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- PDB-2n5k: Regnase-1 Zinc finger domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n5k
タイトルRegnase-1 Zinc finger domain
要素Ribonuclease ZC3H12A
キーワードHYDROLASE / Regnase / Regnase-1 / Zc3h12a / Zinc finger
機能・相同性
機能・相同性情報


immune response-activating signaling pathway / positive regulation of miRNA catabolic process / positive regulation of protein deubiquitination / negative regulation of muscle cell apoptotic process / RNA exonuclease activity / miRNA catabolic process / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / rough endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of mRNA catabolic process / host-mediated suppression of viral genome replication ...immune response-activating signaling pathway / positive regulation of miRNA catabolic process / positive regulation of protein deubiquitination / negative regulation of muscle cell apoptotic process / RNA exonuclease activity / miRNA catabolic process / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / rough endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of mRNA catabolic process / host-mediated suppression of viral genome replication / cellular response to sodium arsenite / negative regulation of cardiac muscle contraction / cellular response to ionomycin / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / nuclease activity / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of lipid storage / cellular response to chemokine / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / positive regulation of p38MAPK cascade / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / miRNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / negative regulation of interleukin-1 beta production / mRNA catabolic process / negative regulation of protein phosphorylation / protein complex oligomerization / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of execution phase of apoptosis / protein deubiquitination / positive regulation of fat cell differentiation / cellular response to glucose starvation / rough endoplasmic reticulum / positive regulation of defense response to virus by host / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of autophagy / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / RNA endonuclease activity / positive regulation of endothelial cell migration / mRNA 3'-UTR binding / P-body / cellular response to virus / positive regulation of protein import into nucleus / RNA stem-loop binding / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / cellular response to tumor necrosis factor / nervous system development / T cell receptor signaling pathway / ribosome binding / cellular response to lipopolysaccharide / cellular response to oxidative stress / angiogenesis / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / cell differentiation / cytoskeleton / inflammatory response / negative regulation of gene expression / mRNA binding / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of gene expression / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rege-1, UBA-like domain / Endoribonuclease Regnase 1/ZC3H12, C-terminal domain / UBA-like domain / Endoribonuclease Regnase 1/ ZC3H12 C-terminal domain / Ribonuclease Zc3h12a-like, NYN domain / : / Zc3h12a-like Ribonuclease NYN domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Endoribonuclease ZC3H12A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / distance geometry, torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Yokogawa, M. / Tsushima, T. / Noda, N.N. / Kumeta, H. / Adachi, W. / Enokizono, Y. / Yamashita, K. / Standley, D.M. / Takeuchi, O. / Akira, S. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: Sci Rep / : 2016
タイトル: Structural basis for the regulation of enzymatic activity of Regnase-1 by domain-domain interactions
著者: Yokogawa, M. / Tsushima, T. / Noda, N.N. / Kumeta, H. / Enokizono, Y. / Yamashita, K. / Standley, D.M. / Takeuchi, O. / Akira, S. / Inagaki, F.
履歴
登録2015年7月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease ZC3H12A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,5552
ポリマ-3,4901
非ポリマー651
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Ribonuclease ZC3H12A


分子量: 3490.069 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 299-327 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Zc3h12a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q5D1E7, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D 1H-13C HSQC aromatic
1413D HN(CA)CB
1513D C(CO)NH
1613D CBCA(CO)NH
1713D HBHA(CO)NH
1813D (HCA)CO(CA)NH
1913D HNCA
11013D HN(CA)HA
11113D HN(CO)CA
11213D HNCO
11312D (HB)CB(CGCD)HD
11412D (HB)CB(CGCDCE)HE
11513D (H)CCH-TOCSY aliphatic
11613D (H)CCH-TOCSY aromatic
11713D 1H-13C NOESY aliphatic
11813D 1H-15N NOESY
11913D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細内容: 1.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Reg1_ZnF-1, 10% v/v [U-2H] D2O-2, 5 ug DSS-3, 20 mM HEPES-4, 150 mM sodium chloride-5, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.3 mMReg1_ZnF-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
10 v/vD2O-2[U-2H]1
5 %DSS-31
20 mMHEPES-41
150 mMsodium chloride-51
試料状態イオン強度: 170 / pH: 6.8 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1CVariancollection
NMRPipe2008Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
OliviaMasashi Yokochichemical shift assignment
OliviaMasashi Yokochipeak picking
OliviaMasashi Yokochiデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
rnmrtkv.3JC Hoch and AS Sterm解析
精密化手法: distance geometry, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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