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万見
- PDB-2m6t: NMR solution structure ensemble of 3-4D mutant domain 11 IGF2R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m6t
タイトルNMR solution structure ensemble of 3-4D mutant domain 11 IGF2R
要素Insulin-like growth factor 2 receptor variant
キーワードANTITUMOR PROTEIN / antitumor / directed evolution and high affinity
機能・相同性
機能・相同性情報


Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / clathrin coat / retromer complex binding / insulin-like growth factor receptor activity / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor binding / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / positive regulation by host of viral process / retinoic acid binding ...Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / clathrin coat / retromer complex binding / insulin-like growth factor receptor activity / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor binding / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / positive regulation by host of viral process / retinoic acid binding / lysosomal transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / nuclear envelope lumen / D-mannose binding / endocytic vesicle / G-protein alpha-subunit binding / animal organ regeneration / response to retinoic acid / transport vesicle / post-embryonic development / receptor-mediated endocytosis / liver development / secretory granule membrane / trans-Golgi network membrane / phosphoprotein binding / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / trans-Golgi network / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / spermatogenesis / early endosome / endosome membrane / endosome / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / Golgi membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / enzyme binding / cell surface / signal transduction / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cation-dependent Mannose-6-phosphate Receptor; Chain A / Mannose-6-phosphate receptor binding domain / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily ...Cation-dependent Mannose-6-phosphate Receptor; Chain A / Mannose-6-phosphate receptor binding domain / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / Insulin-like growth factor 2 receptor variant
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailsfewest violations, model1
データ登録者Strickland, M. / Williams, C. / Richards, E. / Minnall, L. / Crump, M.P. / Frago, S. / Hughes, J. / Garner, L. / Hoppe, H. / Rezgui, D. ...Strickland, M. / Williams, C. / Richards, E. / Minnall, L. / Crump, M.P. / Frago, S. / Hughes, J. / Garner, L. / Hoppe, H. / Rezgui, D. / Zaccheo, O.J. / Prince, S.N. / Hassan, A.B. / Whittaker, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Functional evolution of IGF2:IGF2R domain 11 binding generates novel structural interactions and a specific IGF2 antagonist.
著者: Frago, S. / Nicholls, R.D. / Strickland, M. / Hughes, J. / Williams, C. / Garner, L. / Surakhy, M. / Maclean, R. / Rezgui, D. / Prince, S.N. / Zaccheo, O.J. / Ebner, D. / Sanegre, S. / Yu, S. ...著者: Frago, S. / Nicholls, R.D. / Strickland, M. / Hughes, J. / Williams, C. / Garner, L. / Surakhy, M. / Maclean, R. / Rezgui, D. / Prince, S.N. / Zaccheo, O.J. / Ebner, D. / Sanegre, S. / Yu, S. / Buffa, F.M. / Crump, M.P. / Hassan, A.B.
履歴
登録2013年4月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月4日Group: Database references
改定 1.22016年5月18日Group: Database references
改定 1.32016年6月1日Group: Database references
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-like growth factor 2 receptor variant


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4341
ポリマ－15,4341
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 250structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Insulin-like growth factor 2 receptor variant


分子量: 15433.587 Da / 分子数: 1 / 変異: Q1571L ,S1466A, G1467K, K1468G, G1469W, L1470G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q59EZ3, UniProt: P11717*PLUS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: NMR solution structure ensemble of human domain 11 IGF2R mutated five times in the AB loop
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D C(CO)NH
1513D HNCO
1613D HNCA
1713D HN(CO)CA
1813D H(CCO)NH
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D 1H-15N NOESY
11113D 1H-15N TOCSY
11213D 1H-13C NOESY aliphatic
2132Heteronuclear NOE ratio
2142Heteronuclear NOE ratio
2152T1 experiments
2162T1 experiments
2172T2 experiments
2182T2 experiments
11913D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] Domain 11, 7 % [U-2H] D2O, 93 % H2O, 100 uM sodium azide, 1 mM EDTA, 10 mM sodium acetate, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
21 mM [U-95% 15N] Domain 11, 7 % [U-2H] D2O, 93 % H2O, 100 uM sodium azide, 1 mM EDTA, 10 mM sodium acetate, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMDomain 11-1[U-95% 13C; U-95% 15N]1
7 %D2O-2[U-2H]1
93 %H2O-31
100 uMsodium azide-41
1 mMEDTA-51
10 mMsodium acetate-61
1 mMDomain 11-7[U-95% 15N]2
7 %D2O-8[U-2H]2
93 %H2O-92
100 uMsodium azide-102
1 mMEDTA-112
10 mMsodium acetate-122
試料状態
Conditions-IDpH圧 (kPa)温度 (K)
15.5ambient 310 K
25.51 atm298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian VNMRSVarianVNMRS6001
Varian VNMRSVarianVNMRS9002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges解析
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
CINGiCingDoreleijers精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
relax1.3.9Palmerデータ解析
relax1.3.9Palmer解析
Sparky2.6Goddardデータ解析
VnmrJ0.4Variancollection
CCPN_Analysis2.1CCPNchemical shift assignment
CCPN_Analysis2.1CCPNデータ解析
CCPN_Analysis2.1CCPNpeak picking
TALOSTALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2118 / NOE intraresidue total count: 871 / NOE long range total count: 446 / NOE medium range total count: 41 / NOE sequential total count: 548 / Hydrogen bond constraints total count: 50
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 250 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.1 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 5 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0068 Å / Distance rms dev error: 0.00139 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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