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- PDB-2mp2: Solution structure of SUMO dimer in complex with SIM2-3 from RNF4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mp2
タイトルSolution structure of SUMO dimer in complex with SIM2-3 from RNF4
要素
  • (Small ubiquitin-related modifier 3) x 2
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF4
キーワードPROTEIN BINDING / SUMO / dimer / SIM / RNF4 / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear progesterone receptor binding / regulation of spindle assembly / regulation of kinetochore assembly / microtubule end / SUMO polymer binding / : / Processing of DNA double-strand break ends / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) ...nuclear progesterone receptor binding / regulation of spindle assembly / regulation of kinetochore assembly / microtubule end / SUMO polymer binding / : / Processing of DNA double-strand break ends / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / cellular response to hydroxyurea / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein K6-linked ubiquitination / cellular response to testosterone stimulus / SUMOylation of immune response proteins / protein K11-linked ubiquitination / response to arsenic-containing substance / regulation of protein localization to nucleus / ubiquitin conjugating enzyme binding / nuclear androgen receptor binding / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / protein K63-linked ubiquitination / transcription factor binding / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / protein autoubiquitination / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein K48-linked ubiquitination / nucleosome binding / TBP-class protein binding / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / nuclear estrogen receptor binding / SUMOylation of intracellular receptors / RING-type E3 ubiquitin transferase / cellular response to gamma radiation / PML body / kinetochore / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear body / protein ubiquitination / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RNF4, RING finger, HC subclass / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin-like (UB roll) ...RNF4, RING finger, HC subclass / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 3 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Xu, Y. / Plechanovov, A. / Simpson, P. / Marchant, J. / Leidecker, O. / Sebastian, K. / Hay, R.T. / Matthews, S.J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Structural insight into SUMO chain recognition and manipulation by the ubiquitin ligase RNF4.
著者: Xu, Y. / Plechanovova, A. / Simpson, P. / Marchant, J. / Leidecker, O. / Kraatz, S. / Hay, R.T. / Matthews, S.J.
履歴
登録2014年5月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月9日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small ubiquitin-related modifier 3
B: Small ubiquitin-related modifier 3
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4163
ポリマ－22,4163
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 60structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 3 / SUMO-3 / SMT3 homolog 1 / SUMO-2 / Ubiquitin-like protein SMT3B / Smt3B


分子量: 9350.436 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 12-92 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMT3B, SMT3H1, SUMO3 / プラスミド: pHIS-TEV-30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P55854
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 3 / SUMO-3 / SMT3 homolog 1 / SUMO-2 / Ubiquitin-like protein SMT3B / Smt3B


分子量: 10351.586 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-90 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMT3B, SMT3H1, SUMO3 / プラスミド: pHIS-TEV-30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P55854
#3: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase RNF4 / RING finger protein 4


分子量: 2713.941 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 45-69 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9QZS2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-15N HSQC
1332D 1H-15N HSQC
1442D 1H-15N HSQC
1533D HN(CA)CB
1633D CBCA(CO)NH
1733D (H)CCH-TOCSY
1833D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] SUMO 1, 0.3 mM SUMO 2, 1.0 mM RNF4, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.3 mM SUMO 1, 0.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] SUMO 2, 1.0 mM RNF4, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] SUMO 1, 0.3 mM SUMO 2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
40.3 mM SUMO 1, 0.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] SUMO 2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMSUMO 1-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
0.3 mMSUMO 2-21
1.0 mMRNF4-31
0.3 mMSUMO 1-42
0.3 mMSUMO 2-5[U-99% 13C; U-99% 15N]2
1.0 mMRNF4-62
0.3 mMSUMO 1-7[U-99% 13C; U-99% 15N]3
0.3 mMSUMO 2-83
0.3 mMSUMO 1-94
0.3 mMSUMO 2-10[U-99% 13C; U-99% 15N]4
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
TopSpinBruker Biospincollection
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2200
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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