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万見
- PDB-2mng: Apo Structure of human HCN4 CNBD solved by NMR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mng
タイトルApo Structure of human HCN4 CNBD solved by NMR
要素Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Cyclic AMP binding domain / CS-ROSETTA
機能・相同性
機能・相同性情報


voltage-gated potassium channel activity involved in SA node cell action potential depolarization / sinoatrial node development / HCN channels / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / SA node cell action potential / HCN channel complex / membrane depolarization during SA node cell action potential / cellular response to cGMP / regulation of membrane depolarization / intracellularly cAMP-activated cation channel activity ...voltage-gated potassium channel activity involved in SA node cell action potential depolarization / sinoatrial node development / HCN channels / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / SA node cell action potential / HCN channel complex / membrane depolarization during SA node cell action potential / cellular response to cGMP / regulation of membrane depolarization / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / sodium ion import across plasma membrane / blood circulation / voltage-gated sodium channel activity / regulation of heart rate by cardiac conduction / voltage-gated potassium channel activity / potassium ion import across plasma membrane / monoatomic cation transport / regulation of cardiac muscle contraction / sodium ion transmembrane transport / muscle contraction / cAMP binding / cellular response to cAMP / potassium ion transmembrane transport / regulation of heart rate / regulation of membrane potential / axon / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain ...: / Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
Model detailsclosest to the average, model10
データ登録者Akimoto, M. / Zhang, Z. / Boulton, S. / Selvaratnam, R. / VanSchouwen, B. / Gloyd, M. / Accili, E.A. / Lange, O.F. / Melacini, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: A mechanism for the auto-inhibition of hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated (HCN) channel opening and its relief by cAMP.
著者: Akimoto, M. / Zhang, Z. / Boulton, S. / Selvaratnam, R. / VanSchouwen, B. / Gloyd, M. / Accili, E.A. / Lange, O.F. / Melacini, G.
履歴
登録2014年4月3日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月11日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9851
ポリマ－14,9851
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 50000structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4


分子量: 14985.237 Da / 分子数: 1 / 断片: Cyclic AMP binding domain (UNP residues 579-707) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCN4 / プラスミド: pET302NT-His / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y3Q4

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D H(CCO)NH
1413D HNCO
1513D HNCA
1613D HN(CA)CB
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D C(CO)NH
1922D 1H-15N HSQC
11032D 1H-15N HSQC
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using chemical shift and residual dipolar coupling data.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM DTT, 20 mM MES, 100 mM potassium chloride, 2 mM EDTA, 2 mM EGTA, 0.02% sodium azide, 0.5 mM [U-13C; U-15N] Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21 mM DTT, 20 mM MES, 100 mM potassium chloride, 1 mM EDTA, 0.02% sodium azide, 0.2 mM [U-15N] Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4, 6 mg/mL Pf1 phage, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
31 mM DTT, 20 mM MES, 100 mM potassium chloride, 1 mM EDTA, 0.02% sodium azide, 0.2 mM [U-15N] Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMDTT-11
20 mMMES-21
100 mMpotassium chloride-31
2 mMEDTA-41
2 mMEGTA-51
0.02 %sodium azide-61
0.5 mMPotassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4-7[U-13C; U-15N]1
1 mMDTT-82
20 mMMES-92
100 mMpotassium chloride-102
1 mMEDTA-112
0.02 %sodium azide-122
0.2 mMPotassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4-13[U-15N]2
6 mg/mLPf1 phage-142
1 mMDTT-153
20 mMMES-163
100 mMpotassium chloride-173
1 mMEDTA-183
0.02 %sodium azide-193
0.2 mMPotassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4-20[U-15N]3
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8502

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解析

NMR software
名称開発者分類
SparkyGoddardchemical shift assignment
RosettaLange and Baker精密化
精密化ソフトェア番号: 1 / 詳細: RASREC-Rosetta, Lange & Baker, 2012, Proteins
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50000 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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