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万見
- PDB-2n4u: NMR structure of Fbp28 WW domain E454Y mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n4u
タイトルNMR structure of Fbp28 WW domain E454Y mutant
要素Transcription elongation regulator 1
キーワードTRANSCRIPTION / WW domain
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription elongation factor activity / RNA polymerase binding / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / mRNA processing / transcription corepressor activity ...transcription elongation factor activity / RNA polymerase binding / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / mRNA processing / transcription corepressor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription elongation regulator 1-like / FF domain / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. ...Transcription elongation regulator 1-like / FF domain / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription elongation regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model0
データ登録者Medina, J. / Macias, M. / Martin-Malpartida, P. / Scheraga, H.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Preventing fibril formation of a protein by selective mutation.
著者: Maisuradze, G.G. / Medina, J. / Kachlishvili, K. / Krupa, P. / Mozolewska, M.A. / Martin-Malpartida, P. / Maisuradze, L. / Macias, M.J. / Scheraga, H.A.
履歴
登録2015年7月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月18日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription elongation regulator 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,3991
ポリマ－4,3991
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 300structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Transcription elongation regulator 1 / TATA box-binding protein-associated factor 2S / Transcription factor CA150


分子量: 4398.770 Da / 分子数: 1 / 変異: E454Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TCERG1, CA150, TAF2S / プラスミド: pGAT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14776

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H TOCSY
1212D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細内容: 500-1000 uM protein, 25 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Conc. range (mg/ml)Solution-ID
uMentity-1500-10001
25 mMsodium phosphate-21
100 mMsodium chloride-31
試料状態pH: 5.8 / 圧: ambient / 温度: 285 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
ARIALinge, O'Donoghue and Nilgesデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TopSpinBruker Biospincollection
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSSOLVE精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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