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万見
- PDB-2nm1: Structure of BoNT/B in complex with its protein receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nm1
タイトルStructure of BoNT/B in complex with its protein receptor
要素
  • Botulinum neurotoxin type B
  • Synaptotagmin-2
キーワードTOXIN / HYDROLASE / neurotransmission / botulism / synaptotagmin
機能・相同性
機能・相同性情報


Toxicity of botulinum toxin type B (botB) / calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / inositol 1,3,4,5 tetrakisphosphate binding / chromaffin granule membrane / regulation of calcium ion-dependent exocytosis / calcium ion sensor activity / exocytic vesicle / positive regulation of dendrite extension / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis ...Toxicity of botulinum toxin type B (botB) / calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / inositol 1,3,4,5 tetrakisphosphate binding / chromaffin granule membrane / regulation of calcium ion-dependent exocytosis / calcium ion sensor activity / exocytic vesicle / positive regulation of dendrite extension / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / bontoxilysin / dense core granule / host cell presynaptic membrane / calcium-dependent phospholipid binding / host cell cytoplasmic vesicle / syntaxin binding / host cell cytosol / phosphatidylserine binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / protein transmembrane transporter activity / vesicle-mediated transport / SNARE binding / neuromuscular junction / metalloendopeptidase activity / terminal bouton / synaptic vesicle membrane / toxin activity / cell differentiation / axon / lipid binding / calcium ion binding / host cell plasma membrane / proteolysis / extracellular region / zinc ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Synaptotagmin / Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain / Clostridium neurotoxin, receptor-binding C-terminal / Clostridium neurotoxin, receptor binding N-terminal / Clostridium neurotoxin, C-terminal receptor binding / Clostridium neurotoxin, N-terminal receptor binding ...Synaptotagmin / Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain / Clostridium neurotoxin, receptor-binding C-terminal / Clostridium neurotoxin, receptor binding N-terminal / Clostridium neurotoxin, C-terminal receptor binding / Clostridium neurotoxin, N-terminal receptor binding / Kunitz inhibitor STI-like superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Jelly Rolls - #200 / C2 domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Botulinum neurotoxin type B / Synaptotagmin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Jin, R. / Rummel, A. / Binz, T. / Brunger, A.T.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: Botulinum neurotoxin B recognizes its protein receptor with high affinity and specificity.
著者: Jin, R. / Rummel, A. / Binz, T. / Brunger, A.T.
#1: ジャーナル: NAT.STRUCT.BIOL. / 年: 2000
タイトル: Structural analysis of the catalytic and binding sites of Clostridium botulinum neurotoxin B.
著者: Swaminathan, S. / Eswaramoorthy, S.
#2: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2005
タイトル: N-terminal helix reorients in recombinant C-fragment of Clostridium botulinum type B.
著者: Jayaraman, S. / Eswaramoorthy, S. / Ahmed, S.A. / Smith, L.A. / Swaminathan, S.
履歴
登録2006年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Botulinum neurotoxin type B
B: Synaptotagmin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5252
ポリマ－54,5252
非ポリマー00
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area20950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.820, 97.520, 113.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Botulinum neurotoxin type B / BoNT/B / Bontoxilysin-B


分子量: 52403.988 Da / 分子数: 1 / 断片: receptor binding domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
遺伝子: botB / プラスミド: pQE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15pREP4 / 参照: UniProt: P10844, bontoxilysin
#2: タンパク質・ペプチド Synaptotagmin-2 / SytII


分子量: 2121.454 Da / 分子数: 1 / 断片: luminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pQE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15pREP4 / 参照: UniProt: P29101*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: 13% PEG 6000, 0.1M Hepes, pH 7.0, EVAPORATION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→40 Å / Num. all: 32540 / Num. obs: 32377 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 21.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / Rmerge(I) obs: 0.507 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
ADSCQUANTUMデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1Z0H

1z0h


解像度: 2.15→39.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 88482.92 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1550 4.8 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 32377 94.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.8303 Å2 / ksol: 0.337789 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.92 Å20 Å20 Å2
2---6.58 Å20 Å2
3----10.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→39.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3812 0 0 129 3941
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.221.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.642
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.192.5
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 214 4.7 %
Rwork0.263 4296 -
obs--80.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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