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万見
- PDB-2nbw: Solution structure of the Rpn1 T1 site with the Rad23 UBL domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nbw
タイトルSolution structure of the Rpn1 T1 site with the Rad23 UBL domain
要素
  • 26S proteasome regulatory subunit RPN1
  • UV excision repair protein RAD23
キーワードPROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


PNGase complex / nucleotide-excision repair factor 2 complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / proteasome regulatory particle, base subcomplex / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 ...PNGase complex / nucleotide-excision repair factor 2 complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / proteasome regulatory particle, base subcomplex / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / proteasome binding / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / regulation of protein catabolic process / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / polyubiquitin modification-dependent protein binding / Ub-specific processing proteases / enzyme regulator activity / ERAD pathway / Neutrophil degranulation / proteasome complex / ubiquitin binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / damaged DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UV excision repair protein Rad23 / XPC-binding domain / XPC-binding domain superfamily / XPC-binding domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / UBA/TS-N domain / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn1 subunit / RPN1, N-terminal / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1, C-terminal ...UV excision repair protein Rad23 / XPC-binding domain / XPC-binding domain superfamily / XPC-binding domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / UBA/TS-N domain / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn1 subunit / RPN1, N-terminal / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1, C-terminal / RPN1 N-terminal domain / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1 C-terminal / Proteasome/cyclosome repeat / Proteasome/cyclosome repeat / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Armadillo-like helical / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UV excision repair protein RAD23 / 26S proteasome regulatory subunit RPN1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Chen, X. / Walters, K.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structures of Rpn1 T1:Rad23 and hRpn13:hPLIC2 Reveal Distinct Binding Mechanisms between Substrate Receptors and Shuttle Factors of the Proteasome.
著者: Chen, X. / Randles, L. / Shi, K. / Tarasov, S.G. / Aihara, H. / Walters, K.J.
履歴
登録2016年3月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月17日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 26S proteasome regulatory subunit RPN1
B: UV excision repair protein RAD23


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3482
ポリマ－22,3482
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN1 / HMG-CoA reductase degradation protein 2 / Proteasome non-ATPase subunit 1


分子量: 13636.592 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 482-612 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPN1, HRD2, NAS1, RPD1, YHR027C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38764
#2: タンパク質 UV excision repair protein RAD23


分子量: 8711.100 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-78 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RAD23, YEL037C, SYGP-ORF29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32628

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-15N HSQC
1332D 1H-13C HSQC aliphatic
1442D 1H-13C HSQC aliphatic
1533D 1H-13C NOESY aliphatic
1643D 1H-13C NOESY aliphatic
1733D 13C-half filter NOESY
1843D 13C-half filter NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3 mM [U-100% 15N] protein_1, 0.04-1.2 mM protein_2, 50 mM HEPES, 50 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 2 mM DTT, 0.1 % sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.04-0.6 mM protein_1, 0.3 mM [U-100% 15N] protein_2, 50 mM HEPES, 50 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 2 mM DTT, 0.1 % sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.6 mM [U-13C] protein_1, 0.6 mM protein_2, 50 mM HEPES, 50 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 2 mM DTT, 0.1 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
40.6 mM protein_1, 0.6 mM [U-13C] protein_2, 50 mM HEPES, 50 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 2 mM DTT, 0.1 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
0.3 mMentity_1-1[U-100% 15N]1
mMentity_2-20.04-1.21
50 mMHEPES-31
50 mMsodium chloride-41
1 mMEDTA-51
2 mMDTT-61
0.1 %sodium azide-71
mMentity_1-80.04-0.62
0.3 mMentity_2-9[U-100% 15N]2
50 mMHEPES-102
50 mMsodium chloride-112
1 mMEDTA-122
2 mMDTT-132
0.1 %sodium azide-142
0.6 mMentity_1-15[U-13C]3
0.6 mMentity_2-163
50 mMHEPES-173
50 mMsodium chloride-183
1 mMEDTA-193
2 mMDTT-203
0.1 %sodium azide-213
0.6 mMentity_1-224
0.6 mMentity_2-23[U-13C]4
50 mMHEPES-244
50 mMsodium chloride-254
1 mMEDTA-264
2 mMDTT-274
0.1 %sodium azide-284
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8501
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
XEASYBartels et al.データ解析
XEASYBartels et al.peak picking
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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