[日本語] English
万見
- PDB-2mdr: Solution structure of the third double-stranded RNA-binding domai... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mdr
タイトルSolution structure of the third double-stranded RNA-binding domain (dsRBD3) of human adenosine-deaminase ADAR1
要素Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
キーワードHYDROLASE / deaminase
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / adenosine to inosine editing / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / double-stranded RNA adenosine deaminase activity ...somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / adenosine to inosine editing / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / base conversion or substitution editing / response to interferon-alpha / hematopoietic stem cell homeostasis / adenosine deaminase activity / RISC complex assembly / pre-miRNA processing / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / definitive hemopoiesis / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / hepatocyte apoptotic process / positive regulation of viral genome replication / RNA processing / hematopoietic progenitor cell differentiation / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / PKR-mediated signaling / response to virus / cellular response to virus / mRNA processing / protein import into nucleus / osteoblast differentiation / Interferon alpha/beta signaling / double-stranded RNA binding / defense response to virus / innate immune response / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Z-binding domain profile. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) ...ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Z-binding domain profile. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Double Stranded RNA Binding Domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Barraud, P. / Banerjee, S. / Mohamed, W.I. / Jantsch, M.F. / Allain, F.H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: A bimodular nuclear localization signal assembled via an extended double-stranded RNA-binding domain acts as an RNA-sensing signal for transportin 1.
著者: Barraud, P. / Banerjee, S. / Mohamed, W.I. / Jantsch, M.F. / Allain, F.H.
履歴
登録2013年9月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月4日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4921
ポリマ－12,4921
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase / DRADA / 136 kDa double-stranded RNA-binding protein / p136 / Interferon-inducible protein 4 / IFI-4 / K88DSRBP


分子量: 12492.193 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 708-801 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADAR, ADAR1, DSRAD, G1P1, IFI4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)codon+RIL
参照: UniProt: P55265, double-stranded RNA adenine deaminase

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1132D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1322D 1H-13C HSQC aliphatic
1413D HNCA
1513D CBCA(CO)NH
1613D HN(CA)CB
1723D (H)CCH-TOCSY
1842D 1H-1H NOESY
1942D 1H-1H TOCSY
11033D 1H-15N NOESY
11113D 1H-13C NOESY aliphatic
11213D 1H-13C NOESY aromatic
113315N{1H}-HeteroNOE
1143long-range 2D 1H-15N HSQC

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7-0.9 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] dsRBD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM potassium chloride, 1 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.7-0.9 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] dsRBD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM potassium chloride, 1 mM DTT, 100% D2O100% D2O
30.7-0.9 mM [U-99% 15N] dsRBD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM potassium chloride, 1 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
40.7-0.9 mM dsRBD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM potassium chloride, 1 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMdsRBD3-1[U-99% 13C; U-99% 15N]0.7-0.91
20 mMsodium phosphate-21
100 mMpotassium chloride-31
1 mMDTT-41
mMdsRBD3-5[U-99% 13C; U-99% 15N]0.7-0.92
20 mMsodium phosphate-62
100 mMpotassium chloride-72
1 mMDTT-82
mMdsRBD3-9[U-99% 15N]0.7-0.93
20 mMsodium phosphate-103
100 mMpotassium chloride-113
1 mMDTT-123
mMdsRBD3-130.7-0.94
20 mMsodium phosphate-144
100 mMpotassium chloride-154
1 mMDTT-164
試料状態イオン強度: 120 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 313.0 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE7003
Bruker AvanceBrukerAVANCE7504
Bruker AvanceBrukerAVANCE9005

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3Bruker Biospincollection
TopSpin3Bruker Biospin解析
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
ATNOSHerrmann, Guntert and Wuthrichpeak picking
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS1.21Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurstructure validation
CINGNabuurs, Spronk, Krieger, Maassen, Vriend and Vuisterstructure validation
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2165 / NOE intraresidue total count: 430 / NOE long range total count: 704 / NOE medium range total count: 507 / NOE sequential total count: 524 / Hydrogen bond constraints total count: 98
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る