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- PDB-2mak: Solution structure of the STIM1 CC1-CC2 homodimer in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mak
タイトルSolution structure of the STIM1 CC1-CC2 homodimer in complex with two Orai1 C-terminal domains.
要素
  • Calcium release-activated calcium channel protein 1
  • Stromal interaction molecule 1
キーワードSIGNALING PROTEIN/TRANSPORT PROTEIN / STIM1 / Orai1 / coiled-coil / Orai1 C-terminal domain / TRANSPORT PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


store-operated calcium entry / activation of store-operated calcium channel activity / positive regulation of adenylate cyclase activity / regulation of store-operated calcium entry / : / store-operated calcium channel activity / enamel mineralization / cortical endoplasmic reticulum / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / calcineurin-NFAT signaling cascade ...store-operated calcium entry / activation of store-operated calcium channel activity / positive regulation of adenylate cyclase activity / regulation of store-operated calcium entry / : / store-operated calcium channel activity / enamel mineralization / cortical endoplasmic reticulum / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / calcineurin-NFAT signaling cascade / mammary gland epithelium development / microtubule plus-end binding / positive regulation of calcium ion transport / calcium ion import / ligand-gated ion channel signaling pathway / regulation of calcium ion transport / plasma membrane raft / detection of calcium ion / Ion homeostasis / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel regulator activity / calcium channel complex / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of insulin secretion / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of angiogenesis / protease binding / basolateral plasma membrane / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / adaptive immune response / microtubule / calmodulin binding / membrane raft / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Stromal interaction molecule 1, SAM domain / Stromal interaction molecule, Orai1-activating region / Stromal interaction molecule / STIM1 Orai1-activating region / Calcium release-activated calcium channel protein / Orai superfamily / Mediator of CRAC channel activity / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. ...Stromal interaction molecule 1, SAM domain / Stromal interaction molecule, Orai1-activating region / Stromal interaction molecule / STIM1 Orai1-activating region / Calcium release-activated calcium channel protein / Orai superfamily / Mediator of CRAC channel activity / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Stromal interaction molecule 1 / Calcium release-activated calcium channel protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Stathopulos, P.B. / Ikura, M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2013
タイトル: STIM1/Orai1 coiled-coil interplay in the regulation of store-operated calcium entry.
著者: Stathopulos, P.B. / Schindl, R. / Fahrner, M. / Zheng, L. / Gasmi-Seabrook, G.M. / Muik, M. / Romanin, C. / Ikura, M.
履歴
登録2013年7月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Stromal interaction molecule 1
B: Calcium release-activated calcium channel protein 1
C: Stromal interaction molecule 1
D: Calcium release-activated calcium channel protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7164
ポリマ－24,7164
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8300 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area12310 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Stromal interaction molecule 1


分子量: 9702.989 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 312-387 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STIM1, GOK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13586
#2: タンパク質・ペプチド Calcium release-activated calcium channel protein 1 / Protein orai-1 / Transmembrane protein 142A


分子量: 2654.804 Da / 分子数: 2 / 断片: Orai1 C-terminal domain, UNP residues 272-292 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ORAI1, CRACM1, TMEM142A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96D31

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D HN(CA)CB
1323D CBCA(CO)NH
1423D HNCO
1523D C(CO)NH TOCSY
1623D H(CCO)NH TOCSY
1713D 1H-15N NOESY
1832D 1H-13C HSQC
1933D 1H-13C NOESY
11042D 1H-15N HSQC
11152D 1H-13C HSQC
11243D 1H-15N NOESY
11353D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.25 mM [U-100% 15N] protein_1, 3.0 mM protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.25 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_1, 3.0 mM protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.25 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_1, 3.0 mM protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 100% D2O100% D2O
42.5 mM protein_1, 0.25 mM [U-99% 15N] protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
52.5 mM protein_1, 0.25 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.25 mMentity_1-1[U-100% 15N]1
3.0 mMentity_2-21
20 mMbis-TRIS-31
0.175 v/vTFE-4[U-99% 2H]1
0.25 mMentity_1-5[U-99% 13C; U-99% 15N]2
3.0 mMentity_2-62
20 mMbis-TRIS-72
0.175 v/vTFE-8[U-99% 2H]2
0.25 mMentity_1-9[U-99% 13C; U-99% 15N]3
3.0 mMentity_2-103
20 mMbis-TRIS-113
0.175 v/vTFE-12[U-99% 2H]3
2.5 mMentity_1-134
0.25 mMentity_2-14[U-99% 15N]4
20 mMbis-TRIS-154
0.175 v/vTFE-16[U-99% 2H]4
2.5 mMentity_1-175
0.25 mMentity_2-18[U-99% 13C; U-99% 15N]5
20 mMbis-TRIS-195
0.175 v/vTFE-20[U-99% 2H]5
試料状態イオン強度: 0.02 / pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
XEASYBartels et al.peak picking
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Used the RECOORD scripts in CNS to water refine the CYANA-determined structures (Nederveen et al., Proteins. 2005 Jun 1;59(4):662-72).
NMR constraintsNOE constraints total: 2760 / NOE intraresidue total count: 676 / NOE long range total count: 233 / NOE medium range total count: 944 / NOE sequential total count: 907 / Hydrogen bond constraints total count: 280 / Protein phi angle constraints total count: 176 / Protein psi angle constraints total count: 176
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 4.13 ° / Maximum upper distance constraint violation: -0.22 Å
Torsion angle constraint violation method: RECOORD in CNS (Proteins. 2005 Jun 1;59(4):662-72)
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.023 Å / Distance rms dev error: 0.001 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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