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- PDB-2na7: Transmembrane domain of human Fas/CD95 death receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2na7
タイトルTransmembrane domain of human Fas/CD95 death receptor
要素Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6
キーワードAPOPTOSIS / Transmembrane Helix Trimer / Transmembrane Domain / Proline-containing motif / Structural Genomics / PSI-Biology / Membrane Protein Structures by Solution NMR / MPSbyNMR
機能・相同性
機能・相同性情報


Fas signaling pathway / cellular response to hyperoxia / FasL/ CD95L signaling / tumor necrosis factor receptor activity / CD95 death-inducing signaling complex / activation-induced cell death of T cells / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand ...Fas signaling pathway / cellular response to hyperoxia / FasL/ CD95L signaling / tumor necrosis factor receptor activity / CD95 death-inducing signaling complex / activation-induced cell death of T cells / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / necroptotic signaling pathway / death-inducing signaling complex / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / motor neuron apoptotic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of stress-activated MAPK cascade / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to amino acid starvation / positive regulation of apoptotic signaling pathway / cellular response to mechanical stimulus / kinase binding / signaling receptor activity / protein-containing complex assembly / regulation of apoptotic process / calmodulin binding / nuclear body / immune response / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / external side of plasma membrane / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / cell surface / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fas receptor / Fas receptor, death domain / Fas receptor, N-terminal / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). ...Fas receptor / Fas receptor, death domain / Fas receptor, N-terminal / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Fu, Q. / Chou, J.J. / Membrane Protein Structures by Solution NMR (MPSbyNMR)
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: Structural Basis and Functional Role of Intramembrane Trimerization of the Fas/CD95 Death Receptor.
著者: Fu, Q. / Fu, T.M. / Cruz, A.C. / Sengupta, P. / Thomas, S.K. / Wang, S. / Siegel, R.M. / Wu, H. / Chou, J.J.
履歴
登録2015年12月21日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月2日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6
B: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6
C: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9183
ポリマ－9,9183
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 75structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6 / Apo-1 antigen / Apoptosis-mediating surface antigen FAS / FASLG receptor


分子量: 3306.061 Da / 分子数: 3 / 断片: Helical transmembrane residues 171-198 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAS, APT1, FAS1, TNFRSF6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P25445

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N TROSY HSQC
1223D TROSY HNCA
1323D TROSY HN(CA)CO
1423D TROSY HNCO
1513D 15N NOESY TROSY
1613D 13C NOESY for methyls
1733D 15N NOESY TROSY
1832D 1H-13C HSQC
1932D 1H-15N TROSY HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Human Fas Transmembrane Domain, 60 mM [U-100% 2H] acyl chains DMPC, 120 mM [U-100% 2H] acyl chains DHPC, 20 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-85% 2H] Human Fas Transmembrane Domain, 60 mM DMPC, 120 mM DHPC, 20 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.5 mM [U-100% 15N; U-100% 2H] Human Fas Transmembrane Domain, 0.5 mM [U-15% 13C] Human Fas Transmembrane Domain, 60 mM [U-100% 2H] acyl chains DMPC, 120 mM [U-100% 2H] acyl chains DHPC, 20 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMHuman Fas Transmembrane Domain-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
60 mMDMPC-2[U-100% 2H] acyl chains1
120 mMDHPC-3[U-100% 2H] acyl chains1
20 mMsodium phosphate-41
1 mMHuman Fas Transmembrane Domain-5[U-100% 13C; U-100% 15N; U-85% 2H]2
60 mMDMPC-62
120 mMDHPC-72
20 mMsodium phosphate-82
0.5 mMHuman Fas Transmembrane Domain-9[U-100% 15N; U-100% 2H]3
0.5 mMHuman Fas Transmembrane Domain-10[U-15% 13C]3
60 mMDMPC-11[U-100% 2H] acyl chains3
120 mMDHPC-12[U-100% 2H] acyl chains3
20 mMsodium phosphate-133
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
XEASYBartels et al.データ解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 75 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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