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- PDB-2mro: Structure of the complex of ubiquitin and the UBA domain from DNA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mro
タイトルStructure of the complex of ubiquitin and the UBA domain from DNA-damage-inducible 1 protein (Ddi1)
要素
  • DNA damage-inducible protein 1
  • Polyubiquitin-B
キーワードTRANSPORT PROTEIN/SIGNALING PROTEIN / DNA-damage-inducible 1 protein / Ubiquitin associated domain / Ddi1 / UBA / HYDROLASE-SIGNALING PROTEIN complex / TRANSPORT PROTEIN-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle binding / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / mitochondrion transport along microtubule / seminiferous tubule development / female gonad development ...proteasome regulatory particle binding / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / mitochondrion transport along microtubule / seminiferous tubule development / female gonad development / male meiosis I / protein secretion / polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / neuron projection morphogenesis / energy homeostasis / vesicle-mediated transport / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / regulation of neuron apoptotic process / NF-kB is activated and signals survival / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NRIF signals cell death from the nucleus / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / positive regulation of DNA replication / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / positive regulation of protein ubiquitination / Translesion synthesis by REV1 / Regulation of BACH1 activity / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / regulation of mitochondrial membrane potential / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / TCF dependent signaling in response to WNT / SNARE binding / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / Regulation of NF-kappa B signaling / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / ubiquitin binding / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR3 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex
類似検索 - 分子機能
DNA damage inducible protein 1 ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase, DDI1-type / Aspartyl protease / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 ...DNA damage inducible protein 1 ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase, DDI1-type / Aspartyl protease / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / DNA damage-inducible protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Zhang, D. / Fushman, D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: DNA-Damage-Inducible 1 Protein (Ddi1) Contains an Uncharacteristic Ubiquitin-like Domain that Binds Ubiquitin.
著者: Nowicka, U. / Zhang, D. / Walker, O. / Krutauz, D. / Castaneda, C.A. / Chaturvedi, A. / Chen, T.Y. / Reis, N. / Glickman, M.H. / Fushman, D.
履歴
登録2014年7月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Database references
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Database references / Experimental preparation
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_related ...database_2 / pdbx_database_related / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_related.db_name / _pdbx_nmr_sample_details.contents ..._pdbx_database_related.db_name / _pdbx_nmr_sample_details.contents / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyubiquitin-B
B: DNA damage-inducible protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3222
ポリマ－13,3222
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7120 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 10structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Polyubiquitin-B / Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 断片: Human Ubiquitin / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P0CG47
#2: タンパク質・ペプチド DNA damage-inducible protein 1 / v-SNARE-master 1


分子量: 4745.367 Da / 分子数: 1 / 断片: Ubiquitin associated domain, UNP residues 389-428 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: DDI1, VSM1, YER143W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P40087

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Complex structure based on chemical shift perturbation data and spin-labeling data, calculated using Haddock program
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-15N HSQC
NMR実験の詳細Text: Two titration experiments were conducted. Basically unlabeled ligand protein was added stepwise to N15-Labeled protein solution.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 15N] Ub-1, 20 mM sodium phosphate-2, 7 % [U-99% 2H] D2O-3, 93 % H2O-4, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
21 mM [U-100% 15N] UBA-5, 20 mM sodium phosphate-6, 7 % [U-99% 2H] D2O-7, 93 % H2O-8, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMUb-1[U-100% 15N]1
20 mMsodium phosphate-21
7 %D2O-3[U-99% 2H]1
93 %H2O-41
1 mMUBA-5[U-100% 15N]2
20 mMsodium phosphate-62
7 %D2O-7[U-99% 2H]2
93 %H2O-82
試料状態イオン強度: 20 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 298.2 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
CARA1.8.1Keller and Wuthrichchemical shift assignment
HADDOCK2.1Alexandre Bonvingeometry optimization
HADDOCK2.1Alexandre Bonvin精密化
HADDOCK2.1Alexandre Bonvin構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 10 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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