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万見
- PDB-2m89: Solution structure of the Aha1 dimer from Colwellia psychrerythraea -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m89
タイトルSolution structure of the Aha1 dimer from Colwellia psychrerythraea
要素Aha1 domain protein
キーワードStructural Genomics / Unknown Function / domain dimer / hybrid methods / Rosetta / PSI-biology / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性Activator of Hsp90 ATPase homologue 1-like / Activator of Hsp90 ATPase homolog 1-like protein / START domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 / START-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / Aha1 domain protein
機能・相同性情報
生物種Colwellia psychrerythraea (バクテリア)
手法溶液NMR / 溶液散乱 / torsion angle dynamics
Model detailsstructural features, model1
データ登録者Rossi, P. / Sgourakis, N.G. / Shi, L. / Liu, G. / Barbieri, C.M. / Lee, H. / Grant, T.D. / Luft, J.R. / Xiao, R. / Acton, T.B. ...Rossi, P. / Sgourakis, N.G. / Shi, L. / Liu, G. / Barbieri, C.M. / Lee, H. / Grant, T.D. / Luft, J.R. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Snell, E.H. / Baker, D. / Lange, O.A. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2015
タイトル: A hybrid NMR/SAXS-based approach for discriminating oligomeric protein interfaces using Rosetta.
著者: Rossi, P. / Shi, L. / Liu, G. / Barbieri, C.M. / Lee, H.W. / Grant, T.D. / Luft, J.R. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Snell, E.H. / Montelione, G.T. / Baker, D. / Lange, O.F. / Sgourakis, N.G.
履歴
登録2013年5月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月10日Group: Database references
改定 1.22015年2月4日Group: Database references
改定 1.32016年4月27日Group: Structure summary
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aha1 domain protein
B: Aha1 domain protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4882
ポリマ－33,4882
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 40000target function
代表モデルモデル #1structural features

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要素

#1: タンパク質 Aha1 domain protein


分子量: 16743.947 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Colwellia psychrerythraea (バクテリア)
株: 34H / ATCC BAA-681 / 遺伝子: CPS_1688 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q484T9

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実験情報

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実験

実験
手法
溶液NMR
溶液散乱
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-15N HSQC
1332D 1H-15N HSQC
1442D 1H-15N HSQC
1522D 1H-1H TOCSY
1612D 1H-1H NOESY
1712D 1H-13C HSQC aromatic
1812D 1H-13C HSQC aliphatic
1932D 1H-13C HSQC aliphatic
11023D HNCO

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.3 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.7 mM [U-2H,13C,15N]; Ile 1-[13CH3]; Leu,Val-[13CH3] protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31.1 mM [U-5%-13C,100%-15N] protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41.1 mM [U-5%-13C,100%-15N] protein, 12.5 mg/mL Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
51.1 mM [U-5%-13C,100%-15N] protein, 4.0 % PEG(C5E12), 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.3 mMentity-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.7 mMentity-2[U-2H,13C,15N]; Ile 1-[13CH3]; Leu,Val-[13CH3]2
1.1 mMentity-3[U-5%-13C,100%-15N]3
1.1 mMentity-4[U-5%-13C,100%-15N]4
12.5 mg/mLPf1 phage-54
1.1 mMentity-6[U-5%-13C,100%-15N]5
4.0 %PEG(C5E12)-75
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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データ収集

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Brukercollection
TopSpin2.1Bruker解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichデータ解析
CS-ROSETTAShen, Vernon, Baker and Bax構造決定
PSVSBhattacharya and Montelionestructure validation
CS-ROSETTA精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1483 / NOE intraresidue total count: 0 / NOE long range total count: 1483 / NOE medium range total count: 0 / NOE sequential total count: 0 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 0 / Protein psi angle constraints total count: 0
代表構造選択基準: structural features
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 40000 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.49 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.14 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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