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- PDB-2n77: NMR solution structure of a complex of PEP-19 bound to the C-doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n77
タイトルNMR solution structure of a complex of PEP-19 bound to the C-domain of apo calmodulin
要素
  • Calmodulin
  • Purkinje cell protein 4
キーワードSIGNALING PROTEIN / intrinsically disordered / structural transition
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding ...positive regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / positive regulation of DNA binding / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / response to corticosterone / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / eNOS activation / titin binding / enzyme regulator activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / positive regulation of neuron differentiation / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium channel regulator activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Stimuli-sensing channels
類似検索 - 分子機能
: / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin regulator protein PCP4 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model1
データ登録者Wang, X. / Putkey, J.A.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: PEP-19 modulates calcium binding to calmodulin by electrostatic steering.
著者: Wang, X. / Putkey, J.A.
履歴
登録2015年9月4日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月7日Group: Database references
改定 1.22021年8月18日Group: Data collection / Database references / Experimental preparation
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample ...database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_sample_details.contents / _pdbx_nmr_sample_details.label / _pdbx_nmr_sample_details.type / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Purkinje cell protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2032
ポリマ－15,2032
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 300structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 8416.203 Da / 分子数: 1 / 断片: EF-hand domains 3 and 4, residues 77-149 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12 / Variant (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質 Purkinje cell protein 4 / Brain-specific antigen PCP-4 / Brain-specific polypeptide PEP-19


分子量: 6786.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCP4, PEP19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12 / Variant (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P48539

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1313D HN(CO)CA
1413D HN(CA)CB
1513D CBCA(CO)NH
1613D HNCO
1713D C(CO)NH
1813D H(CCO)NH
1913D HBHA(CO)NH
11013D 1H-15N NOESY
11132D 1H-13C HSQC
11233D (H)CCH-TOCSY
11333D (H)CCH-COSY
11433D CCH-TOCSY
11533D 1H-13C NOESY aliphatic
11633D F1--filtered, F3-edited NOESY-HSQC
11722D 1H-15N HSQC
11823D HNCA
11923D HN(CO)CA
12023D CBCA(CO)NH
12123D HN(CA)CB
12223D HNCO
12323D 1H-15N NOESY
12423D C(CO)NH
12523D H(CCO)NH
12623D HBHA(CO)NH
12742D 1H-13C HSQC
12842D 1H-13C HSQC aromatic
12943D (H)CCH-TOCSY
13043D (H)CCH-COSY
13143D CCH-TOCSY
13243D 1H-13C NOESY aliphatic
1334D F1--filtered, F3-edited NOESY-HSQC
1345IPAP 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] C-CaM, 1.0 mM PEP_19, 100 mM potassium chloride, 5 mM [U-2H] EDTA, 10 uM [U-2H] DSS, 10 mM [U-2H] imidazole, 95% H2O/5% D2Osample_195% H2O/5% D2O
solution20.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PEP_19, 1.0 mM C-CaM, 100 mM potassium chloride, 5 mM [U-2H] EDTA, 10 uM [U-2H] DSS, 10 mM [U-2H] imidazole, 95% H2O/5% D2Osample_295% H2O/5% D2O
solution30.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] C-CaM, 1.0 mM PEP_19, 100 mM potassium chloride, 5 mM [U-2H] EDTA, 10 uM [U-2H] DSS, 10 mM [U-2H] imidazole, 100% D2Osample_3100% D2O
solution40.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PEP, 1.0 mM C-CaM, 100 mM potassium chloride, 5 mM [U-2H] EDTA, 10 uM [U-2H] DSS, 10 mM [U-2H] imidazole, 100% D2Osample_4100% D2O
solution50.5 mM [U-99% 15N] C-CaM, 1.0 mM PEP_19, 5.0 mM [U-2H] EDTA, 5% C12E5 PEG, 100 mM potassium chloride, 10 mM [U-2H] imidazole, 95% H2O/5% D2Osample_595% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMC-CaM[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.0 mMPEP_19natural abundance1
100 mMpotassium chloridenatural abundance1
5 mMEDTA[U-2H]1
10 uMDSS[U-2H]1
10 mMimidazole[U-2H]1
0.8 mMPEP_19[U-100% 13C; U-100% 15N]2
1.0 mMC-CaMnatural abundance2
100 mMpotassium chloridenatural abundance2
5 mMEDTA[U-2H]2
10 uMDSS[U-2H]2
10 mMimidazole[U-2H]2
0.8 mMC-CaM[U-100% 13C; U-100% 15N]3
1.0 mMPEP_19natural abundance3
100 mMpotassium chloridenatural abundance3
5 mMEDTA[U-2H]3
10 uMDSS[U-2H]3
10 mMimidazole[U-2H]3
0.8 mMPEP-19[U-100% 13C; U-100% 15N]4
1.0 mMC-CaMnatural abundance4
100 mMpotassium chloridenatural abundance4
5 mMEDTA[U-2H]4
10 uMDSS[U-2H]4
10 mMimidazole[U-2H]4
0.5 mMC-CaM[U-99% 15N]5
1 mMPEP_19natural abundance5
5 mMEDTA[U-2H]5
5 %C12E5 PEGnatural abundance5
100 mMpotassium chloridenatural abundance5
10 mMimidazole[U-2H]5
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.3 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XPLOR-NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
FelixAccelrys Software Inc.データ解析
FelixAccelrys Software Inc.解析
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1917 / Hydrogen bond constraints total count: 98 / Protein other angle constraints total count: 0
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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