[日本語] English
万見
- PDB-2mlx: NMR structure of E. coli Trigger Factor in complex with unfolded ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mlx
タイトルNMR structure of E. coli Trigger Factor in complex with unfolded PhoA220-310
要素
  • Alkaline phosphataseアルカリホスファターゼ
  • Trigger factor
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / molecular chaperone (シャペロン) / unfolded protein / protein complex (タンパク質複合体)
機能・相同性
機能・相同性情報


Trigger factor, domain 2 / Trigger factor, C-terminal domain / Trigger factor ribosome-binding domain / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / Alpha-Beta Plaits / Roll / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Saio, T. / Guan, X. / Rossi, P. / Economou, A. / Kalodimos, C.G.
引用ジャーナル: Science / 年: 2014
タイトル: Structural basis for protein antiaggregation activity of the trigger factor chaperone.
著者: Saio, T. / Guan, X. / Rossi, P. / Economou, A. / Kalodimos, C.G.
履歴
登録2014年3月5日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Trigger factor
B: Alkaline phosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,5622
ポリマ－59,5622
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 1000structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Trigger factor / TF / PPIase


分子量: 49696.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: tig, BN896_0318 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: U6N325, プロリルイソメラーゼ
#2: タンパク質 Alkaline phosphatase / アルカリホスファターゼ


分子量: 9866.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: phoA, BN896_0267 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: U6N3P1

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D 1H-13C NOESY
1413D 1H-15N NOESY
1513D HN(CA)CB
1613D 1H-13C HMQC-NOESY
1712D 1H-13C HMQC
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D H(CCO)NH

-
試料調製

詳細内容: 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Alkaline phosphatase, 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Trigger Factor, 100 mM potassium chloride, 3 mM BME, 20 mM potassium phosphate, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMAlkaline phosphatase[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.5 mMTrigger Factor[U-100% 13C; U-100% 15N]1
100 mMpotassium chloride-31
3 mMBME-41
20 mMpotassium phosphate-51
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 295 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE7003
Bruker AvanceBrukerAVANCE6004

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
Olivia1.16Olivia, Yokochi Masashichemical shift assignment
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
TopSpin3.1Bruker Biospincollection
VnmrJVariancollection
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
TALOSNShen and Baxgeometry optimization
PSVS1.5Bhattacharya and Montelione構造検証
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1130 / NOE intraresidue total count: 267 / NOE medium range total count: 415 / NOE sequential total count: 311
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Maximum torsion angle constraint violation: 11.3 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.04 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る