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万見
- PDB-2m1s: NMR assignment of the arenaviral protein Z from Lassa fever virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m1s
タイトルNMR assignment of the arenaviral protein Z from Lassa fever virus
要素RING finger protein Z
キーワードTRANSCRIPTION / RING / negative regulator of eIF4E
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / viral budding from plasma membrane / virion component / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell plasma membrane / RNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Double Stranded RNA Binding Domain - #310 / RING finger protein Z, zinc finger / RING finger protein Z, arenaviridae / Protein Z, RING-type zinc finger superfamily / P-11 zinc finger / Double Stranded RNA Binding Domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RING finger protein Z
類似検索 - 構成要素
生物種Lassa virus Josiah (ウイルス)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model 1
データ登録者Volpon, L. / Osborne, M.J. / Borden, K.L.B.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structural characterization of the Z RING-eIF4E complex reveals a distinct mode of control for eIF4E
著者: Volpon, L. / Osborne, M.J. / Capul, A.A. / de la Torre, J.C. / Borden, K.L.B.
#1: ジャーナル: Biomol. NMR Assignments / 年: 2008
タイトル: NMR assignment of the arenaviral protein Z from Lassa fever virus
著者: Volpon, L. / Osborne, M.J. / Borden, K.L.B.
履歴
登録2012年12月6日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
置き換え2013年1月30日ID: 2KO5
改定 1.02013年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RING finger protein Z
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8193
ポリマ－10,6881
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 RING finger protein Z / Protein Z / Zinc-binding protein


分子量: 10688.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lassa virus Josiah (ウイルス) / 株: Mouse/Sierra Leone/Josiah/1976 / 遺伝子: Z / プラスミド: pGEX-6p1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O73557
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1232D 1H-13C HSQC
1313D 1H-15N TOCSY
1413D 1H-15N NOESY
1533D 1H-13C NOESY
1623D HN(CA)CB
1723D CBCA(CO)NH
1833D (H)CCH-TOCSY
1923D HNCO
11023D HBHA(CO)NH
11122D (HB)CB(CGCD)HD
11222D (HB)CB(CGCDCE)HE
11323D C(CO)NH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.2 mM [U-100% 15N] LFV-Z, 20 mM potassium phosphate, 200 mM sodium chloride, 3 mM sodium azide, 0.05 mM zinc sulfate, 0.05 mM TCEP, 7 % D2O, 93 % H2O, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
20.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] LFV-Z, 20 mM potassium phosphate, 200 mM sodium chloride, 3 mM sodium azide, 0.05 mM zinc sulfate, 0.05 mM TCEP, 7 % D2O, 93 % H2O, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
30.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] LFV-Z, 20 mM potassium phosphate, 200 mM sodium chloride, 3 mM sodium azide, 0.05 mM zinc sulfate, 0.05 mM TCEP, 100 % D2O, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.2 mMLFV-Z-1[U-100% 15N]1
20 mMpotassium phosphate-21
200 mMsodium chloride-31
3 mMsodium azide-41
0.05 mMzinc sulfate-51
0.05 mMTCEP-61
7 %D2O-71
93 %H2O-81
0.2 mMLFV-Z-9[U-100% 13C; U-100% 15N]2
20 mMpotassium phosphate-102
200 mMsodium chloride-112
3 mMsodium azide-122
0.05 mMzinc sulfate-132
0.05 mMTCEP-142
7 %D2O-152
93 %H2O-162
0.2 mMLFV-Z-17[U-100% 13C; U-100% 15N]3
20 mMpotassium phosphate-183
200 mMsodium chloride-193
3 mMsodium azide-203
0.05 mMzinc sulfate-213
0.05 mMTCEP-223
100 %D2O-233
試料状態イオン強度: 0.25 / pH: 7.2 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardpeak picking
SparkyGoddardchemical shift assignment
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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