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- PDB-2nip: NITROGENASE IRON PROTEIN FROM AZOTOBACTER VINELANDII -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nip
タイトルNITROGENASE IRON PROTEIN FROM AZOTOBACTER VINELANDII
要素NITROGENASE IRON PROTEIN
キーワードIRON PROTEIN / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogenase / nitrogenase activity / nitrogen fixation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrogenase iron protein NifH / NifH/frxC family / NifH/chlL conserved site / 4Fe-4S iron sulfur cluster binding proteins, NifH/frxC family / NifH/frxC family signature 2. / NifH/frxC family signature 1. / NIFH_FRXC family profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...Nitrogenase iron protein NifH / NifH/frxC family / NifH/chlL conserved site / 4Fe-4S iron sulfur cluster binding proteins, NifH/frxC family / NifH/frxC family signature 2. / NifH/frxC family signature 1. / NIFH_FRXC family profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / Nitrogenase iron protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Azotobacter vinelandii (窒素固定)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Komiya, H. / Georgiadis, M.M. / Chakrabarti, P. / Woo, D. / Kornuc, J.J. / Rees, D.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Conformational variability in structures of the nitrogenase iron proteins from Azotobacter vinelandii and Clostridium pasteurianum.
著者: Schlessman, J.L. / Woo, D. / Joshua-Tor, L. / Howard, J.B. / Rees, D.C.
履歴
登録1998年5月11日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NITROGENASE IRON PROTEIN
B: NITROGENASE IRON PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1863
ポリマ－62,8342
非ポリマー3521
水6,702372
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3770 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area22350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.120, 90.530, 91.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NITROGENASE IRON PROTEIN


分子量: 31417.045 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Azotobacter vinelandii (窒素固定) / 株: OP / 参照: UniProt: P00459, nitrogenase
#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化手法: liquid-liquid diffusion / pH: 8
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY LIQUID-LIQUID DIFFUSION METHOD, USING 25-30% PEG 4000, 140-200 MM NA2MOO4, 100 MM TRIS-CL, PH 8.0; PROTEIN WAS HELD IN A BUFFER OF 20% GLYCEROL, 50 MM TRIS-CL, PH ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY LIQUID-LIQUID DIFFUSION METHOD, USING 25-30% PEG 4000, 140-200 MM NA2MOO4, 100 MM TRIS-CL, PH 8.0; PROTEIN WAS HELD IN A BUFFER OF 20% GLYCEROL, 50 MM TRIS-CL, PH 8.0, 450 MM NACL, AND 2 MM NA2S2O4 PRIOR TO CRYSTALLIZATION., liquid-liquid diffusion
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
125-30 %PEG400011
2140-200 mM11Na2MoO4
350 mMTris-Cl11
420 %glycerol12
5450 mM12NaCl
62 mM12Na2S2O4
750 mMTris-HCl12

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年3月1日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→50 Å / Num. obs: 29060 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.309 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.309 / % possible all: 94.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 260578
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NIP

1nip


解像度: 2.2→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 1737 6 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 29180 92.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--19.79 Å20 Å20 Å2
2---4.98 Å20 Å2
3----11.26 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.3 Å
Luzzati d res low-50 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4356 0 8 376 4740
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.64
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.42
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.642.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.622.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.183
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 185 6.3 %
Rwork0.295 2747 -
obs--94.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1AV2_PARAM.PROAV2_TOPH.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARHCSDX_JPJ.PROTOPHCSDX_JPJ.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.29
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.64

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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