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- PDB-2n87: Solution structure of the PPIase domain of TbPar42 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n87
タイトルSolution structure of the PPIase domain of TbPar42
要素Uncharacterized protein
キーワードISOMERASE / PPIase domain / Parvulin
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / mRNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Chitinase A; domain 3 - #40 / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily ...: / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Chitinase A; domain 3 - #40 / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Chitinase A; domain 3 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing, molecular dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Rehic, E. / Bayer, P.
引用
ジャーナル: Biomolecules / 年: 2019
タイトル: Structural Analysis of the 42 kDa Parvulin of Trypanosoma brucei.
著者: Rehic, E. / Hoenig, D. / Kamba, B.E. / Goehring, A. / Hofmann, E. / Gasper, R. / Matena, A. / Bayer, P.
#1: ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2010
タイトル: Functional characterization of two novel parvulins in Trypanosoma brucei.
著者: Goh, J.Y. / Lai, C.Y. / Tan, L.C. / Yang, D. / He, C.Y. / Liou, Y.C.
#2: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2010
タイトル: Identification of an atypical peptidyl-prolyl cis/trans isomerase from trypanosomatids.
著者: Erben, E.D. / Valguarnera, E. / Nardelli, S. / Chung, J. / Daum, S. / Potenza, M. / Schenkman, S. / Tellez-Inon, M.T.
履歴
登録2015年10月5日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年11月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_nmr_software
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_nmr_software.name
置き換え2020年12月2日ID: 2MNT
改定 1.32020年12月2日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_database_PDB_obs_spr
改定 1.42022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5221
ポリマ－13,5221
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 60structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 13522.224 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 264-383 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1 / 遺伝子: Tb927.7.2480 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q57XM6

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1152D 1H-15N HSQC
1212D 1H-1H COSY
1312D 1H-1H TOCSY
1412D 1H-1H NOESY
1533D CBCA(CO)NH
1633D HN(CA)CB
1733D HNCA
1833D HN(CO)CA
1933D HNCO
11033D HN(CA)CO
11133D HBHA(CO)NH
11233D HNHAHB
11363D (H)CCH-TOCSY
11463D (H)CCH-COSY
11522D 1H-1H COSY
11622D 1H-1H TOCSY
11722D 1H-1H NOESY
11842D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
150 mM potassium phosphate, 50 uM DSS, 500-550 uM protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
250 mM potassium phosphate, 50 uM DSS, 500-550 uM protein, 99.9% D2O99.9% D2O
350 mM potassium phosphate, 50 uM DSS, 500-550 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
450 mM potassium phosphate, 50 uM DSS, 500-550 uM [U-100% 15N] protein, 100% D2O100% D2O
550 mM potassium phosphate, 50 uM DSS, 500-550 uM [U-100% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
650 mM potassium phosphate, 50 uM DSS, 500-550 uM [U-100% 13C] protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
50 mMpotassium phosphate-11
50 uMDSS-21
uMprotein-3500-5501
50 mMpotassium phosphate-42
50 uMDSS-52
uMprotein-6500-5502
50 mMpotassium phosphate-73
50 uMDSS-83
uMprotein-9[U-100% 13C; U-100% 15N]500-5503
50 mMpotassium phosphate-104
50 uMDSS-114
uMprotein-12[U-100% 15N]500-5504
50 mMpotassium phosphate-135
50 uMDSS-145
uMprotein-15[U-100% 15N]500-5505
50 mMpotassium phosphate-166
50 uMDSS-176
uMprotein-18[U-100% 13C]500-5506
試料状態pH: 6.26 / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance Ultrashield / 製造業者: Bruker / モデル: Avance Ultrashield / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
CCPNCCPNpeak picking
CCPNCCPNchemical shift assignment
CCPNCCPNchemical shift calculation
CCPNCCPNデータ解析
TALOSDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing, molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2268 / NOE intraresidue total count: 455 / NOE long range total count: 802 / NOE medium range total count: 443 / NOE sequential total count: 568 / Hydrogen bond constraints total count: 185 / Protein phi angle constraints total count: 103 / Protein psi angle constraints total count: 103
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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