[日本語] English
万見
- PDB-2mow: Structure of Nrd1p CID - Trf4p NIM complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mow
タイトルStructure of Nrd1p CID - Trf4p NIM complex
要素
  • Poly(A) RNA polymerase protein 2
  • Protein NRD1
キーワードTRANSCRIPTION / transcription termination / RNA degradation / RNAP II CTD / protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


polyadenylation-dependent ncRNA catabolic process / polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / transcription regulatory region RNA binding / antisense RNA transcript catabolic process / Nrd1 complex / RNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / termination of RNA polymerase II transcription, exosome-dependent / sno(s)RNA 3'-end processing ...polyadenylation-dependent ncRNA catabolic process / polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / transcription regulatory region RNA binding / antisense RNA transcript catabolic process / Nrd1 complex / RNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / termination of RNA polymerase II transcription, exosome-dependent / sno(s)RNA 3'-end processing / TRAMP complex / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / meiotic DNA double-strand break formation / nuclear mRNA surveillance of mRNA 3'-end processing / RNA fragment catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / tRNA 3'-end processing / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / CUT catabolic process / U4 snRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / snRNA 3'-end processing / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / histone mRNA catabolic process / nuclear mRNA surveillance / negative regulation of DNA recombination / polynucleotide adenylyltransferase / tRNA modification / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA 3'-end processing / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / base-excision repair / protein domain specific binding / cell division / mRNA binding / nucleolus / RNA binding / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleotidyltransferase Trf4-like / : / Nrd1/Seb1, domain 2 / Nrd1/Seb1, RNA recognition motif / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase ...Nucleotidyltransferase Trf4-like / : / Nrd1/Seb1, domain 2 / Nrd1/Seb1, RNA recognition motif / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / ENTH/VHS / Nucleotidyltransferase superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / RNA-binding domain superfamily / Alpha Horseshoe / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein NRD1 / Poly(A) RNA polymerase protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model9
データ登録者Kabzinski, T. / Stefl, R. / Kubicek, K.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2014
タイトル: Molecular Basis for Coordinating Transcription Termination with Noncoding RNA Degradation.
著者: Tudek, A. / Porrua, O. / Kabzinski, T. / Lidschreiber, M. / Kubicek, K. / Fortova, A. / Lacroute, F. / Vanacova, S. / Cramer, P. / Stefl, R. / Libri, D.
履歴
登録2014年5月6日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月20日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein NRD1
B: Poly(A) RNA polymerase protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7322
ポリマ－19,7322
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Protein NRD1 / Nrd1p


分子量: 18315.674 Da / 分子数: 1 / 断片: CID (UNP residues 1-153) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: NRD1, YNL251C, N0868 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P53617
#2: タンパク質・ペプチド Poly(A) RNA polymerase protein 2 / Trf4p / DNA polymerase kappa / DNA polymerase sigma / Topoisomerase 1-related protein TRF4


分子量: 1416.359 Da / 分子数: 1 / 断片: NIM (UNP residues 573-584) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P53632

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1313D HN(CO)CA
1413D HBHA(CO)NH
1513D 1H-15N NOESY
1613D 1H-13C NOESY
1713D F1-13C/15N-filtered NOESY-[13C,1H]-HSQC
1812D F1, F2-13C/15N-filtered [1H,1H]-NOESY

-
試料調製

詳細内容: 1.5 mM Trf4p, 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Nrd1p, 100 mM sodium chloride, 50 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.5 mMTrf4p-11
1 mMNrd1p-2[U-99% 13C; U-99% 15N]1
100 mMsodium chloride-31
50 mMsodium phosphate-41
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 8 / 圧: ambient / 温度: 293.15 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9501
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002

-
解析

NMR software名称: CYANA / 開発者: Guntert, Mumenthaler and Wuthrich / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る