina homeostasis / superoxide anion generation / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / myeloid cell homeostasis / regulation of GTPase activity / muscle cell cellular homeostasis / superoxide metabolic process / heart contraction / superoxide dismutase / Detoxification of Reactive Oxygen Species / transmission of nerve impulse / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / superoxide dismutase activity / ectopic germ cell programmed cell death / regulation of multicellular organism growth / neuronal action potential / response to axon injury / positive regulation of phagocytosis / ovarian follicle development / axon cytoplasm / glutathione metabolic process / embryo implantation / dendrite cytoplasm / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / thymus development / positive regulation of superoxide anion generation / regulation of mitochondrial membrane potential / determination of adult lifespan / positive regulation of cytokine production / locomotory behavior / sensory perception of sound / placenta development / response to hydrogen peroxide / mitochondrial intermembrane space / negative regulation of inflammatory response / regulation of blood pressure / small GTPase binding / peroxisome / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / gene expression / response to heat / cytoplasmic vesicle / spermatogenesis / response to ethanol / intracellular iron ion homeostasis / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of MAPK cascade / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / apoptotic process / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Schuermann, J.P. / Hart, P.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Disease-associated mutations at copper ligand histidine residues of superoxide dismutase 1 diminish the binding of copper and compromise dimer stability
著者: Wang, J. / Caruano-Yzermans, A. / Rodriguez, A. / Scheurmann, J.P. / Slunt, H.H. / Cao, X. / Gitlin, J. / Hart, P.J. / Borchelt, D.R.
履歴
登録2006年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32020年3月18日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
B: SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
C: SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
D: SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,07013
ポリマ－63,4514
非ポリマー6199
水5,549308
1
A: SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
B: SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9876
ポリマ－31,7252
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area14230 Å2
手法PISA
2
C: SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
D: SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0837
ポリマ－31,7252
非ポリマー3585
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area14040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.471, 63.549, 85.105
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 1 - 153 / Label seq-ID: 2 - 154

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD

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要素

#1: タンパク質
SUPEROXIDE DISMUTASE [CU-ZN] / E.C.1.15.1.1


分子量: 15862.628 Da / 分子数: 4 / 変異: H46R, H48Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOD1 / プラスミド: YEP351 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): EG118 / 参照: UniProt: P00441, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 25% PEG 550MME, 0.1M MES, 0.01M zinc sulfate, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年10月16日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Confocal Optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 32846 / Num. obs: 32846 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 39 Å2 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 3260 / Rsym value: 0.531 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AZV

1azv


解像度: 2.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 11.089 / SU ML: 0.15 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.274 / ESU R Free: 0.221 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24114 1665 5.1 %RANDOM
Rwork0.18644 ---
all0.18919 31171 --
obs0.18919 31171 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.344 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8 Å20 Å2-0.81 Å2
2--1.24 Å20 Å2
3----1.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4446 0 13 308 4767
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0214518
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3781.9546094
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5235608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.03325.625192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.91615752
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.071520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2672
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023436
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.21919
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.22978
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2324
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1120.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2050.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1440.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5481.53064
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.91424744
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.50131581
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4314.51350
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1110 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Amedium positional0.610.5
2Bmedium positional0.490.5
3Cmedium positional0.480.5
4Dmedium positional0.480.5
1Amedium thermal0.62
2Bmedium thermal0.522
3Cmedium thermal0.552
4Dmedium thermal0.592
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 127 -
Rwork0.217 2280 -
obs-2280 99.09 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.02010.21760.43960.83320.43693.05670.0869-0.059-0.18860.1299-0.02350.00490.30730.0741-0.0634-0.02570.0320.0195-0.0810.0267-0.0597-6.260.45823.817
21.67990.39580.43351.90230.90782.92740.07630.1125-0.0457-0.1406-0.10490.1008-0.0962-0.18080.0286-0.09130.04270.0231-0.01950.0045-0.0555-19.362.4-0.754
31.8193-0.08980.1431.634-0.76023.6040.02560.1990.0747-0.0360.0550.1367-0.142-0.27-0.0806-0.1060.05750.03450.0070.0633-0.0126-23.62831.406-0.694
41.94780.10150.55291.63740.41122.46820.0307-0.11890.07810.05580.0003-0.018-0.14810.0728-0.0311-0.06290.00760.061-0.08510.0239-0.0557-9.66429.44523.452
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 1531 - 153
2X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 1532 - 154
3X-RAY DIFFRACTION3CC1 - 1531 - 153
4X-RAY DIFFRACTION4DD1 - 1532 - 154

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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