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万見
- PDB-2n8j: Structure and 15N relaxation data of Calmodulin bound to the endo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n8j
タイトルStructure and 15N relaxation data of Calmodulin bound to the endothelial Nitric Oxide Synthase Calmodulin Binding Domain Peptide at Physiological Calcium Concentration
要素
  • Calmodulin
  • Nitric oxide synthase, endothelial
キーワードPROTEIN BINDING / Calmodulin / Nitric Oxide Synthase / eNOS / Dynamics / Order parameters
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of the force of heart contraction by chemical signal / NOSIP mediated eNOS trafficking / negative regulation of muscle hyperplasia / tetrahydrobiopterin metabolic process / NOSTRIN mediated eNOS trafficking / smooth muscle hyperplasia / regulation of nervous system process / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / : / : ...regulation of the force of heart contraction by chemical signal / NOSIP mediated eNOS trafficking / negative regulation of muscle hyperplasia / tetrahydrobiopterin metabolic process / NOSTRIN mediated eNOS trafficking / smooth muscle hyperplasia / regulation of nervous system process / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / ovulation from ovarian follicle / : / positive regulation of protein autophosphorylation / pulmonary valve morphogenesis / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / response to fluid shear stress / negative regulation of biomineral tissue development / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / ROS and RNS production in phagocytes / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / aortic valve morphogenesis / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / endocardial cushion morphogenesis / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / positive regulation of DNA binding / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / response to corticosterone / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / ventricular septum morphogenesis / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / positive regulation of Notch signaling pathway / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / nitric-oxide synthase binding / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / cadmium ion binding / negative regulation of calcium ion transport / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / negative regulation of potassium ion transport / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / adenylate cyclase binding / Regulation of MECP2 expression and activity / negative regulation of platelet activation / nitric oxide mediated signal transduction / actin monomer binding / nitric-oxide synthase (NADPH) / DARPP-32 events / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / blood vessel remodeling / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / nitric-oxide synthase activity / RHO GTPases activate IQGAPs / endothelial cell migration / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / L-arginine catabolic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / presynaptic cytosol
類似検索 - 分子機能
Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding ...Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / : / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Nitric oxide synthase 3 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Piazza, M. / Guillemette, G. / Dieckmann, T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Structural Studies of a Complex Between Endothelial Nitric Oxide Synthase and Calmodulin at Physiological Calcium Concentration.
著者: Piazza, M. / Dieckmann, T. / Guillemette, J.G.
履歴
登録2015年10月16日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Database references
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Nitric oxide synthase, endothelial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1072
ポリマ－19,1072
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area10420 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Nitric oxide synthase, endothelial / Constitutive NOS / cNOS / EC-NOS / Endothelial NOS / eNOS / NOS type III / NOSIII


分子量: 2385.844 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 491-512 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P29474

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HNCA
1413D (H)CCH-TOCSY
1513D 1H-15N NOESY
1613D 1H-13C NOESY aliphatic
1712D 1H-1H edited filtered NOESY

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] CaM, 1 mM eNOS, 100 mM potassium chloride, 30 mM MOPS, 4 mM EGTA, 6 mM CaEGTA, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMCaM-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
1 mMeNOS-21
100 mMpotassium chloride-31
30 mMMOPS-41
4 mMEGTA-51
6 mMCaEGTA-61
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2959
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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