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- PDB-2mwo: Solution structure of 53BP1 tandem Tudor domains in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mwo
タイトルSolution structure of 53BP1 tandem Tudor domains in complex with a p53K370me2 peptide
要素
  • Cellular tumor antigen p53
  • Tumor suppressor p53-binding protein 1
キーワードTRANSCRIPTION/ANTITUMOR PROTEIN / Cell cycle / DNA damage response / TRANSCRIPTION-ANTITUMOR PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate ...ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / DNA repair complex / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / mRNA transcription / bone marrow development / circadian behavior / histone deacetylase regulator activity / germ cell nucleus / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / negative regulation of glial cell proliferation / negative regulation of neuroblast proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / telomeric DNA binding / negative regulation of DNA replication / ER overload response / B cell lineage commitment / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / thymocyte apoptotic process / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / cardiac septum morphogenesis / positive regulation of execution phase of apoptosis / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Zygotic genome activation (ZGA) / necroptotic process / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / rRNA transcription / mitophagy / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / general transcription initiation factor binding / Transcriptional Regulation by VENTX / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to X-ray / replicative senescence / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / neuroblast proliferation / cellular response to UV-C / : / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / chromosome organization / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / T cell proliferation involved in immune response / glial cell proliferation / embryonic organ development / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Pyroptosis / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / hematopoietic progenitor cell differentiation / cellular response to glucose starvation / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / cellular response to actinomycin D / somitogenesis / type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of stem cell proliferation / core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of fibroblast proliferation
類似検索 - 分子機能
: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / SH3 type barrels. - #30 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain ...: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / SH3 type barrels. - #30 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / SH3 type barrels. - #140 / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / breast cancer carboxy-terminal domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Cui, G. / Botuyan, M.V. / Mer, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural Plasticity of Methyllysine Recognition by the Tandem Tudor Domain of 53BP1.
著者: Tong, Q. / Cui, G. / Botuyan, M.V. / Rothbart, S.B. / Hayashi, R. / Musselman, C.A. / Singh, N. / Appella, E. / Strahl, B.D. / Mer, G. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2014年11月15日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月21日Group: Database references
改定 1.22015年3月18日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor suppressor p53-binding protein 1
B: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6302
ポリマ－15,6302
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area690.9 Å2
ΔGint-9.2 kcal/mol
Surface area2060 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tumor suppressor p53-binding protein 1 / 53BP1 / p53-binding protein 1 / p53BP1


分子量: 13944.780 Da / 分子数: 1 / 断片: Tudor-like region residues 1484-1603 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12888
#2: タンパク質・ペプチド Cellular tumor antigen p53 / p53K370Me2 / Antigen NY-CO-13 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53


分子量: 1684.919 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA-binding repression region residues 363-377 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04637

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1232D 1H-15N HSQC
1322D 1H-13C HSQC
1442D 1H-13C HSQC
1522D 1H-13C HSQC aromatic
1613D HNCA
1713D HN(CA)CB
1833D HN(CA)CB
1913D HNCO
11013D CBCA(CO)NH
11113D HN(CA)CO
11213D H(CCO)NH
11313D C(CO)NH
11413D HBHA(CO)NH
11513D (H)CCH-TOCSY
11652D 1H-15N HSQC
11753D 1H-15N TOCSY
11823D 1H-13C NOESY aliphatic
11923D 1H-13C NOESY aromatic
12053D 1H-15N NOESY
12123D 1H-15N NOESY
12223D Filtered (15N/13C)-Edited (13C)
12343D Filtered (15N/13C)-Edited (13C)
12423D (HB)CB(CGCD)HD
12562D 1H-13C HSQC
12672D 1H-13C HSQC
12772D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
125 mM sodium phosphate, 1.5 mM sodium azide, 2.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] 53BP1-Tudor, 6.0 mM p53K370me2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
225 mM sodium phosphate, 1.5 mM sodium azide, 2.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] 53BP1-Tudor, 6.0 mM p53K370me2, 100% D2O100% D2O
325 mM sodium phosphate, 1.5 mM sodium azide, 5.0 mM 53BP1-Tudor, 2.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] p53Kc370me2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
425 mM sodium phosphate, 1.5 mM sodium azide, 5.0 mM 53BP1-Tudor, 2.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] p53Kc370me2, 100% D2O100% D2O
525 mM sodium phosphate, 1.5 mM sodium azide, 2.0 mM [U-100% 15N] 53BP1-Tudor, 6.0 mM p53K370me2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
635 mM sodium phosphate, 1.5 mM sodium azide, 2.0 mM p53K370me2, 100% D2O100% D2O
725 mM sodium phosphate, 1.5 mM sodium azide, 2.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] p53Kc370me2, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
25 mMsodium phosphate-11
1.5 mMsodium azide-21
2.0 mM53BP1-Tudor-3[U-100% 13C; U-100% 15N]1
6.0 mMp53K370me2-41
25 mMsodium phosphate-52
1.5 mMsodium azide-62
2.0 mM53BP1-Tudor-7[U-100% 13C; U-100% 15N]2
6.0 mMp53K370me2-82
25 mMsodium phosphate-93
1.5 mMsodium azide-103
5.0 mM53BP1-Tudor-113
2.0 mMp53Kc370me2-12[U-100% 13C; U-100% 15N]3
25 mMsodium phosphate-134
1.5 mMsodium azide-144
5.0 mM53BP1-Tudor-154
2.0 mMp53Kc370me2-16[U-100% 13C; U-100% 15N]4
25 mMsodium phosphate-175
1.5 mMsodium azide-185
2.0 mM53BP1-Tudor-19[U-100% 15N]5
6.0 mMp53K370me2-205
35 mMsodium phosphate-216
1.5 mMsodium azide-226
2.0 mMp53K370me2-236
25 mMsodium phosphate-247
1.5 mMsodium azide-257
2.0 mMp53Kc370me2-26[U-100% 13C; U-100% 15N]7
試料状態イオン強度: 25 / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance III / 製造業者: Bruker / モデル: Avance III / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
xwinnmrBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientific解析
SANEDuggan, Legge, Dyson & Wrightchemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AMBERCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollman精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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