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万見
- PDB-2n1e: MAX1 peptide fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n1e
タイトルMAX1 peptide fibril
要素MAX1 peptide
キーワードPROTEIN FIBRIL / designed peptide / hydrogel / biomaterials / amyloid-like / cross-beta
手法個体NMR / molecular dynamics
データ登録者Nagy-Smith, K. / Moore, E. / Schneider, J. / Tycko, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Molecular structure of monomorphic peptide fibrils within a kinetically trapped hydrogel network.
著者: Nagy-Smith, K. / Moore, E. / Schneider, J. / Tycko, R.
履歴
登録2015年3月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月12日Group: Database references
改定 1.22015年8月26日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAX1 peptide
B: MAX1 peptide
C: MAX1 peptide
D: MAX1 peptide
E: MAX1 peptide
F: MAX1 peptide
G: MAX1 peptide
H: MAX1 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8968
ポリマ－17,8968
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8990 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area9660 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1last structure from namd trajectory

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
MAX1 peptide


分子量: 2236.972 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 個体NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111REDOR
122REDOR
133REDOR
144REDOR
151PITHIRDS-CT
162PITHIRDS-CT
173PITHIRDS-CT
184PITHIRDS-CT
195PITHIRDS-CT
1106PITHIRDS-CT
1117PITHIRDS-CT
1128PITHIRDS-CT
113915N-BARE
114913C-BARE
115102D RAD/DARR
116102D NCACX
11792D RAD/DARR
11892D NCACX

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
113CO-V1, 15N-V20 MAX1, 100% H2O100% H2O
213CO-V3, 15N-V18 MAX1, 100% H2O100% H2O
313CO-V5, 15N-V16 MAX1, 100% H2O100% H2O
413CO-V7, 15N-V14 MAX1, 100% H2O100% H2O
513CO-V1, 13CO-V16 MAX1, 100% H2O100% H2O
613CO-V3, 13CO-V16 MAX1, 100% H2O100% H2O
713CO-V5, 13CO-V16 MAX1, 100% H2O100% H2O
813CO-V7, 13CO-V16 MAX1, 100% H2O100% H2O
913CO-P10; U-15N,13C-(K8, V9, )11, T12, K13) MAX1, 100% H2O100% H2O
10U-15N,13C-(V1, P11, T12, V20) MAX1, 100% H2O100% H2O
試料
単位構成要素Isotopic labelingSolution-ID
%MAX1-113CO-V1, 15N-V201
%MAX1-213CO-V3, 15N-V182
%MAX1-313CO-V5, 15N-V163
%MAX1-413CO-V7, 15N-V144
%MAX1-513CO-V1, 13CO-V165
%MAX1-613CO-V3, 13CO-V166
%MAX1-713CO-V5, 13CO-V167
%MAX1-813CO-V7, 13CO-V168
%MAX1-913CO-P10; U-15N,13C-(K8, V9, )11, T12, K13)9
%MAX1-10U-15N,13C-(V1, P11, T12, V20)10
試料状態イオン強度: 0 / pH: 9 / 圧: ambient / 温度: 297 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian InfinityPlusVarianInfinityplus4001
Bruker Avance IIIBrukerAVANCE III4002
Varian InfinityVarianInfinity7503

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
NAMDSchulten, K. et al.構造決定
NAMDSchulten, K. et al.精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: HYBRID MONTE CARLO/MOLECULAR DYNAMICS, USING NAMD TO GENERATE MC MOVES AND EXTERNAL PROGRAM TO ACCEPT OR REJECT MOVES BASED ON NMR-BASED POTENTIAL ENERGIES.
代表構造選択基準: last structure from namd trajectory
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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