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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2mad | |||||||||
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タイトル | THE ACTIVE SITE STRUCTURE OF METHYLAMINE DEHYDROGENASE: HYDRAZINES IDENTIFY C6 AS THE REACTIVE SITE OF THE TRYPTOPHAN DERIVED QUINONE COFACTOR | |||||||||
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![]() | OXIDOREDUCTASE(CHNH2(D)-DEAMINATING) | |||||||||
機能・相同性 | ![]() methylamine dehydrogenase (amicyanin) / methylamine dehydrogenase (amicyanin) activity / methylamine metabolic process / amine dehydrogenase activity / amine metabolic process / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() | |||||||||
![]() | Huizinga, E.G. / Vellieux, F.M.D. / Hol, W.G.J. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Active site structure of methylamine dehydrogenase: hydrazines identify C6 as the reactive site of the tryptophan-derived quinone cofactor. 著者: Huizinga, E.G. / van Zanten, B.A. / Duine, J.A. / Jongejan, J.A. / Huitema, F. / Wilson, K.S. / Hol, W.G. #1: ![]() タイトル: Crystallographic Investigations of the Tryptophan-Derived Cofactor in the Quinoprotein Methylamine Dehydrogenase 著者: Chen, L. / Mathews, F.S. / Davidson, V.L. / Huizinga, E.G. / Vellieux, F.M.D. / Duine, J.A. / Hol, W.G.J. #2: ![]() タイトル: Structure of Quinoprotein Methylamine Dehydrogenase at 2.25 Angstroms Resolution 著者: Vellieux, F.M.D. / Huitema, F. / Groendijk, H. / Kalk, K.H. / Frank, J. / Jongejan, J.A. / Duine, J.A. / Petratos, K. / Drenth, J. / Hol, W.G.J. #3: ![]() タイトル: Purification, Crystallization and Preliminary X-Ray Investigation of Quinoprotein Methylamine Dehydrogenase from Thiobacillius Versutus 著者: Vellieux, F.M.D. / Frank, J. / Swarte, M.B.A. / Groendijk, H. / Duine, J.A. / Drenth, J. / Hol, W.G.J. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 52.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 34.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 372.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 378.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 11.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: THE QUINONE CONTAINING TRYPTOPHAN (L 57).THE QUINONE OXYGEN IS GIVEN IN HETATM QTR. 2: LYS L 129 - ALA L 130 OMEGA ANGLE = 0.904 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION | ||||||||
詳細 | THE MOLECULE IS NORMALLY A TETRAMER. THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT CONSISTS OF ONE-HALF OF THE TETRAMER, NAMELY ONE LIGHT CHAIN *L* AND ONE HEAVY CHAIN *H*. TO GENERATE THE FULL MOLECULE, THE FOLLOWING CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD OPERATION MUST BE APPLIED TO THE LIGHT AND HEAVY CHAINS PRESENTED IN THIS ENTRY -0.5 0.866025 0.0 0.0 0.866025 0.5 0.0 0.0 0.0 0.0 -1.0 208.368 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13668.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 参照: UniProt: P22641, EC: 1.4.99.3 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 38031.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 参照: UniProt: P23006, EC: 1.4.99.3 |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | THE L SUBUNIT CONTAINS THE SIDE CHAIN DERIVED COFACTOR TRYPTOPHYL TRYTOPHAN-QUINONE (MCINTYRE ET AL. ...THE L SUBUNIT CONTAINS THE SIDE CHAIN DERIVED COFACTOR TRYPTOPHYL |
配列の詳細 | SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.92 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法詳細: taken from Ubbink, M. et al (1991). Eur. J. Biochem., 202, 1003-1012. | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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解析
ソフトウェア | 名称: TNT / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.209 / 最高解像度: 2.25 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.25 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.25 Å / Rfactor obs: 0.209 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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