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万見
- PDB-2m6b: Structure of full-length transmembrane domains of human glycine r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m6b
タイトルStructure of full-length transmembrane domains of human glycine receptor alpha1 monomer subunit
要素Full-Length Transmembrane Domains of Human Glycine Receptor alpha1 Subunit
キーワードMEMBRANE PROTEIN / glycine receptor / anion channel / transmembrane domain
機能・相同性
機能・相同性情報


taurine binding / negative regulation of transmission of nerve impulse / synaptic transmission, glycinergic / positive regulation of acrosome reaction / acrosome reaction / Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / neuromuscular process controlling posture / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / righting reflex / inhibitory synapse ...taurine binding / negative regulation of transmission of nerve impulse / synaptic transmission, glycinergic / positive regulation of acrosome reaction / acrosome reaction / Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / neuromuscular process controlling posture / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / righting reflex / inhibitory synapse / extracellularly glycine-gated chloride channel activity / glycinergic synapse / inhibitory postsynaptic potential / cellular response to ethanol / response to alcohol / chloride transport / adult walking behavior / cellular response to zinc ion / glycine binding / startle response / chloride channel complex / neuropeptide signaling pathway / neuronal action potential / monoatomic ion transport / muscle contraction / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / visual perception / chloride transmembrane transport / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cellular response to amino acid stimulus / transmembrane signaling receptor activity / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / external side of plasma membrane / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / synapse / dendrite / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor ...Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycine receptor subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Mowrey, D. / Cui, T. / Jia, Y. / Ma, D. / Makhov, A.M. / Zhang, P. / Tang, P. / Xu, Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Open-Channel Structures of the Human Glycine Receptor alpha 1 Full-Length Transmembrane Domain.
著者: Mowrey, D.D. / Cui, T. / Jia, Y. / Ma, D. / Makhov, A.M. / Zhang, P. / Tang, P. / Xu, Y.
履歴
登録2013年3月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月18日Group: Database references
改定 1.22013年10月30日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Full-Length Transmembrane Domains of Human Glycine Receptor alpha1 Subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3201
ポリマ－17,3201
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 100target function
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Full-Length Transmembrane Domains of Human Glycine Receptor alpha1 Subunit


分子量: 17320.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET-31b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23415*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13C NOESY
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D HN(CO)CA
1613D CBCA(CO)NH
1713D HN(CA)CB
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D 1H-15N NOESY
11013D 1H-15N NOESY
11113D 1H-15N NOESY
11213D 1H-15N NOESY
11313D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細内容: 280 uM protein, 95% H2O/5% D2O / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料濃度: 280 uM / 構成要素: protein-1
試料状態pH: 5.8 / 圧: ambient / 温度: 313 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002
Bruker AvanceBrukerAVANCE8003
Bruker AvanceBrukerAVANCE9004

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解析

NMR software名称: CYANA / バージョン: 3 / 開発者: Guntert, P. et al. / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1014 / NOE intraresidue total count: 321 / NOE long range total count: 21 / NOE medium range total count: 324 / NOE sequential total count: 348 / Hydrogen bond constraints total count: 212 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 219 / Protein phi angle constraints total count: 76 / Protein psi angle constraints total count: 76
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0.13 ° / コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 15 / Maximum torsion angle constraint violation: 1.29 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.24 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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