[日本語] English
万見
- PDB-2ms1: Solution NMR structure of tRNApro:MLV Nucleocapsid Protein (1:1) ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ms1
タイトルSolution NMR structure of tRNApro:MLV Nucleocapsid Protein (1:1) Complex
要素
  • Nucleocapsid protein p10
  • tRNApro
キーワードVIRAL PROTEIN/RNA / RNA/PROTEIN / VIRAL PROTEIN-RNA complex / RETROVIRAL PRIMER ANNEALING / NUCLEOCAPSID CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


retroviral 3' processing activity / host cell late endosome membrane / DNA catabolic process / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / ribonuclease H / virion assembly / protein-DNA complex / host multivesicular body / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase ...retroviral 3' processing activity / host cell late endosome membrane / DNA catabolic process / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / ribonuclease H / virion assembly / protein-DNA complex / host multivesicular body / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / structural constituent of virion / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / host cell plasma membrane / proteolysis / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Gag-Pol polyprotein, Zinc-finger like domain / Murine leukemia virus integrase, C-terminal / Zinc-finger like, probable DNA-binding / Murine leukemia virus (MLV) integrase (IN) C-terminal domain / Gamma-retroviral matrix protein / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Core shell protein Gag P30 / Matrix protein (MA), p15 / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Gag P30 core shell protein ...Gag-Pol polyprotein, Zinc-finger like domain / Murine leukemia virus integrase, C-terminal / Zinc-finger like, probable DNA-binding / Murine leukemia virus (MLV) integrase (IN) C-terminal domain / Gamma-retroviral matrix protein / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Core shell protein Gag P30 / Matrix protein (MA), p15 / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Gag P30 core shell protein / Gamma-retroviral matrix domain superfamily / Reverse transcriptase/retrotransposon-derived protein, RNase H-like domain / RNase H-like domain found in reverse transcriptase / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Murine leukemia virus (ネズミ白血病ウイルス)
手法溶液NMR / distance geometry
Model detailslowest energy, model1
データ登録者D'Souza, V. / Yildiz, Z.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: A structure-based mechanism for tRNA and retroviral RNA remodelling during primer annealing.
著者: Miller, S.B. / Yildiz, F.Z. / Lo, J.A. / Wang, B. / D'Souza, V.M.
履歴
登録2014年7月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月8日Group: Database references
改定 1.22014年12月24日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Nucleocapsid protein p10
B: tRNApro
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3873
ポリマ－29,3222
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1386 Å2
ΔGint-5.7 kcal/mol
Surface area18620 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 20structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Nucleocapsid protein p10


分子量: 6377.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Murine leukemia virus (ネズミ白血病ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03355
#2: RNA鎖 tRNApro


分子量: 22944.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: in vitro transcription
由来: (合成) Murine leukemia virus (ネズミ白血病ウイルス)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-15N HSQC
1312D 1H-13C HSQC
1412D 1H-13C HSQC
1512D 1H-13C HSQC
1612D 1H-13C HSQC
1712D NOESY
1812D NOESY
1912D NOESY
11012D NOESY

-
試料調製

詳細内容: 0.5 mM NC-tRNApro (1:1), 0.5 mM 13C, 15N G-lab tRNA-pro NC-tRNApro (1:1), 0.5 mM 13C, 15N G-lab tRNA-pro13C NC-tRNApro (1:1), 0.5 mM 13C, 15N G-lab tRNA-pro NC-tRNApro (1:1), 0.5 mM 13C, 15N ...内容: 0.5 mM NC-tRNApro (1:1), 0.5 mM 13C, 15N G-lab tRNA-pro NC-tRNApro (1:1), 0.5 mM 13C, 15N G-lab tRNA-pro13C NC-tRNApro (1:1), 0.5 mM 13C, 15N G-lab tRNA-pro NC-tRNApro (1:1), 0.5 mM 13C, 15N G-lab tRNA-13C NC-tRNApro (1:1), 0.5 mM 13C, 15N G-lab tRNA-pro NC-tRNApro (1:1), 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMNC-tRNApro (1:1)-11
0.5 mMNC-tRNApro (1:1)-213C, 15N G-lab tRNA-pro1
0.5 mMNC-tRNApro (1:1)-313C, 15N G-lab tRNA-pro13C1
0.5 mMNC-tRNApro (1:1)-413C, 15N G-lab tRNA-pro1
0.5 mMNC-tRNApro (1:1)-513C, 15N G-lab tRNA-13C1
0.5 mMNC-tRNApro (1:1)-613C, 15N G-lab tRNA-pro1
試料状態イオン強度: 10mM Tris, 1mM MgCl2, 10mM NaCl / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 311 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 700 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollmanデータ解析
AmberJohnson, One Moon Scientificデータ解析
AmberDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
Amber精密化
CYANA精密化
精密化手法: distance geometry / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 10

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る